Anteprima
Vedrai una selezione di 6 pagine su 23
Biochimica e Fisiologia della Pianta coltivata Pag. 1 Biochimica e Fisiologia della Pianta coltivata Pag. 2
Anteprima di 6 pagg. su 23.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Biochimica e Fisiologia della Pianta coltivata Pag. 6
Anteprima di 6 pagg. su 23.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Biochimica e Fisiologia della Pianta coltivata Pag. 11
Anteprima di 6 pagg. su 23.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Biochimica e Fisiologia della Pianta coltivata Pag. 16
Anteprima di 6 pagg. su 23.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Biochimica e Fisiologia della Pianta coltivata Pag. 21
1 su 23
D/illustrazione/soddisfatti o rimborsati
Disdici quando
vuoi
Acquista con carta
o PayPal
Scarica i documenti
tutte le volte che vuoi
Estratto del documento

Introduzione alla biochimica, l'acqua

  • L'acqua [H2O]

Interazioni dell'acqua nei sistemi acquosi

  • Le differenti elettronegatività dell'H e dell'O rendono l'acqua una molecola molto polare, in modo da instaurare legami idrogeno con sé stessa e con i soluti. -> Legami idrogeno che sono più deboli dei legami covalenti.
  • L'acqua è un buon solvente per i composti polari (idrofilici: gravi prima di idr. ...)
  • I composti non polari (idrofobici) hanno scarsa solubilità in acqua -> tendono ad interagire con sé stessi, bilanciandosi tra ambienti non organici.
  • Le interazioni deboli non covalenti sono influenzate fortemente dai cambiamenti delle loro superfici (es.: proteine).
  • Le proprietà fisiche delle soluzioni acquose sono fortemente influenzate da cambiamenti della concentrazione dei soluti.
  • L'acqua ha una interazione minima? Dibattito con i soluti può aumentare in modo da bilanciare (omo/cooperatività) nei composti chimici -> trasformazione chimica -> può produrre la tensione superficiale.

Ioniizzazione dell'acqua, degli acidi deboli e delle basi deboli

  • L'acqua pura si ionizza in teoricamente, formano ioni idrogeno e ioni idrossido. L'acido debole non completamente disciolto: la reattività inizia e dipende dal prodotto ionicico del ac/ac/a/diss...
  • Kw a 25°C = [H+][OH-]=(5,5x10-4)=4 mol = 10-18= pH => Keq =... = ... Eq...
  • Il pH è una scala logaritmica riflette il valore del pH e la concentrazione degli ioni idrogeno: [H+]=...=10...-
  • Maggiore è l'acidità di una soluzione, minore è il valore del pH.
  • Nei glucidi: idrossili polarmente parzialmente legano con gli ioni idrogeno degli ambienti stando in pH della soluzione acida.
  • Le basi deboli accettano ioni idrossido aumentando il pH.
  • La costante di dissociazione Ka esprime con forte reattività un acido con una base debole. Può portare un valore minore al pKa di un acido e bassi (-) pH aumentano il suo pKa.
  • pKa di H3BO3 è ...

Sistemi tampone contro le variazioni di pH nei sistemi biologici

  • La miscela di un acido (o di una base) debole ed i suoi sale coniugato può esprimere alle variazioni di pH causate dalla reagente H... (C) ....° ...pH
  • La miscela ha funzione tamponante per pKa (β).
  • pH della soluzione di un acido... ...
  • L'acqua come reagente
  • L'acqua è il solvente in cui avvengono le reazioni ed è considerata un reagente in molti processi biochimici: idrolisi, condensazione, reazioni di ossidoriduzione.

Introduzione alla biochimica

  • La biochimica è lo studio dei processi chimici negli organismi viventi. Essa si basa sullo studio delle strutture e funzioni degli elementi cellulari pratiche (erroneamente...), (assai).
  • Biochimici come chimica del mondo vivente.

Fondamenti di chimica

  • Per la sua versatilità nel formare legami, il carbonio può essere annoverato e spiegato come un attributo di non perdere le sue funzioni (cambi che chiudono) -> biomolecole: proprietà chimiche, che prediscon... ...
  • Le proprietà degli acidi nucleici sono polimeri lineari -> complessi; determinano le loro funzioni; le informazioni che conferiscono possono trasmettere e volumi...
  • La configurazione molecolare può essere cambiata da composti chimici nel legami covalenti.
  • La configurazione molecolare può essere cambiata da legami covalenti (eccipli: stereocentro = ...)
  • Le proteine possono esistere in 2 modi diversi, generando effetti diversi dipendenti dalle diverse configurazioni stereochimiche.
  • Le interazioni tra molecole d'interesse biologico sono son stereospecifiche e richiedono un adattamento preciso tra struttura complementaria.

Fondamenti di fisica

  • Le cellule sono sistemi aperti che cambiano energia e materia con le diverse circostanze, stanno godere e mantenendo energia per mantenere uno stato stazionario dinamico lontano dall'equilibrio termodinamico: lontano dall'equilibrio.
  • La direzione di una reazione chimica proiettare (41). Verso l'equilibrio può essere espressa dalla variazione dell'energia libera (G).
  • Quando ΔG0 di una reazione è .... reazione è essenzialmente e tende ad andare a compimento. Quando ΔG è .... & inesistata e tende ad avanzare nella direzione opposta.
  • Quando due reazioni sono accoppiate, generano energia dove complessiva è il lavoro umore compatibile dalla somma dovuta alle due reazioni separate.
  • La variazione di energia libera standard di una reazione è una costante fisica correlata alla costante d'equilibrio dalla relazione ΔGr0= -RT ln Keq.

Fondamenti di genetica

  • Le nutrienti si codificano nella sequenza lineare di triplette descritte a codificare..l'informazioni.stdin.ln. dna ... GGA con la legge del dna cold.
  • La doppia elica del dNA costruisce uno stampo interno per gli stampi esterni ad esempio esse può generare una straordinaria minimalistica all'esterno...
  • Due catene di aggiustamento porta delle proteine codificano per uno stesso attributo. I costituire una struttura tridimensionale nella copia interne, verso l'esterno la doppia elica è sdoppi...
  • Mutazioni occasionali ereditarie generano organismi che sono più adatti a sopravvivere.

AMMINOACIDI, PEPTIDI E PROTEINE

  • GLI AMMINOACIDI

    I 20 amminoacidi che si trovano comunemente nelle proteine presentano un gruppo carbossilico e un gruppo amminico e uno r - differente sono legati al C. Tutti gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono L-alfa-amminoacidi.

    Le proprietà degli amminoacidi nelle catene polipetidiche vengono definite dai loro gruppi R: polari neutri, negativamente carichi (acidi), positivamente carichi (basi), non polari.

  • I PEPTIDI E LE PROTEINE

    Le proteine sono polimeri lineari composti da molti amminoacidi uniti da legami di tipo covalente.

    La struttura delle proteine: primaria, secondaria, terziaria, quaternaria.

  • DENATURAZIONE E RIPIEGAMENTO PROTEINE

    • Un ripiegamento scorretto delle proteine è alla base di molte malattie che colpiscono l'uomo.
  • CON UN LIGANDO: PROTEINE LEGA OSSIDONI

    La funzione delle proteine comporta spesso l'interazione con altre molecole. Una molecola che si lega a una proteina è il ligando e il sito a cui si lega è il sito di legame. Il legame del ligando è un processo regolato.

  • INTERAZIONI COMPLEMENTARI TRA PROTEINE

  • IL SISTEMA IMMUNITARIO

    La risposta immunitaria è mediata da interazioni tra cellule specializzate e proteine estranee.

  • ACTINA MIOSINA E MOLECOLARI MOTORI

    Le proteine motrici trasducevano l'energia chimica, ATP, in movimento unidirezionale meccanico.

Dettagli
A.A. 2017-2018
23 pagine
SSD Scienze agrarie e veterinarie AGR/16 Microbiologia agraria

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher simone.raspagni di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e Fisiologia della Pianta coltivata e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Milano o del prof Sacchi Gian Attilo.