Biochimica completo

ATP prodotto dalla degradazione completa di 1 mol di glucosio a CO2 e H2O (glicolisi + ciclo di Krebs + fosforilazione ossidativa).

• Glucosio → 2 Piruvato
• 2 NADH → 5-6 ATP
• 2 ATP → 2 ATP

• 2 Piruvato → CO2 + H2O
• 8 NADH → 20 ATP
• 2 FADH2 → 3 ATP
• 2 GTP → 2 ATP

Trasformazione di 1 amminoacido in un altro → 30-32 ATP

Le transaminasi:

Gli aminoacidi entrano perchè deprotalati dall'α-deschetglutarato. Le transaminasi, portano l'NH2dell'aa. nella → ut'α −KG che verrà poi eliminato.Lo scheletro carbonioso restante verrà usato nel ciclo di Krebs.Ponte anche alle fibre restante per andanos specificare.

è una via anfibolica, può essere usatoin via oraria e antioraria

produzione interintera

via via rotondi produzione anaerobici distrugge che cataboliche

ATP prodotto dalla degradazione completa di 1 mol di glucosio a CO₂ e H₂O (glicolisi + ciclo di Krebs + fosforilazione ossidativa)

• Glucosio → 2 Piruvato
  • Glicolisi
  • 2 NADH → 5 o 3 ATP
  • 2 ATP → 2 ATP
• 2 Piruvato → CO₂ + H₂O
  • 8 NADH → 20 ATP
  • 2 FADH₂ → 3 ATP
  • 2 GTP → 2 ATP

Trasformazione di 1 amminoacido in un altro → 30-32 ATP

Le Transaminasi

Gli amminoacidi entrano perché deprotati dall'α-chetoglutarato Le transaminasi spostano l'NH₂ dell'aa. sull'α-k-G che verrà poi eliminato.Lo scheletro carbonioso restante sarà usato nel ciclo di KREBS.Formate anche gli scheletri per andare a glicolisi.È una VIA ANFIBOLICA / può essere usato in via ORARIA e ANTIORARIA.(sia via anabolica / catabolica)Percorso ANABOLICA distruggere CHE CATABOLICA

Regolazione

La regolazione del ciclo di KREBS dipende dalla disponibilità dei substrati e dall'inibizione di enzimi CHIAVE.

Enzimi che regolano PDH:Il PDH viene inibito quando ATP aumentato o acetil-CoA aumenta, inibito da NADH e da NAD+ e da acetil-CoA già presente.

• In base ai livelli di ADP
• Calcio

Riassunto:Meccanismo fisiologico

Adrenalina

Attiva la lipolisi

Viene prodotto l'acetil-CoA

Blocca la glicolisi (PK)

Il glucosio è risparmiato per i neuroni

Altre 3 enzimi regolati:

• CS (citrato sintasi)
• IDH (isocitrato deidrogenasi)
• KGDH (α-chetoglutarato deidrogenasi)

E altri, regolati dal Ca²⁺

BIOCHIMICA

MIOGLOBINA e EMOGLOBINA ➢ PROTEINE

• conserva ossigeno nel muscolo
• trasporta ossigeno da polmoni al muscolo

MIOGLOBINA:

In tutti i muscoli del corpo, rilascia l'O₂ quando il muscolo si contrae. Costituita da una catena di 153 amminoacidi e da un gruppo EME. Formata da 8 segmenti ad elica destrorsa (150 AMMINOACIDI).

Gli amminoacidi IDROFOBICI stanno all'interno gli IDROFILICI all'ESTERNO.

Il GRUPPO EME è nella mioGLOBINA, emoglobina e citocromi, è una protoporfirina formato da un anello TETRAPIRROLICO con al centro il Fe²⁺.

• ATOMI DI AZOTO legano Fe²⁺ in equilibrio

Il 5° legame di Fe con N è nella MIOGLOBINA:

Il 6° legame è legato all'OSSIGENO O₂ Fe³⁺ è contatto con l'acqua intracellulare.

Il legame di Fe²⁺ con O₂ forma un legame angolato e quindi INSTABILE

NB!Se c'è MONOSSIDO di CARBONIO (CO) si lega a Fe²⁺ al posto di O₂ e rende la molecola stabile ma INUTILIZZABILE

La SECONDA ISTIDINA lo STABILIZZA con un legame ad IDROGENO (debole)

In condizione di riposo nel MUSCOLO è presente una PRESSIONE di OSSIGENO P O₂ di 4 kPa

NB!SATURAZIONE di OSSIGENO è la % di EMOGLOBINA saturata di OSSIGENO rispetto alla totale

La CURVA di legame dell'O₂ alla mioglobina è un iperbole rettangolare e ci fa capire come al variare della pressione nell'ambiente di OSSIGENO la mioglobina è in grado di essere legata o legata dall'O₂

0,26

EMOGLOBINA (Hb)

trasporta ossigeno da polmoni a muscoli durante periodi di riposo

È una proteina al cicisotico

ed è satura in O₂ al 98% nel sangue arterioso

al 60% nel sangue venoso

Corrisponde al 3% di tutte le proteine

Struttura quaternaria in cui 4 MONOMERI

costituiti da 100 CATENE PEPTIDICHE e da un gruppo ETE

MIOGLOBINA e Hb hanno STRUTTURA SIMILE ma # differente per l'O₂

STATO T scambi