Biochimica applicata ai beni culturali - carboidrati, lipidi, proteine, acidi nucleici, sintesi proteica, enzimi

AMMINOACIDI IDROFOBICI (NON POLARI)

Sono importanti perché permettono di tenere insieme le proteine nei processi che inducono le catene a ripiegarsi. Essi presentano un gruppo alchilico nella catena laterale. Es. Leucina, Alanina, Valina, Isoleucina, Prolina (struttura ciclica, α-amminoacido), Metionina (contiene zolfo), Fenilalanina e Triptofano (contenenti anello aromatico).

Il gruppo R è costituito da C e H, in forma lineare o ramificata.

Alifatici: Tutte le catene, eccetto quella dell'alanina, sono ramificate e questo può influenzare la conformazione per impedimento sterico. Si trovano tendenzialmente nelle regioni interne delle proteine e danno interazioni idrofobiche. Glicina: Tra questi uno dei più importanti è la glicina, il cui gruppo R è il più piccolo, costituito da H. Il Cα non è un centro chiralico (è l'unico A.A. che non ha stereoisomeria) quindi esiste solo nella conformazione L-glicina. Essa è

Presente dovenelle proteine serve flessibilità, quindi spesso lasi trova laddove la catena polipeptidica si andrà a ripiegare. È molto abbondante nelleprolinaproteine fibrose. Al contrario la che è una lunga catena che ripiegandosi faingombro, è rigida, perché forma l'anello pirrolico, dando rigidità alle proteine che lacontengono.

Aromatici: contenenti un anello benzilico nelo gruppo R. Sono Fenilalanina, Tirosina e Triptofano. Sono presenti nelle zone centrali delle proteine, dovel'acqua è schermata. Dei tre sono la Fenilalanina è completamente nonpolare quindi idrofoba. La Tirosina è il meno idrofobo, contiene un idrossile sul fenile. Il Triptofano ha un azoto nell'anello endolico (contenete NH). Essi sono necessari per la determinazione analitica delle proteine in quanto sono riconoscibili dagli anelli.

AMMINOACIDI IDROFILI (POLARI)

Sono polari neutri. Troviamo Asparagina, Glutammina, Tirosina, Serina,

Treonina e Cisteina.- Serina: gruppo R = CH OH. L'ossidrile lo rende2idrofilo e permette di fare legami a idrogeno conl'acqua.- Teonina: A.A. polare. C'è un ossidrile.- Cisteina: simile alla Serina, ma contiene il gruppoSH. Meno idrofila ma il gruppo SH conferisce unosbilanciamento di carica che permette l'interazionecon l'acqua.- Asparagina: ha un extra gruppo amminico e ungruppo carbonilico.- Glutammina: uguale ma la catena è più lunga.A.A. acidi),Questi possono essere carichi negativamente come l'asparagina e la glutammina (sono estremamente più polari degli altri e presentano un altro gruppo carbossilico. Sono perquesto spesso collocati sulla superficie delle proteine per interagire col solvente. Essi hanno unpKr in cui il gruppo è dissociato.Partecipano a interazioni elettrostatiche con A.A. carichi positivamente. Il Glutammato inoltreha un ruolo catalitico nei siti attivi degli enzimi, e può legare metalli.

A.A. basici),Oppure possono essere carichi positivamente come Arginina, Lisina e Istidina (presentano quindi un extra gruppo amminico. Tra i tre l'istidina ha il pKr più basso (ca 6) ed è neutro a pH fisiologico. Frequente nei siti attivi degli enzimi e funzione come catalizzatore acido-base legando ioni metallici. Lisina e Arginina sono più basici e carichi positivamente a pH fisiologico. Generalmente esposti al solvente ma si possono trovare nell'interno delle proteine a formare interazioni elettrostatiche con Asp e Glu.

TAVOLA DEGLI A.A. Essi sono distribuiti in base all'idrofobicità e idrofilicità.

• In grigio a sx ci sono i più idrofobici con il gruppo R costituito da alifatici. Il grado di idrofobicità è in alto a sx, mentre a dx troviamo il valore del punto isoelettrico.
• In basso a dx vi è il PM e a sx il PM di un A.A. una volta legato.
• La tirosina è mezza idrofila e mezza idrofoba perché ha l'ossidrile.

legato all'anello benzenico.- Poi gli idrofilici specificando la carica netta.I gruppi R danno quindi: legami con l'acqua, interazioni idrofobiche, legami ionici con le cariche opposte, legami covalenti: questi ultimi grazie all'A.A. Cisteina, contente il gruppo SH è capace di creare un ponte solfuro, necessario per mantenere la conformazione tridimensionale dellaproteina). La presenza dello zolfo rende le proteine uniche, in quanto esso non è presente nelle altre classi di macromolecole. Anche se non è presente in tutte le proteine.Lo zolfo è contenuto anche nella Metionina.Gli A.A. possono quindi comportarsi sia da acidi che da basi grazie alla co-presenza del gruppo carbossilico e amminico.Caratteristiche biochimiche:- Essenziali gli A.A. che non siamo in grado di sintetizzare (o in quantità non sufficienti); quelli che devono esse introdotti nella dieta (Phe, Val, Thr, Tyr, Ile,Met, Leu, Lys, His, Arg - questi ultimi due

rigido mentre le estremità potranno ruotare, con una conformazione tridimensionale che le rende biologicamente attive. Queste lunghe catene presenteranno quindi un'ammino-terminale e un carbossi-terminale.

N.B: Aspartame e Saccarina sono dolci, ma sono delle proteine.

ASPARTAME E951: è costituito da acido aspartico, fenilalanina e metanolo. Venne scoperto nel 1965 da un chimico che lo ha sintetizzato come step intermedio di un tetrapeptide da usare come farmaco anti-ulcera. Egli ne scoprì il suo sapore dolce leccandosi le dita per sfogliare i fogli. Usato come: edulcorante, dolcificante, additivo alimentare ed esaltatore di sapidità artificiale. Pur avendo la stessa quantità di calorie del saccarosio, il suo potere dolcificante è ca 200 volte maggiore. La dose giornaliera ammissibile è fissata a 40mg/kg di peso corporeo. L'assunzione di aspartame come dolcificante è priva di pericoli a livelli attuali di consumo.

Vi sono

innumerevoli possibilità di combinazione di A.A. Di tutte queste l’evoluzione ne ha selezionato un numero limitato e condizionato dalla necessità di ottimizzazione funzionale delle proteine. Le proteine infatti sono determinate dal genoma, vi sono quindi alcune di esse esclusive per specie animali o vegetali, altre universali, etc.

Sono stati selezionati i dipeptidi più utili per l’organismo. Abbiamo quindi una grande varietà di funzioni e strutture delle proteine:

Struttura base/primaria è la sequenza amminoacidica, che presenta un ammino-terminale e un carbossi-terminale. È presente in ogni proteina in cui si forma il legame peptidico.

Struttura secondaria la lunga catena amminoacidica si ripiega e si arrotola a formare una struttura regolare che è il risultato di legami a idrogeno tra A.A. Si genera così una struttura tridimensionale. La struttura secondaria conferisce nuove proprietà alla proteina come forza e flessibilità.

presente nel tessuto connettivo. Fibrosa, formata da fibre che possono attorcigliarsi tra loro. Si tratta di tre catene in alfa-elica. È formata da tropocollagene che forma delle fibre e stabilizza il collagene tramite legami aidrogeno. Ha una struttura primaria, una ad alfa-elica e una secondaria della triplaelica. È formata da Glicina + x (varia) + Prolina x n°volte. La rigidità del collagene è data dalla Prolina. Il collagene si stabilizza attraverso cross-links ovvero, una stabilizzazione con legame covalente. Questo si forma all'interno delle strutture alfa-elica e dei filamenti Lisina. Ma anche tra eliche diverse. Richiede un enzima, la Si formerà u