Biochimica

Biochimica

La biochimica è la scienza che studia gli elementi di cui siamo composti e le reazioni che avvengono nel nostro organismo. Come siamo fatti? Il 99% di noi è composto da carbonio, azoto, idrogeno e ossigeno. Il restante 1% sono micronutrimenti e microelementi che sono comunque molto importanti. Principalmente siamo composti da acqua e da molecole organiche.

Acqua

L'acqua è l'elemento più abbondante dell'organismo, è il solvente di tutte le reazioni biochimiche, ma è anche il reagente o il prodotto di molte reazioni.

• Troviamo più acqua in un bambino rispetto che in un adulto.
• Troviamo più acqua nei magri rispetto ai grassi.
• Troviamo più acqua nei reni, muscoli e organi viscerali rispetto a tessuto adiposo e ossa.

È presente un bilancio idrico:

• Acqua in entrata: bevande, alimenti, metabolismo
• Acqua in uscita: urine, feci, evaporazione

N.B. Frutta e verdura contengono più acqua, ma anche carboidrati e secondi piatti hanno una quantità di acqua al loro interno. Il sale, lo zucchero e l'olio non contengono acqua.

Le acque in commercio non sono tutte uguali e un modo per classificarle è il residuo fisso, ovvero la quantità totale di sali contenuti in un litro. Abbiamo che:

• Acque minimamente mineralizzate: meno di 50 mg/litro.
• Acque oligominerali: 50-500 mg/litro.
• Acque minerali propriamente dette: 500-1500 mg/litro.
• Acque fortemente mineralizzate: +1500 mg/litro.

Se un'acqua contiene un minerale in particolare che raggiunge una determinata soglia, può essere chiamata con il nome del minerale (calcio → acqua calcica). Un'altra cosa su cui bisogna porre attenzione sono i nitrati e i nitriti. I nitrati sono innocui, ad eccezione per i neonati che devono bere acqua con una concentrazione molto bassa di queste sostanze. I nitriti sono pericolosi perché si legano con le ammine del nostro organismo, formando delle sostanze cancerogene.

Un elemento molto importante presente nell'acqua è il calcio, infatti si dice che è biodisponibile, ovvero è assorbibile dal nostro organismo.

N.B. Dal punto di vista nutrizionale non c'è alcuna differenza tra acqua frizzante e acqua naturale.

N.B. L'acqua ha 0 calorie!

Sale

L'eccessivo consumo di sale porta a patologie cardiovascolari, mentre un consumo minore di sale porta effetti positivi per l'organismo. L'elemento principale per consumo di sale è il pane e per questo ci sono state diverse campagne di sensibilizzazione per ridurre il sale contenuto nel pane. Il 10% del sale lo assumiamo con gli elementi, ma ben il 90% lo assumiamo con il sale aggiunto a tavola e con gli alimenti che compriamo.

N.B. 1 grammo di sale = 0,4 grammi di sodio

N.B. Va bene scegliere un'acqua povera di sodio, ma dobbiamo concentrarci più su quello che mangiamo. Se proprio devo utilizzare il sale è meglio utilizzare il sale iodato, perché lo iodio ha un ruolo chiave per la salute dell'organismo: regola la produzione di energia, favorisce la crescita e stimola il metabolismo aiutando a bruciare i grassi. La quantità di iodio assunta con gli alimenti non è però sufficiente a garantire l'adeguato apporto giornaliero e per questo, proprio il sale iodato, è il metodo più efficace per prevenire malattie da carenza di iodio.

Molecole organiche

Sono i carboidrati, le proteine, i lipidi e gli acidi nucleici.

Carboidrati

I carboidrati si dividono in:

• Zuccheri semplici: monosaccaridi, disaccaridi.
• Zuccheri complessi: polisaccaridi.

I monosaccaridi sono composti da un'unica molecola e i principali sono glucosio e fruttosio (C₆H₁₂O₆). I disaccaridi si ottengono dall'unione di due monosaccaridi e i principali sono il saccarosio (glucosio+fruttosio) e il lattosio (glucosio+galattosio). I polisaccaridi si ottengono dall'unione di più disaccaridi e svolgono diverse funzioni:

• Riserva: glicogeno (animali) e amido (vegetali).
• Sostegno: cellulosa (vegetali).

Il glicogeno è una molecola formata interamente da glucosio. Ci sono alcune molecole di glucosio che compongono una struttura lineare con legami lineari alfa 1-4, e molecole di glucosio che vanno a formare delle ramificazioni con legami alfa 1-6.

L'amido è composto da amilosio e amilopectina. L'amilosio è una catena lineare di glucosio con legami alfa 1-4, l'amilopectina è una struttura uguale a quella del glicogeno con frammenti lineari alfa 1-4 e ramificazioni alfa 1-6.

Proteine

Le proteine sono molecole complesse formate da amminoacidi. Gli amminoacidi sono formati da un carbonio che forma quattro legami: uno con l'idrogeno, uno con il gruppo carbossilico, uno con un gruppo amminico e uno con un qualcosa diverso di amminoacido in amminoacido. Gli amminoacidi sono divisi in due categorie:

• Essenziali: bisogna assumerli con la dieta perché l'organismo non è in grado di sintetizzarli.
• Non essenziali: l'organismo è in grado di sintetizzarli e quindi sono presenti nel nostro organismo anche se non vengono assunti con la dieta.

Gli amminoacidi sono legati tra di loro grazie al legame peptidico.

Le proteine si suddividono in base:

• Alla composizione: semplici (solo amminoacidi) o complesse (amminoacidi + altri elementi).
• Alla struttura: fibrose (collagene, actina, miosina) o globulari (la maggior parte).

Le funzioni delle proteine sono:

• Catalasi enzimatica.
• Trasporto (emoglobina).
• Deposito.
• Protezione (anticorpi).
• Contrazione (actina e miosina).
• Regolazione ormonale (insulina e glucagone).
• Strutturale (collagene).
• Regolazione genica.

Lipidi

I lipidi, assieme ai carboidrati, sono la principale fonte energetica del nostro organismo (trigliceridi). Essi hanno anche una funzione strutturale, infatti costituiscono le membrane cellulari (fosfolipidi). In questa classe vengono messi anche alcuni ormoni di origine lipidica come gli ormoni steroidei e le vitamine liposolubili. La proprietà principale dei lipidi è la loro insolubilità in acqua.

I lipidi più semplici sono gli acidi grassi, che hanno una coda idrofobica formata da idrocarburi e una testa polare formata da un gruppo carbossilico. Essi possono essere suddivisi in saturi o insaturi. Gli acidi grassi saturi sono composti da legami tutti singoli, mentre gli acidi grassi insaturi sono formati anche da legami doppi. Gli acidi grassi saturi hanno un aspetto solido, mentre gli acidi grassi insaturi sono liquidi.

I trigliceridi sono la nostra fonte energetica principale e possono essere immagazzinati nel tessuto adiposo. Il trigliceride è composto da una molecola di glicerolo esterificato con tre acidi grassi e in questa reazione di esterificazione si ha anche una produzione di tre molecole di acqua. Il trigliceride inoltre è fortemente idrofobico.

I fosfolipidi sono composti da glicerolo a cui sono attaccati due acidi grassi, mentre all'ultimo carbonio del glicerolo è attaccato qualcosa di diverso in base al fosfolipide che dovrà andarsi a creare. I fosfolipidi hanno la coda idrofobica, mentre la testa è idrofilica. I fosfolipidi andranno a creare le membrane cellulari, con le teste polari verso gli ambienti acquosi e le code rivolte le une verso le altre. La membrana è composta anche da proteine che si distribuiscono nel doppio strato fosfolipidico e da colesterolo.

Il colesterolo è composto da quattro anelli aromatici piatti e una coda idrofobica. Sul carbonio 3 è attaccato un gruppo ossidrile (OH) che rende il colesterolo un po' idrofilico. Le funzioni del colesterolo sono:

• Può costituire le membrane cellulari e ne modula la fluidità, perché con la sua presenza altera la disposizione dei fosfolipidi.
• È un precursore degli ormoni steroidei.
• È il precursore dei sali e degli acidi biliari.
• Non ha funzione energetica, ovvero tutto il colesterolo che ingeriamo e che produciamo rimane nell'organismo.

Il colesterolo, nella membrana, lo troviamo insieme alle code dei fosfolipidi, mentre a livello delle teste troviamo solo la punta di idrofilica del carbonio 3.

N.B. Negli esami del sangue non bisogna guardare solo i livelli di colesterolo ma bisogna anche analizzare altri fattori come l'HDL e l'LDL, che sono delle lipoproteine che trasportano il colesterolo.

Acidi nucleici

Gli acidi nucleici sono il DNA e l'RNA, entrambi composti da nucleotidi. Un nucleotide è formato da una base azotata, da uno zucchero pentoso e da un gruppo fosfato. Le basi azotate si suddividono in purine (adenina e guanina) e piramidine (citosina e timina). La differenza che c'è tra DNA e RNA è che in quest'ultimo al posto della timina è presente l'uracile.

La biochimica

È la scienza che studia le reazioni metaboliche che avvengono nel nostro organismo. Il metabolismo è l'insieme di catabolismo (insieme delle reazioni di demolizione delle molecole complesse) e anabolismo (insieme delle reazioni di sintesi). Per far sì che queste reazioni avvengano bisogna continuamente produrre e rompere legami che principalmente sono legami carbonio-ossigeno e legami carbonio-carbonio.

L'ATP è l'energia della cellula, anche detta adenosin-tri-fosfato. È composta dall'adenosina, uno zucchero (desossiribosio) e tre gruppi fosfato legati fra loro da legami diversi. Il primo legame è un legame fosfoestere che non è importante per l'energia, ma il secondo e il terzo legame sono legami fosfoanidridici che una volta rotti liberano energia.

Oltre a questa fonte di energia vengono prodotte anche altre molecole come il NAD che da NADH e il FAD che da FADH₂. Essi sono coenzimi indispensabili che sono in grado di ossidarsi e ridursi continuamente. Sono molecole molto complesse e derivano dalle vitamine; il precursore del NAD è la niacina, mentre del FAD la riboflavina.

Le funzioni delle proteine

Proteine di trasporto

Le proteine di trasporto includono mioglobina ed emoglobina. La mioglobina si trova nelle cellule a livello muscolare e la sua funzione è quella di trasporto e di riserva di ossigeno. L'emoglobina si trova invece nei globuli rossi e la sua funzione è trasportare ossigeno dai polmoni ai tessuti.

La mioglobina è formata da una subunità composta da una catena di 153 amminoacidi, 8 segmenti alfa elica ed un gruppo eme, dove si lega solo un ossigeno. L'emoglobina è formata da 4 subunità, due subunità di tipo alfa e due di tipo beta. Ogni subunità ha un gruppo eme e quindi l'emoglobina può legare 4 ossigeni.

Il gruppo eme è molto complesso. È un anello tetrapirrolico, dove all'interno c'è uno ione ferroso che fa sei legami: 4 con l'azoto dell'anello per tenere fermo lo ione, 1 con un amminoacido di nome istidina per legare il ferro all'emoglobina e 1 con l'ossigeno. Il gruppo eme è in grado di legarsi reversibilmente con l'ossigeno, ovvero è in grado di rilasciarlo al momento opportuno. A livello del polmone la pressione dell'ossigeno è di circa 100 mmHg, mentre a livello dei tessuti è più bassa. Nei polmoni l'emoglobina ha legato i 4 ossigeni, mentre una volta arrivata nel tessuto li rilascia gradualmente per effetto della pressione minore. Anche la mioglobina nel polmone è satura al 100%, ma a pressione parziale dove l'emoglobina rilascia l'ossigeno, la mioglobina ha ancora conservata quasi tutta la sua saturazione. Solo quando il livello di ossigeno è quasi nullo la mioglobina rilascia il suo ossigeno, come ad esempio quando i muscoli vanno in anaerobiosi.

Ci sono dei fattori che influenzano il legame tra ossigeno ed emoglobina:

• pH: a livello polmonare è basico e l'affinità dell'emoglobina è elevata, mentre a livello dei tessuti è acido e l'affinità dell'emoglobina cala facendo in modo che l'ossigeno venga rilasciato. L'emoglobina può anche legare protoni nei tessuti, contribuendo così ad aumentare il pH.
• CO₂: se è presente CO₂ l'emoglobina tende a rilasciare ossigeno perché l'affinità con esso diminuisce. I globuli rossi trasportano solo il 20% della CO₂, mentre il resto viene trasformata in acido carbonico e trasportata nel sangue fino ai polmoni. N.B. La CO₂ non si lega allo ione ferroso del gruppo eme.
• 2,3-bisfosfoglicerato: diminuisce l'affinità dell'emoglobina con l'ossigeno. Si inserisce all'interno dell'emoglobina rendendo la struttura più stabile ma meno disponibile a legare l'ossigeno. Il 2,3-bisfosfoglicerato viene sintetizzato dal corpo durante alcune patologie oppure quando si va in alta quota.
• Monossido di carbonio: è un gas inodore, insapore e incolore che ostacola il trasporto di ossigeno. Si lega all'emoglobina molto più facilmente dell'ossigeno causando problemi all'organismo. Questo perché il monossido di carbonio si lega al ferro del gruppo eme facendo un legame irreversibile, in questo modo l'emoglobina diventa carbossiemoglobina.

Malattie genetiche

Talassemia: è una malattia genetica, dove delle subunità di emoglobina sono difettose. Può essere di tipo alfa o di tipo beta.

Anemia falciforme: è una malattia genetica che causa il cambiamento di un amminoacido della subunità beta, andando a variare la struttura della proteina. L'emoglobina diventa allungata formando ammassi fibrosi che deformano il globulo rosso che diventa così una mezzaluna. Il globulo rosso deformato viene rimosso più velocemente dal circolo e quindi saranno presenti meno globuli rossi e di conseguenza ci sarà minore possibilità di trasportare ossigeno. Inoltre si possono verificare degli accumuli nei vasi che causano infiammazione e dolore. Questa malattia è arrivata fino a noi perché le persone con l'anemia sopravvivevano di più alla malaria.

Proteine di difesa

Sono le proteine del sistema immunitario. Ci difendono dagli antigeni legandosi ad essi e eliminandoli. Sono formate da quattro catene proteiche, due pesanti e due leggere e hanno una forma a Y. Le catene pesanti formano il corpo della Y, quelle leggere formano le braccia della Y. Le catene pesanti sono legate tra loro da due ponti disolfuro, mentre le catene leggere sono legate alle catene pesanti con un solo ponte disolfuro. Il ponte disolfuro è formato dall'unica proteina che contiene zolfo, la cisteina. La parte che lega l'antigene è la parte superiore della Y.

Gli antigeni sono tutti diversi e abbiamo un anticorpo specifico per ogni antigene:

• IgM: sono i primi ad arrivare.
• IgG: arrivano dopo circa 10 giorni e possono attraversare le pareti dei capillari.
• IgA: legate alle secrezioni e ci aiutano a combattere le infezioni.
• IgD e IgE: si sa ancora poco di loro.

N.B. Elevati valori di Ig si riscontrano nel sangue di soggetti affetti da patologie, quindi posso usati a scopo diagnostico.

Proteine catalizzatrici: enzimi

Gli enzimi sono delle proteine che intervengono nelle reazioni chimiche del nostro organismo. Le reazioni chimiche sono delle reazioni dove dei reagenti danno dei prodotti, e viceversa (A ↔ B). La costante di equilibrio di una reazione chimica va ad indicare se la reazione è spontanea o non spontanea e si calcola: Keq = [B]/[A]. Se i prodotti sono maggiori dei reagenti, la costante sarà positiva e la reazione è spontanea, se i reagenti sono maggiori dei prodotti, la costante sarà negativa e la reazione non sarà spontanea. Un altro dato da analizzare in una reazione chimica è la variazione di energia libera (ΔG), che indica l'energia contenuta nei legami chimici e la spontaneità di una reazione. Si calcola facendo la differenza tra l'energia libera dei prodotti e l'energia libera dei reagenti. Se ΔG è uguale a zero la reazione è in equilibrio, se ΔG è maggiore di zero la reazione è detta endoergonica e non è spontanea, e se ΔG è minore di zero la reazione è detta esoergonica ed è spontanea. Solo le reazioni spontanee possono essere catalizzate dagli enzimi!

Le reazioni spontanee sono molto lente in natura, ma nel nostro organismo abbiamo bisogno che avvengano molto più velocemente e per questo ci sono gli enzimi. La velocità di una reazione può aumentare anche aumentando la temperatura, ma nel nostro organismo questo non è possibile.

Gli enzimi fungono da catalizzatori, ovvero da composti chimici che partecipano ad una reazione ma rimangono inalterati alla fine della reazione. Inoltre aumentano la velocità di reazione senza alterarne l'equilibrio.

Esistono moltissimi tipi di enzimi, che prendono il nome dalle reazioni che catalizzano:

• Ossidoriduttasi: catalizza ossidoriduzioni.
• Transferasi: catalizza il trasferimento di molecole.
• Idrolasi: catalizza la rottura dei legami mediante l'aggiunta di acqua.
• Liase: catalizza la rottura dei legami.
• Isomerasi: catalizza la formazione degli isomeri.
• Ligasi: catalizza la formazione dei legami.

Per far sì che una reazione avvenga deve essere raggiunta l'energia di attivazione, che è l'energia necessaria per far iniziare la reazione. L'enzima va ad abbassare l'energia di attivazione necessaria velocizzando così la reazione. L'enzima è una proteina globulare in cui è presente un punto chiamato sito catalitico, in cui avviene la catalisi.