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La presenza frequente di Pro e Gly non stabilizza la struttura

secondaria. 3 catene polipeptidiche interagiscono fra loro

creando UNA TRIPLA ELICA DI TROPOCOLLAGENE,

stabilizza tramite legami a idrogeno e legami covalenti.

Se ho molti legami a idrogeno e non legami covalenti, il

collagene è morbido (privo di legami stabili) come quello di

organismi marini che non devono sostenere il loro peso. Per

conferire robustezza alla struttura è necessario introdurre

legami covalenti. Essi non sono semplici legami covalenti, ma

si creano dopo diverse reazioni.

FORMAZIONE DI LEGAMI COVALENTI TRA LE CATENE

1. Formazione e stabilizzazione di basi di Schiff Ossidazione della funzione

amminica della catena

laterale della lisina 

ottengo ALLISINA 

passaggio fondamentale

per creare legami covalenti

Acido ascorbico = vitamina C l’assenza di acid ascorbico porta allo scorbuto, che presenta

sintomi legati alle strutture connettive.

2. Condensazione aldolica © Laila Pansera - 23

I punti 1 e 2 sono due reazione per cui l’allisina può venire utilizzata per formare legami

covalenti, sia all’interno della tripla elica, sia tra distinte triple eliche.

Le modificazioni post-traduzionali che seguono la sintesi del tropocollagene e condizionano la

struttura delle fibre di collagene avvengono in comparti diversi delle cellule:

Nei ribosomi viene sintetizzata la proteina;

o Viene poi ossidata la prolina in idrossiprolina (anche la lisina);

o Ad alcuni residui di idrossiprolina vengono legati degli zuccheri ⟶ proteina

o coniugata⟶ glicoproteina;

Tre filamenti si intrecciano formando il tropocollagene, uniti alle estremità da legami

o disolfuro, poi le estremità vengono eliminate;

Il tropocollagene viene riversato fuori dalla cellula e avviene la riduzione della lisina e la

o formazione di legami covalenti;

I residui di allisina possono anche fungere da punti di

reticolazione per la formazione di strutture poli-

reticolare. Si arriva così alla formazione di strutture

elastiche, comprimibili ed estensibili, che danno

elasticità al tessuto. © Laila Pansera - 24

Trasporto intertissutale di O 2

Esistono delle proteine funzionali deputate al trasporto di ossigeno dagli organi respiratori ai

tessuti. Esse sono: EMOGLOBINA nel sangue e MIOGLOBINA nei muscoli.

Sono simili dal punto di vista strutturale: hanno una massa di circa 16 000 Da e contengono un

gruppo non proteico: EME.

Ma l’emoglobina possiede una struttura quaternaria, la

mioglobina no.

Struttura: uno ione ferroso Fe esacoordinato:

2+

Da un anello porfirinico formato da 4 azoto planealmente;

o Da una molecola di isfidina in basso, definita prossimale;

o Dall’ossigeno molecolare⟶ una seconda istidina in alto,

o definita distale, assicura il corretto posizionamento della

molecola della molecola di ossigeno rispetto a Fe .

2+

La struttura planare formata dall’anello porfirinico è messa in

una sezione (tasca) idrofobica nella struttura proteica, formata

da valina e fenilalanina.

I residui di istidina (prossimale e distale) si trovano su due elementi diversi di struttura

secondaria della stessa proteina.

Mioglobina (MB) e emoglobina (HB) differenziano per affinità con O .

2

La mioglobina rappresenta l’andamento normale di associazione fra due molecole affini.

Ma le due curve di saturazione sono differenti: entrambe legano bene ad alte concentrazioni

(pO ), ma a basse concentrazioni lega bene solo la mioglobina.

2

Se l’emoglobina avesse lo stesso comportamento della mioglobina, la cessione di ossigeno fra le

due sarebbe molto inefficiente.

Per far sì che l’emoglobina svolga la sua funzione al meglio occorre che la sua affinità con

l’ossigeno cambi in funzione della sua disponibilità: alta nei polmoni e bassa a livello

muscolare. Questo si realizza con un meccanismo di CONTROLLO ALLOSTERICO dell’affinità. Al

© Laila Pansera - 25

centro del meccanismo c’è il piccolo cambiamento della geometria

dopo che è avvenuto il legame di O . Questo cambiamento di

2

geometria dell’eme si trasmette all’isfidina prossimale. Il modesto

movimento dell’istidina prossimale si traduce in un ampio

movimento dell’elica (di cui fa parte His prossimale), che porta

all’esposizione di residui idrofobici che a sua volta porta a un

riarrangiamento strutturale. Esso passa (coinvolge) anche alla

subunità adiacente, che cambiando leggermente la sua struttura

porta ad una cresciuta affinità per il legame con l’ossigeno. A sua

volta il legame di ossigeno alla seconda subunità porta ad un

incremento di affinità con la terza e poi questo con la quarta. Si

parla di PROCESSO COOPERATIVO che porta alla massima affinità.

Il log con 1° molecola rende più facile quello con la seconda e terza

e quarta.

Anche i cambiamenti di pH nel sangue (conseguenti della

produzione tissutale di CO e alla sua eliminazione a livello

2

polmonare) influenzano l’affinità di emoglobina per O .

2

+CO con pH basso -CO con pH alto

2 2

EFFETTO BOHR

Più è alto pH, meno Co ho, più è lata l’affinità tra emoglobina e O . Ciò è un bene perché a

2 2

livello molecolare ho molta CO e mi facilita il rilascio dell’ossigeno perché ho poca affinità,

2

mentre nei polmoni è bassa la concentrazione di CO per cui ho più affinità con l’ossigeno che

2

lega bene con l’emoglobina.

Ma: ACIDOSI EMATICA: avviene in condizioni di pH troppo basso e consiste nella poca

o assunzione di O a livello polmonare (ho troppa CO );

2 2

ALCALOSI EMATICA: in condizioni di pH troppo elevato avviene un mancato rilascio di

o O a livello muscolare;

2 © Laila Pansera - 26

mutazioni puntiformi dell’emoglobina sono comuni, ma alcune sono innocue, mentre altre

modificano il comportamento verso l’ossigeno della struttura, o la capacità di aggregare con

altre molecole (per esempio la mutazione patologica dell’anemia falciforme).

© Laila Pansera - 27

Proteine come catalizzatori

Alcune proteine hanno anche una funzione enzimatica di CATALIZZATORI, ossia sono molecole

in grado di accelerare in modo controllato una reazione termodinamicamente possibile

comporta una variazione di energia libera.

⟶componente entropica (aumento del disordine)


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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze e tecnologie alimentari
SSD:
Università: Milano - Unimi
A.A.: 2015-2016

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher panseralaila di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica generale e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Milano - Unimi o del prof Bonomi Francesco.

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