Appunti di Biochimica (Proteine ed enzimi)

ENZIMI

Tra le proteine grande importanza hanno gli enzimi, che sono proteine che hanno lo scopo di entrare

nelle reazioni chimiche e abbassare l'energia di attivazione. Servono a controllare la velocità di una

reazione. Più è grande l'energia di attivazione più la reazione è lenta. Gli enzimi si legano ai sub-strati

che non reagiscono direttamente per fare i prodotti, ma prima si legano all'enzima che in qualche

modo li energizza. Quindi i sub-strati prima si legano agli enzimi formando il complesso enzima-

sub-strato dopo di chè vi sarà il rilascio dei prodotti e l'enzima ritorna inalterato pronto per una nuova

reazione.

Gli enzimi hanno delle caratteristiche particolari; sono i catalizzatori dei sistemi biologici che si

differenziano dai catalizzatori inorganici perchè oltre a velocizzare il processo possiede delle

caratteristiche particolari:

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• efficienza basta una piccolissima quantità di enzima affinchè l'organismo possa controllare

benissimo la reazione.



• Specificità gli enzimi sono capaci di riconoscere i sub-strati in maniera abbastanza

selettiva. Ci sono enzimi altamente specifici che possono riconoscere una singola molecola e

distinguono anche se il gruppo funzionale è a sinistra o a destra. Ci sono enzimi meno specifici

che comunque riescono a riconoscere la lunghezza di una catena e il gruppo funzionale.



• Regolabilità l'organismo deve essere capace di regolare un processo rispetto ad un altro.

Non tutti gli enzimi sono regolabili però di solito ci sono degli enzimi chiave nei processi che

avvengono all'interno dell'organismo e questi devono essere regolati opportunamente in modo

da non influenzare l'equilibrio della reazione

NATURA ENZIMI

Possono essere:

• Proteine semplici 

• Proteine coniugate se accanto alla catena polipeptidica si trovano associati altri gruppi

(prostetico(molecola di altra natura), coenzima, ione metallico).

STRUTTURA



• Monomerici singole unità



• Oligomerici più unità



• Complessi enzimatici tante sub-unità differenti

Le classi principali degli enzimi sono 6:

1. ossido-riduttasi 2. Transferasi

3. idrolasi 4. Liasi

5. Isomerasi 6. Ligasi

Affinchè un enzima funzioni non è necessario che tutto l'enzima interagisca con il sub-strato. Ci sarà

una porzione che è il SITO ATTIVO che interagirà con il sub-strato.

Il sito attivo:

• occupa una porzione relativamente piccola della proteina stessa.

• È tridimensionale, formato da gruppi che derivano da diverse parti della sequenza lineare.

interazioni deboli. L'attività di un enzima puo’

I sub-strati si legano all'enzima all'enzima attraverso

essere regolata e modificata da alcuni fattori:



• temperatura in generale ogni enzima ha una temperatura ottimale di attività. Se si supera

questa temperatura improvvisamente la velocità di reazione diminuisce.



• pH deve essere di un certo tipo. Ci sono enzimi che funzionano per esempio a pH del

sangue e ci sono enzimi invece che funzionano nel tratto intestinale (pepsina e pepsinogeno)

funzionano bene invece a pH acidi. Quindi dipende dove vengono prodotti questi enzimi e

che funzione hanno.



• Effettori sono fattori più specifici. Ci sono molecole che interagendo con l'enzima possono

inibire la sua attività e sono detti inibitori (ci possono essere dei veleni anche, cianuro per

esempio); se non inibiscono si chiamano attivatori. Tra gli attivatori e gli inibitori spicca il

gruppo degli effettori allosterici che sono prodotti in maniera specifica dall'organismo per

bloccare e controllare l'attività dei vari enzimi, in particolare sugli enzimi regolatori.

Gli enzimi possono subire delle modificazioni covalenti reversibili:

– L'enzima può essere in qualche modo attaccato da un gruppo funzionale per modulare la sua

attività

– concentrazione di sub-strati e prodotti

– repressione o induzione genica: l'organismo per modulare la velocità di una reazione può

aumentare la quantità di enzimi presenti o diminuirla.

REGOLAZIONE ATTIVITA' ENZIMATICA

L'organismo riesce a modulare e controllare le sue reazioni all'interno in quanto si modifica la

presenza dell'enzima stesso all'interno dell'organismo. L'induzione genica infatti consiste in questo:

se l'organismo ha necessità di avere una determinata reazione all'interno, va ad aumentare la

concentrazione di quell'enzima specifico. Alcuni enzimi ne risentono molto di questo processo:

mentre ci sono enzimi che non variano di molto la loro concentrazione, alcuni enzimi ne risentono

molto. Gli ormoni per esempio, insulina, glucagone, modulano la concentrazione di alcuni enzimi

chiave. Se si è appena concluso di mangiare, aumenta l'insulina che arriva sulle cellule e darà loro dei

segnali particolari; questo succede perchè stimolerà la traduzione di alcuni geni particolari in modo

che l'organismo si possa adattare e dare la giusta risposta.

Si puo modulare l'attività attraverso enzimi allosterici e quindi enzimi regolatori. La loro

concentrazione resta la stessa, ma l'organismo può inviare delle molecole specifiche che possono

bloccare o attivare questi enzimi o li modifica covalentemente aggiungendo dei gruppi funzionali

sempre con lo stesso scopo. Gli enzimi regolatori hanno effetto più rapido, perchè stimolano

l'organismo che manda le molecole specifiche che si attaccano all'enzima per bloccarlo o attivarlo.

Per quanto riguarda gli enzimi regolatori vi sono due classi:

• enzimi allosterici: prevedono l'interazione tra l'altro su un sito diverso rispetto al sito catalitico,

con un metabolita diverso. Questi enzimi quindi avranno un sito catalitico e uno diverso di