Appunti di Biochimica alimentare - modulo 2

Biologia alimentare di Federico Tagliabue

Introduzione

La qualità di un alimento dipende da fattori di diversa natura, che possono essere:

• Economia, ossia il costo di un alimento o la disponibilità a pagare per un certo alimento;
• Biologia, ossia come è composto chimicamente un alimento;
• Fisica, ossia come è composto fisicamente un alimento e i trattamenti che subisce;
• Etica ed estetica, ossia la cultura e il gusto estetico che una persona o un popolo può avere.

La natura chimica, ossia quella biologica, degli alimenti determina anche le caratteristiche fisiche ed estetiche dell’alimento. Essa perciò è molto importante nel dare un certo aspetto esteriore e determinate caratteristiche fisiche a quel particolare alimento.

Parametri di qualità alimentare

Esistono diversi parametri per descrivere la qualità di un alimento:

• Oggettiva → determinabile tramite parametri, attraverso esperimenti e dati, è uguale e valida per tutti i soggetti e comprende il parametro compositivo, nutrizionale e culturale.
• Soggettiva → non è determinabile tramite esperimenti e dati poiché essa dipende da ciò che piace o non piace ad un soggetto, ad una persona, oppure da preferenze culturali/economiche. Essa quindi comprende il parametro edonistico, culturale e economico.

Il parametro compositivo serve per sapere come certi composti sono associati, che struttura hanno, cosa c’è dentro prima e dopo la trasformazione e in base a questo capire se le molecole sono patogene o no. La composizione di un alimento prima e dopo la trasformazione può essere molto diversa, non è detto che vengano conservati tutti i micro e macronutrienti, modificandone così il carattere nutrizionale (cambia la biodisponibilità). Più il processo di trasformazione è severo e minore può essere la biodisponibilità di micro e macronutrienti.

Il parametro strutturale serve per sapere quali sono le caratteristiche fisiche del prodotto finito. La modifica strutturale ha un potente impatto anche sulle caratteristiche organolettiche e sensoriali dell’alimento.

Il parametro nutrizionale non vuol dire solo che sono presenti certi nutrienti, come gli amminoacidi essenziali, ma vuol dire anche vedere se questi sono veramente utilizzabili dal nostro organismo, perciò ci dice cosa mi serve e cosa utilizzo di quel determinato alimento.

Il parametro organolettico è rappresentato e determinato dal piacere dei sensi e dall’analisi sensoriale. La prima cosa che un alimentarista deve saper fare è garantire che il cibo sia sicuro, sano, buono e nutriente.

Per fare ciò esso si deve servire della biochimica per comprendere al meglio le molecole che compongono la materia prima, cosa esse diventano nel processo e come lo diventano, come si può rendere il cibo “migliore” sotto tanti punti di vista e come si possono evitare guai, ossia la formazione non voluta o non controllata di prodotti tossici.

Concetti avanzati di qualità alimentare

Un tempo qualità era sinonimo di composizione chimica; adesso la composizione non è sufficiente per determinare la qualità, e sono stati introdotti altri concetti:

• Biodisponibilità → cosa succede all’alimento nel momento della trasformazione, come cambiano le sue caratteristiche intrinseche e i fattori anti nutrizionali naturalmente presenti negli alimenti;
• Processi → alteramento della composizione, cioè cosa succede alle proteine quando vengono denaturate;
• Valori edonistici → aspetto, aroma e sapore.

Il fatto che un alimento contenga un determinato componente (proteine, vitamine, carboidrati…) non è detto che sia digeribile, assimilabile dall’organismo, o che sia di alta qualità, poiché appunto la qualità non dipende solo dalla composizione chimica, essa è necessaria ma non sufficiente. Ad esempio il ferro è un alimento difficile da assumere e da assimilare, perciò da digerire. Esso viene assorbito bene solamente in presenza di un riducente come l’acido ascorbico presente nel limone, che risulta quindi perfetto per condire gli alimenti che contengono ferro (carne cruda, spinaci, bresaola…).

Esempi di parametri nell'uovo

Il fatto che anche la biodisponibilità determini la qualità di un alimento è evidenziata dal fatto che la digeribilità delle proteine cresce con la cottura. La cottura cambia la struttura delle macromolecole del mio alimento perché vengono denaturate. Se esagero con la cottura dell'uovo sodo cambio le caratteristiche chimiche di alcuni amminoacidi sia dal punto di vista della digestione che della sicurezza. Questo infatti accade ad esempio per l’albume dell’uovo (ma non nel tuorlo), poiché al suo interno sono presenti dei fattori antinutrizionali, come avidina, serpine e allergeni, che non permettono la corretta digestione delle proteine. Infatti se si ingerisce troppo bianco d’uovo crudo si può andare incontro ad avitaminosi poiché sono presenti queste proteine che inibiscono le proteasi digestive, che con la cottura invece verrebbero inattivate, permettendo una migliore digestione.

Esempio di questi parametri nel caso dell’uovo:

• Biodisponibilità: la digeribilità proteica cresce con la cottura (dell'albume ma non del tuorlo) perché vengono inattivati fattori anti nutrizionali come avidine, serpine e allergeni. Ho delle perdite nutrizionali se l'uovo è esageratamente cotto. La superficie del tuorlo diventa verde perché le cisteine dell'albume perdono zolfo che se ne va sotto forma di acido solfidrico (classica puzza di uovo marcio). L'acido solfidrico migra dall'albume verso il tuorlo e si lega all'emoglobina al posto dell'ossigeno dando la sulfo-emoglobina (composto verde) che rimane sulla superficie del tuorlo perché è solido e non riesce a passare.
• Processo: se l'uovo è troppo cotto le cisteine non sono più disponibili causando un decremento nutrizionale. Ci sono processi che alterano la struttura come la produzione delle meringhe e della maionese.
• Edonistico: il pH elevato dell'uovo crudo (circa pH=9 perché deve assorbire la CO2 prodotta dal pulcino) è una complicazione dal punto di vista edonistico perché percepiamo ciò che ha un pH elevato come saponoso. Il caso dei tuorli verdi influenza l'aspetto edonistico. Maillard e l'uovo nero: succede con l'uovo essicato, perché durante l'essicazione si ottengono aldeide (glucosio) e ammina che reagiscono a formare una base di Shiff a temperatura e pH elevato. La temperatura converte il glucosio in caramello che diventa molto nero se a contatto con ammine (infatti il caramello industriale è prodotto in corrente di ammoniaca). Posso prevenire l'uovo nero controllando la temperatura e il pH, oppure aggiungere un enzima che converte il glucosio in acido gluconico che non diventa caramello (e abbassa anche il pH).

Principali componenti degli alimenti e loro funzioni

• Acqua: non ha calorie, svolge la funzione plastica, regolatrice (regola gli equilibri osmotici e diluisce i principi attivi presenti nell’alimento), edonistica (es: lo spaghetto cotto, quindi idratato, è più appetibile dello spaghetto crudo).
• Carboidrati
• Lipidi
• Proteine
• Vitamine: sono importanti per la shelf life (vita di scaffale) del prodotto. Ad esempio l’acido ascorbico è un antiossidante, utilizzato moltissimo per evitare l’irrancidimento se l’alimento è ricco di grassi. L’acido ascorbico è anche un complessante, impedisce quindi le reazioni della chimica di Fenton.
• Minerali: importanti dal punto di vista nutrizionale, ad esempio le chinasi non funzionano senza il magnesio.
• Aromi: non nascono volatili. Ad esempio gli aromi del vino sono presenti attaccati agli zuccheri, quindi il profumo resta nell’acqua e per sentire il profumo devo separare lo zucchero dall’alcol.
• Pigmenti: possono essere marcatori di provenienza ad esempio il salmone norvegese è rosa, il finlandese è bianco perché nel mar baltico non c’è microplancton che dà la colorazione.

Interazioni tra componenti degli alimenti

Ciò che differenzia la biochimica alimentare dalla biochimica classica è il fatto che la prima si occupa di controllare le interazioni all’interno di un alimento, fra tutti i diversi componenti dell’alimento. La biochimica alimentare si occupa della visione molecolare delle trasformazioni che riguardano i processi di trattamento del prodotto. L’interazione tra le macromolecole dunque si riversa in aspetti macroscopici del prodotto, pertanto è utile comprendere le interazioni per poterle condizionare.

All’interno degli alimenti, infatti, ci sono diversi componenti che interagiscono con molecole più grandi o più piccole. Le diverse interazioni sono:

• Interazioni tra proteine e ambiente, che in buona parte degli alimenti è acquoso l’ambiente; queste interazioni sono importanti perché condizionano moltissime trasformazioni a carico degli alimenti, come la conservazione, oppure la tenerezza del prodotto. Tutte le interazioni proteine-ambiente sono non covalenti, quindi sono interazioni deboli. Queste interazioni dipendono in minor parte dalla sequenza degli amminoacidi e in parte maggiore dalla struttura tridimensionale assunta dalla proteina.
• Interazioni tra gruppi diversi di proteine, sia covalenti sia non covalenti, che determinano la struttura del prodotto, per esempio gli impasti.
• Interazioni tra proteine e l’amido, essenziali perché la pasta tenga la cottura.
• Interazioni tra proteine e lipidi, che condiziona certe trasformazioni, per esempio nel burro: il burro salato si differenzia dal burro non salato dal fatto che ho più acqua e molte più proteine, quindi una struttura (texture) diversa, e quindi aggiungo il sale per evitare che questa abbondanza di acqua e proteine non comporti una crescita microbica incontrollata.
• Interazioni fra amido e lipidi, sono interazioni non covalenti che hanno un ruolo importante nella definizione della qualità di un pane.

Esempi di interazioni tra componenti

• La patata lessa è commestibile perché l’acqua e i carboidrati interagiscono modificando la consistenza della patata cruda.
• La maionese è complessa da punto di vista biochimico perché comprende grasso, acqua, zucchero e proteine. È quindi composta da più fasi.
• Prosciutto: è composto da proteine, grasso e coloranti endogeni. Il colore è dovuto all’interazione tra mioglobina del muscolo del maiale e ferro. Il prosciutto crudo ha un colore diverso perché cambiano le interazioni.
• Pane e pasta: l'amido assorbe acqua e cambia colore.
• Avidina: è un fattore antinutrizionale (perché si lega irreversibilmente alla biotina) presente nel bianco dell'uovo. L'avidina è presente perché l'uovo non si può difendere dai predatori, quindi causa avitaminosi come meccanismo di difesa. L'avidina è arginabile con la cottura.

Descrivere le interazioni tra le varie componenti di un alimento serve per due motivi:

• Capire le cause di manifestazioni negative e inconvenienti durante il processo o la conservazione.
• Utilizzare metodi che cercano di perturbare il meno possibile un alimento, ovvero fare interventi che non comportino un’alterazione drammatica dell’alimento.

Modificazioni nella biochimica alimentare

All’interno della biochimica alimentare troviamo anche il concetto di biotecnologia alimentare che consente il controllo delle modificazioni nelle proteine e biopolimeri:

• Modificazioni strutturali → cambia la struttura tridimensionale della proteina. Un esempio è il complesso actina/miosina (complesso di proteine con funzione strutturale, infatti formano il muscolo, se si mangiasse il muscolo quest’ultimo sarebbe duro e immangiabile, si va quindi incontro a un processo di frollatura che trasforma il muscolo in carne e lo rende tenero e mangiabile. In questo processo è sempre presente il complesso actina/miosina, ma cambia la sua struttura quaternaria). Queste modificazioni le subiscono anche proteine con funzione di riserva (semi e uova) e secreti proteici (latte). In base a come si modifica la struttura di queste proteine si otterranno poi prodotti differenti.
• Modificazioni funzionali → avviene la modifica delle proteine enzimatiche (nei metodi di conservazione) tramite la modifica della struttura tridimensionale, questa modifica mi cambia o fa perdere la funzione. Gli enzimi sono importanti per l’attività catalitica che svolgono; questi enzimi hanno due funzioni principali: quando sono naturalmente presenti, i quali possono essere attivi o non attivi (blocco dell’attività enzimatica: cambiamento della struttura) e quindi sono legati ai metodi di conservazione e l’altra funzione è che gli enzimi possono essere utilizzati per fare delle trasformazioni, ad esempio possono essere utilizzati per modificare le proteine.
• Controllo struttura/funzione → a volte controllare la struttura significa controllare la funzione (cioè cambiare il ruolo che ha la proteina all’interno dell’alimento). Sapere come la proteina è strutturata all’interno dell’alimento è utile nell’impiego per scopi analitici, per markers diretti e indiretti di trattamento, per determinare la presenza o meno di metaboliti.

L'acqua negli alimenti

L’acqua è il principale componente negli alimenti in quasi tutti i casi. L’acqua è la componente prioritaria degli alimenti infatti anche in un alimento secco non arriveremo mai ad avere una quantità di acqua pari a zero. L’acqua negli alimenti è presente in diversi modi, ovvero è presente non come acqua pura in soluzione ma essa interagisce con i diversi componenti.

L’acqua condiziona le caratteristiche di un alimento, infatti essa inoltre non è solo la specie chimica più abbondante in gran parte del materiale alimentare, ma anche il componente più importante nel determinarne:

• Proprietà chimiche, fisiche e microbiologiche;
• Modalità di trasformazione;
• Caratteristiche di conservazione;

L’acqua influenza anche la scelta del consumatore, perché dall’acqua ne dipende anche l’aspetto estetico; ad esempio comprando un pezzo di carne il consumatore non sceglierebbe mai una confezione in cui è presente l’acqua separata dalla carne, oppure non vorrebbe mai uno yogurt in cui l’acqua si presenta separata.

Anche negli alimenti secchi l’acqua non è trascurabile. Essa ha tre funzioni:

• Funzione di solvente, scioglie e tiene in soluzione all’interno dell’alimento piccole molecole, come gli ioni, i sali, e questo condiziona tutti gli equilibri osmotici, il pH, tutti i parametri più importanti in tutte le trasformazioni a cui sottoporrò l’alimento, compresi i cambiamenti di stato. L’acqua si muove e impedisce al soluto di sedimentare, vale per molecole semplici ma anche per macromolecole. L’acqua è anche un solvente delle macromolecole, come molte proteine; per esempio nel latte ci sono molte sieroproteine in soluzione, come la β-lattoglobulina (BLG), anche nell’albume ci sono molte proteine. L’acqua ha effetto di solubilità, struttura e stato di associazione sulle macromolecole. Quindi l’acqua determina anche la solubilità delle molecole. Se prevalgono le interazioni con il solvente, la molecola è solubile; se prevalgono le interazioni tra molecole, la molecola è insolubile perché si formano complessi troppo grossi per mantenerle in soluzione. In una molecola prevalgono le interazioni con l’acqua o tra molecole in base alla polarità e alle dimensioni. Le proteine in acqua possono cambiare le loro caratteristiche e quindi essere insolubili o solubili (sono proteiformi) perché possono esistere nella conformazione nativa o nella conformazione denaturata. La solubilità è intesa non solamente negli alimenti liquidi, ma anche in un alimento solido. Le proteine sono solubili anche in un impasto che è un sistema con poca acqua. Se non fossero solubili avremmo un agglomerato di proteine ed a un’altra il resto, mentre l’impasto è un materiale omogeneo. La solubilità delle piccole molecole regola una serie di processi a livello cellulare che si ripercuotono sull’alimento stesso come pH, equilibri osmotici. Pensiamo alla conservazione sotto sale, il sale va a modificare gli equilibri osmotici, cambiando gli stati dell’acqua ma non rompendo la cellula.
• Funzione strutturante, la struttura tridimensionale di una proteina per esempio è la risposta all’ambiente in cui si trova, per cui una proteina in acqua mantiene all’interno la parte idrofobica. La struttura delle macromolecole all’interno del solvente, determina poi anche la struttura delle piccole molecole all’interno dello stesso ambiente; per esempio le vitamine dopo un trattamento termico si modificano all’interno di un solvente. L’acqua è perciò nemica della struttura macromolecolare (infatti ad es. le proteine sono fatte in modo da proteggere i legami idrogeno dall’acqua). Ma oltre ad essere nemica della struttura macromolecolare è anche un potente agente strutturante grazie ai legami idrofobici (fatti per diminuire l’entropia e avere una struttura più ordinata), infatti l’elica si forma per non lasciare superficie idrofobiche in vista al solvente. Tutti questi aspetti del ruolo strutturale del solvente producono due effetti: la biodisponibilità...