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-Gruppo fosfato

-Base Azotata

I Nucleotidi costituiscono anche altre sostanze:ATP e COENZIMI

Basi azotate—> Sono 4

PIRIMIDINE= Timina /o Uracile ; Citosina

PURINE=Guanina ;Adenina

Nucleoside—>E’ il composto Zucchero-Base Azotata

Differenze:

Zucchero

Basi (Uracile in RNA al posto della Timina)

Numero filamenti DNA

Lungo 3 miliardi di nucleotidi —>Le diversità sono originate dalla diversa disposizione delle

basi;l’informazione è data dalla sequenza di queste.

E’ costituito da Nucleotidi legati tramite LEGAME FOSFODIESTERICO—>Il gruppo fosfato

si lega al gruppo ossidrilico del C-5 da un lato e al gruppo ossidrilico del C3 dell’unità

successiva.

Si forma catene lunghe il cui scheletro è costituito da un’alternanza di zucchero e fosfato;

CARICA NEGATIVA—>Il gruppo fosfato è un acido forte che conferisce all’acido nucleico la

carica negativa.

BASI AZOTATE—>Legate al C1 ,sporgono all’interno in modo da fronteggiasi l’una con l’altra

(ADENINA-TIMINA (due legami H) , GUANINA-CITOSINA(tre legami H) )

La complementarietà si verifica in modo tale che ci sia equidistanza fra i due filamenti

C’è una torsione da parte dell’elica che forma un primo impacchettamento .

VERSO—> All’estremità 5’ è libero il gruppo fosfato (C5)

All’estremità 3’ è libero il gruppo ossidrilico (C3)

Struttura primaria=Legami covalenti

Struttura Secondaria=Legami idrogeno

Struttura Terziaria=impacchettamento all’interno del nucleo (ripiegamento di 2 m di elica )

RNA

E’ una sequenza lineare di nucleotidi a SINGOLO FILAMENTO,con il RIBOSIO e l’Uracile al

posto della T

I trascritti di RNA hanno un’esistenza limitata in quanto vengono degradati dalle Ribonucleiasi

Esistono 3 tipi di RNA:

mRNA=E’ il veicolo con cui l’info contenuta nel DNA viene trasferita ai Ribosomi

tRNA=Trasporta al Ribosoma gli amminoacidi per la formazione dei legami pesticidi

rRNA=E’ presente nei RIBOSOMI,organelli responsabili della sintesi proteica Pagina 4 di 34

LIPIDI

Lipos = grasso

Sono insolubili in Acqua

Possono essere di natura animale o vegetale

Gli stessi acidi grassi differiscono tra loro ,posso avere diversi stati di aggregazione e ciò

genera alimenti grassi o liquidi.L’insolubilità è dovuta a lunghe catene.Contengono

fondamentalmente C e H e qualche gruppo COOH

Funzioni:

-Fonti di energia—> vengono ossidati,degradati

-Riserva di energia—>Le cellule epatiche non possono riempirsi all’infinito di Glicogeno,invece

gli Adipociti hanno come unico scopo conservare lipidi.Cellula riempita di Gocce di lipidi.

Efficenza migliore rispetto ai carboidrati poiché vengono stipati da soli senza acqua e danno

più energia(9kcal/g) contro 4 kcal/g.

-Sono strutturali—> formano membrane biologiche

-Possono essere la base di ormoni (sono lipidi,non viaggiano da soli perché sono insolubili e

hanno bisogno di essere trasportati in qualche modo) e vitamine(la vitamina D è un derivato

diretto del colesterolo)

VITAMINE INSOLUBILI:A-D-K

Suddivisione:

-Semplici

-Composti I TRIGLICERIDI

Glicerolo+3 acidi grassi

Gli acidi grassi non hanno la stessa catena,sono costituiti da molecole diverse di acidi grassi.I

doppi legami (insaturazioni)danno una curvatura,importante per le membrane plastiche.

Negli animali da letargo la riserva energetica è essenziale —> accumulano i lipidi per lungo

periodo.I pinguini hanno uno strato di lipidi sotto la pelle che è in grado di isolarli dal freddo

SOLIDI e LIQUIDI perché?

Acidi grassi—> Sono acidi carbossilici caratterizzati dal gruppo funzionale COOH

La catena dell’acido grasso se è in assenza di INSATURAZIONI è dritta.Gli acidi grassi sono

tutti vicini l’uno all’altro e la struttura aè molto compatta e rigida

Se aggiungo anche solo un doppio legame ottengo una leggera curvatura—> Acido grasso

Monoinsaturo o Polinsaturo (con + di un doppio legame).Ottengo uno schema diverso,gli acidi

grassi non sono tutti appiccicati ma si distanziano a causa delle code che li mantiene

separati(modello a mosaico fluido con cui si descrivono le membrane);le interazioni

idrofobiche che vi sono tra le code sono comunque sufficienti e mantenerli insieme.Le

membrane sono formate da acidi grassi con instaurazioni che permettono una certa

FLUIDITÀ alla membrana stessa —> permettono l’inserimento di Proteine o

colesterolo.Situazione non rigida ,ma mutabile

Con due instaurazioni ottengo una grande curvatura. L’angolazione è tanto maggior tanti più

legami doppi vi sono.

Gli acidi grassi ESSENZIALI sono quelli che il nostro organismo non riesce a produrre e vanno

introdotti con la dieta.Gli Insaturi vanno introdotti con gli alimenti(olio di oliva,frutta

secca,pesce). Pagina 5 di 34

Nomenclatura

-Secondo il N° di C

-Secondo la pianta in cui sono stati trovati—> Acido arachidico,Acido palmitico

C2= carbonio alfa

C3=carbonio beta

C4= carbonio gamma

Omega è l’ultimo Carbonio della catena di un acido grasso.Sono Acidi grassi insaturi che

dovremmo assumere con la dieta.L’omega 3 presenta un doppio legame tra il terzultimo e il

quartultimo C.

Un acido grasso diventa solido con la presenza dei DOPPI LEGAMI, poichè si abbassa il punto

di fusione,di conseguenza questi lipidi a catena insatura sono liquidi a temperatura ambiente

(come gli oli) FOSFOLIPI E GLICOLIPIDI

Sono lipidi composti.Nei Fosfolipidi abbiamo una catena satura dritta ;una insatura con una

curvatura;e la terza catena è sostituta da un gruppo fosfato attaccato al Glicerolo .Da una

parte ho le code idrofobiche e dall’altra ho la testa del gruppo fosfato idrosolubile

(ANFIPATICI) ;la colina è una molecole che conferisce solubilità e può attaccarsi al gruppo

fosfato

.I glicolipidi contengono i carboidrati STEROIDI

E’ un sistema di 4 anelli a 5 e 6 atomi di C fusi tra loro.

Gruppo IDROSSILICO (parte solubile) che nella membrana è rivolto verso l’esterno della

membrana.

Il colesterolo deve essere introdotto con la dieta,ma non in eccesso poiché può portare a

patologie del sistema cardiovascolare. LIPOPROTEINE

Sistema di trasporto per i lipidi nella cellula—> utilizza le lipoproteine,strutture fatte a

Micella(parte idrofobica rivolta verso l’interno,all’esterno ho le teste polari dei fosfolipidi.)

Le particelle Lipoproteiche possono essere suddivise in base a DENSITÁ e COMPOSIZIONE

PROTEICA:Le proteine hanno un peso maggiore rispetto a quello dei lipidi,dunque dove ho più

proteine le lipoproteine sono più dense e hanno maggiore consistenza

LDL(male)—> hanno minore quantità di proteine

HDL(bene)—> hanno maggiore quantità di proteine

Entrambe trasportano colesterolo.

-Le HDL trasportano meno colesterolo;recuperano il colesterolo in eccesso dai tessuti

periferici e lo convogliano al fegato per la sua degradazione o ad altri tessuti ,che lo

utilizzano per la sintesi di ormoni steroide.

Le HDL sono “spazzini”,portano il colesterolo dai tessuti al fegato

Il problema è dove le lipoproteine trasportano il Colesterolo:

-Le LDL trasportano il colesterolo ai tessuti,dunque verso la periferia;resistono ben 2 giorni

nel circolo sanguigno dunque se introduciamo troppo colesterolo le LDL prodotte in eccesso

vengono lasciate in giro e appena trovano la parete di un vaso leggermente danneggiata

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occupano lo spazio dove dovrebbe passare il sangue e il lume del vaso comincia a ridursi(la

placca diventa fibrosa (placca aterosclerotica) fino ad occupare la maggior parte del vaso).

-I CHILOMICRONI sono le particelle più leggere poiché contengono una maggior quantità di

lipidi rispetto alle proteine.Sono prodotti dalla mucosa intestinale e hanno il compito di

mettere in circolo e distribuire i grassi in tessuti e organi (negli adipociti verranno

immagazzinati o forniranno energia ad esempio nei muscoli).Le rimanenze dei

chilomicroni,ricche di colesterolo, vengono assorbite dal fegato.Il trasporto verso i tessuti

delle rimanenze è affidato alle VLDL (lipoproteine a densità molto bassa).Man mano che le

VLDL si scaricano di lipidi,la loro densità aumenta e aumenta il colesterolo.—>Diventano

LDL,che veicolano il colesterolo nel sangue

I Chilomicroni e le VLDL trasportano TRIGLICERIDI ai tessuti;quando mangiamo gli acidi

grassi vengono digeriti a livello intestinale attraverso i sali biliari e una volta entrati nella

cellula è l’enterocita che assorbe i trigliceridi e assembla le lipoproteine —> la prima cellula

prodotta è il CHILOMICRONE(97 % di trigliceridi)—>una volta riversati nel circolo sanguigno

vengono captati da tessuti che necessitano trigliceridi .

Come fa un tessuto a segnalare che ha bisogno di trigliceridi?

Mette sulla superficie un’ENZIMA,la LIPOPROTEINA LIPASI che è in grasso di rompere il

legame e liberare l’acido grasso (3 acidi grassi ogni molecola di trigliceridi) che penetra

all’interno della cellula.I Chilomicroni si impoveriscono di acidi grassi e perdono trigliceridi.

Dopo il primo giro nel circolo sanguigno il Chilomicrone diventa VLDL(residuo di Chlomicroni

con 57 % di trigliceridi)

I tessuti che hanno ancora bisogno assorbono altri acidi grassi,i trigliceridi si riducono

ulteriormente in circolo e invece man mano la componente di proteine aumenta.Le VLDL

diventano LDL in cui abbiamo un’alta concentrazione di esteri del colesterolo.

SALI BILIARI

Gli acidi biliari che poi diventano sali biliari quando attacco contro ioni (Sodio).Sono

colesterolo a cui è stato aggiunto un gruppo acido e saponificato—> Diventa anfipatico con una

zona solubile e una insolubile in acqua ma solubile nei lipidi

I sali biliari servono a scardinare i vari lipidi che arrivano nell’intestino.Nell’intestino arrivano

le micelle di acido grassi impenetrabili e intervengo i sali biliari accumulati nella cistifellia e

riversati nel duodeno. VALORI DI COLESTEROLO

Colesterolo TOTALE < 200 mg/dl valore desiderabile

> 250 mg/dl elevato

Colesterolo LDL < 130 mg/dl ottimale

> 190 mg/dl molto elevato

Colesterolo HDL < 35/40 mg/dl (uomo/donna) valore ridotto

>35/40 mg/dl (uomo/donna) VALORE OTTIMALE

IPERCOLESTEROLEMIA= Posso inibire farmacologicamente(con le STATINE) la produzione

di colesterolo da parte del fegato (blocco la sintesi endogena)

EICOSANOIDI

L’acido ARACHIDONICO è un acido che non siamo in grado di sintetizzare se non a partire da

un acido grasso essenziale.E’ il precursore di Prostaglandine,e Trombossani(ormoni

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paracrini) ,prodotti per agire vicino alla sede di produzione.Le Prostglandine sono mediatori di

febbre e infiammazioni locali ;i Trombossani vengono prodotti dai Trombociti (la parte

aggregativa delle piastrine blocca l’emorragia

La Ciclo-ossigenasi è un’enzima che converte l’acido arachidonico in Prostaglandine e

Leucotrieni ,creando aneelli e aggiungendo ossigeno;viene inibita dai FANS(farmaci

antiinfammiatori non steroidei),la sua struttura non è fatta come il colesterolo.I Fans hanno

azione anti-piretica,analgesica ,anti-aggreganti e antinfiammatoria.

PROTEINE

Deriva dal greco proteinos = di primaria importanza

Funzioni:

-trasporto

-strutturali—> Collagene(compone tendini e legamenti),cheratina

-enzima

-riserva—>Ferritina è una proteine che lega il Ferro

-canali di membrana—> trasporto ioni ,glucosio

-catalizzatori biologici—> fa avvenire + velocemente una reazione

-segnali (ormoni)

-movimento—> miosina,actina

-protezione—> Anticorpi(Linfociti B che diventano plasmacellule che a loro volta producono le

immunoglobuline)

Le proteine sono POLIMERI DI AMMINOACIDI

Gli Amminoacidi che costituiscono le proteine sono 20;messi in fila in varie collocazioni

La funzione della proteina dipende dalla struttura della proteina stessa

Alcuni amminoacidi (ESSENZIALI) devono essere introdotti dalla dieta perhè il nostro

organismo non è in grado di sintetizzarli

AMMINOACIDO Pagina 8 di 34

Anche gli amminoacidi,come i carboidrati, possiedo un CARBONIO ASIMMETRICO /CHIRALE

—> Se legato a 4 gruppi differenti

Gli amminoacidi hanno tutti forma L—>Girano tutti la luce polarizzata a Sinistra (levogiro)

IN ACQUA—>Il gruppo acido (carbossilico) —>Perde H+

Il gruppo basico (amminico)—>Acquista H+

Abbiamo una reazione acido-base nella stessa molecola.Dunque a PH fisiologico è una molecola

neutra

-Se io sposto l’amminoacido in un ambiente(a PH acido) ricco di ioni H+, il gruppo carbossilico

riprende il suo H+ e la specie si carica positivamente

-Se lo mettessimo a PH basico—>Il gruppo amminico perde lo ione H+(protone) e la specie si

carica negativamente

C’è un punto di PH in cui l’aminoacido ha una carica netta pari a 0= PUNTO ISOELETTRICO

(PI) —> In cui sono presenti stessa carica positiva e negativa,e c’è equilibrio tra le cariche.

Se abbasso il punto isoelettrico —> conferiamo alla molecola carica positiva

Una proteina è fatta da tanti amminoacidi e ciascuno contribuisce positivamente o

negativamente alla carica totale della proteina.Ciascuna proteina ha il suo PI

Il Gruppo R influenza la natura IDROFOBICA O IDROFILICA dell’aminoacido

Proteina di membrana:

Sono proteine con proprietà miste(alcuni amminoacidi sono solubili in acqua dunque sono

esposti all’esterno(aminoacidi idrofili) ,altri sono solubili nei lipidi e idrofobi rivolti verso

l’interno).Per formare il canale sono a contato sia con i lipidi che con l’ambiente acquoso

Attraverso questi canali proteici,che isolano la membrana e creano un canale acquoso

all’interno,permettono al glucosio e agli ioni di attraversare la membrana

Gli AMINOACIDI fungono anche da NEUROTRASMETTITORI (Glutammato) oppure fungono

da PRECURSORI(alcuni ormoni come la Tiroxina o l’Adrenalina derivano dalla Tirosina)per lo

svolgimento di altre funzioni fisiologiche e biologiche

LEGAME PEPTIDICO

Si form tramite una reazione di CONDENSAZIONE—> Due amminoacidi si uniscono con la

perdita di una molecola d’ACQUA—> si forma un legame covalente,molto forte,scindibile con la

CATALISI ENZIMATICA

DIPEPTIDE—>POLIPEPTIDE

STRUTTURE PROTEINE

Primaria—>Linea di amminoacidi ,dipende dalle molecole di Dna. La proteina riflette una parte

della sequenza di basi del Dna.Il messaggere intermedio è l’RNA.Talvolta alcune mutazioni di

aminoacidi possono alterare la funzione di proteine ,se il messaggio non viene veicolato in

maniera corretta.La mutazione può essersi generata nel tempo e la proteina viene riprodotta

con l’errore intrinseco al DNA

Secondaria—>E’ il primo grado di ripiegamento,in cui è implicato il gruppo R Pagina 9 di 34

alfa- elica=Interazione dei ponti idrogeno

Beta-foglietto=interazione dei ponti idrogeno

-Se voglio una proteina SOLUBILE in acqua(come la MIOGLOBINA) devo avere struttura

alfa-elica

-Se voglio una proteina molto RESISTENTE (come il COLLAGENE) devo avere una struttura

beta-fogliettO

Terziaria—>Ulteriore grado di ripiegamenti tridimensionali

interazioni ioniche che permette alle due catene di avvicinarsi tramite gli ioni.

Interazioni idrogeno(legami tra molecole) + covalenti(a causa di residui di zolfo) + Interazione

tra sequenze idrofobiche(legami tra molecole)

Fino a qui arrivano tutte le proteine

Ma alcune sono formate da più di una catena polipeptidi e raggiungono la struttura quaternaria

Quaternaria—>Ad esempio l’emoglobina,formata da 4 catene in cui ognuna trasporta una

molecola di Ossigeno.E’ tipica delle proteine che lavorano in gruppo,formate da più catene

Non funzionano se non quando raggiungo tale struttura

Se non vengono piegate bene,le proteine funzionano male

Una proteina si piega facendo una piega per volta(nel reticolo endo-plasmatico ruvido)

Deve essere ripiegata in maniera corretta per almeno 3 motivi:

-la funzione è strettamente legata alla sua struttura(come negli enzimi,in cui il sito catalitico

è specifico )

-Determina la sua localizzazione;se la proteina è destinata al nucleo c’è una sequenza esposta

(segnali responsabili di localizzazione) che la trasporta dove deve andare

-Capacità di interagire con altre proteine

PATOLOGIE DA ERRATO RIPIEGAMENTO

La PrP —> prodotta dai neuroni del cervello;una volta ripiegata male rimane lì ed è resistente

alla degradazione.Se l’accumulo è eccessivo ,causa la morte dei neuroni.

Il morbo della mucca pazza (epidemia in Inghilterra)—> le mucca avevano scatti irrazionali a

causa dell’ENCEFALOPATIA SPONGIFORME BOVINA.Il cervello diventa una spugna con

cellule morte.La malattia si era propagata dai polli alle mucche poiché si alimentavano con le

carcasse di altri animali.

L’epidemia sui bovini si è trasferita sull’uomo (MALATTIA DI JACOB)

Il problema è che il Prione era ripiegato male ma il secondo ripiegamento era in grado di

convincere le altre proteine in forma normale a ripiegarsi nel modo scorretto.

ALZEIMER E PARKINSON:

Parkinson —>Si depone nei neuroni, DOPAMINERGICI ,una proteina che non funziona più e

induce tossicità

Le proteine possono funzionare anche insieme ad altre molecole—> Emoglobina(con il gruppo

Eme),Lipoproteine,Glicoproteine ENZIMI SLIDE VI

zimo=lievito

Enzima=“ nel lievito “ Pagina 10 di 34

Pasteur credeva che le trasformazioni chimiche avvenissero solo in presenza di questi

microrganismi,sostenendo che all’interno vi fossero fermenti.

Gli enzimi sono proteine che si trovano all’interno del lievito(cellula eucariotica)

La fermentaizone è ad opera di enzimi.

Gli enzimi = sono catalizzatori biologici che velocizzano,catalizzano le reazioni chimiche

per renderle compatibili con la vita.Sono proteine eterogenee

Caratteristiche degli enzimi

-Migliaia di enzimi diversi

-Attività catalitica dipende dall’integrità della loro STRUTTURA(struttura-funzione)

-alta efficenza ,specificità(ogni substrato ha un enzima specifico) e regolabilità

-Aumentano la velocità di reazione (non influiscono sull’equilibrio chimico che rimane costante)

-Efficaci anche in piccole quantità e funziona anche alla fine della reazione(non è modificato

in modo permanente quindi è riciclabile)

Ogni reazione chimica catalizzata da un enzima avviene tramite la preliminare formazione del

complesso ENZIMA-SUBSTRATO:

Ogni enzima ha un SITO ATTIVO che si lega al SUBSTRATO(molecola su cui l’enzima agisce)

—> Interazione specifica che crea il complesso enzima-substrato—> CATALISI—> complesso

ENZIMA-PRODOTTO—> il prodotto viene rilasciato e l’enzima può essere riutilizzato

All’interno della reazione si ha la trasformazione dei reagenti in prodotti e il catalizzatore

NON SI MODIFICA

L’enzima è specifico,ossia è SPECIFICO grazie ad una fessura della proteina(SITO ATTIVO)

che si può suddividere in SITO DI LEGAME (che permette il legame con il substrato) e SITO

CATALITICO(piccolissima zona in cui i gruppi R degli amminoacidi catalizzano la reazione)

MODELLI D’INTERAZIONE ENZIMA-SUBSTRATO

Modello di Hermann Emil Fisher:CHIAVE-SERRATURA

Fischer era famoso per le proiezioni ,in particolare del Glucosio.Fischer ha preso una molecola

e l’ha schiacciata su un foglio

Modello CHIAVE-SERRATURA=legato alla perfetta complementarietà del substrato con

l’enzima. Conseguentemente si ha la formazione del complesso,la catalisi e il rilascio del

prodotto .Questo modello ha retto più di 60 anni.

Modello di Daniel Koshland : ADATTAMENTO INDOTTO

E’ un modello del 1958 ancora valido sempre legato alla complementarietà .L’enzima si adatta

in seguito al legame,all’interazione con il substrato.

L’enzima è dotato di flessibilità e ciò permette ,in seguito all’interazione con il substrato ,di

attuare un CAMBIAMENTO CONFORMAZIONALE per rendere i legame più stabile.

L’Esochinasi —>enzima nella sua forma aperta non reagisce con il substrato,quando arriva il

glucosio l’enzima interagisce e il sito attivo si richiude sul substrato.

VELOCITÀ DI REAZIONE

REAZIONE ESOERGONICA—> Reagenti e prodotti hanno energia diversa.

I reagenti hanno energia MAGGIORE rispetto ai prodotti. Pagina 11 di 34

ENERGIA DI ATTIVAZIONE=Barriera energetica che i reagenti devono superare per

rompere i legami chimici e formarne dei nuovi.Maggiore è l’energia di attivazione ,minore sarà

il numero di molecole in grado di superarla e più lenta sarà la reazione

I reagenti devono superare l’energia di attivazione(data dalla collisione di atomi provocata

dalla loro energia cinetica),ma questo superamento può avvenire in tempi troppo lunghi quindi

l’enzima abbassa l’energia di attivazione—>i reagenti sono più pronti ad arrivare più in fretta

ai prodotti superando più facilmente la soglia energetica di attivazione

Esempio:ESOCHINASI(sposta un fosfato dall’ATP al Glucosio)

L’esochinasi presenta un sito attivo + Abbiamo il Glucosio e l’ATP—>avvicinamneto e

orientamento dei reagenti che aumenta la probabilità di formare complessi + esclusione

dell’acqua+ distorsione e stiramento dei legami

ATTIVITÀ ENZIMATICA SLIDE VI/VII

1-POTERE CATALITICO

Il substrato ha la conformazione adatta per alloggiare nel siti attivo dell’enzima;si forma un

LEGAME REVERSIBILE SUBSTRATO-ENZIMA

Il substrato viene riconosciuto quando è vicino e orientato correttamente aumentando la

probabilità di creare complessi.

La specificità della reazione consiste nella COMPLEMENTARIETÀ tra sito attivo e substrato

L’enzima non subisce modificazioni permanente ed è dunque riciclabile.

2-MECCANISMI REGOLATORI

La cellula è un sistema dinamico quindi ha necessità diverse in tempi diversi.Le attività

enzimatiche vengono regolate da meccanismi di:

-Regolazione lenta:(ore-giorni)

Controllo genico della concentrazione di enzimi

chiama in causa il dna,che è colui che produce le proteine dunque gli enzimi tramite la

traduzione e trascrizione.Al dna arriva lo stimolo di srotolare quella sequenza di Dna che

codifica per quella specifica proteina e interviene il messaggero.Ci vuole tempo però per

produrre e mandarlo nel sito.

-Regolazione veloce:(secondo-minuti)

Andare in contro alle richieste della cellula in tempi brevissimi,Tramite—>

-La variazione della concentrazione del substrato determina un cambiamento nella velocità di

reazione

-Temperatura

-Ph

-Inibitori/attivatori

-Ormoni REGOLAZIONE VELOCE

Concentrazione del substrato—>EQUAZIONE MICHAELS-MENTEN

Biochimici importanti:

Maud Menten(1879-1960)

Leonor Michaels(1875-1949) Pagina 12 di 34

Tra i due nasce un sodalizio scientifico;lavorano e determinano valori,schemi,grafici e

l’equazione Michaels-Menten —>la velocità di reazione dipende dalla concentrazione del

substrato e dell’enzima

]x[S]

v=[E

Quando l’aggiunta di substrato è tale da superare la quantità di enzima disponibile

—>fase di stagnazione (prevalenza del substrato)

La velocità massima viene a coincidere con la SATURAZIONE dell’enzima.

Temperatura e Ph—>

Temperatura—>La velocità di reazione più alta=37°—> temperatura ideale affinché gli

enzimi funzionino ottimalmente.

La velocità di reazione tende ad aumentare con l’aumento della temperatura

Le proteine sono sensibili alla temperatura ,se modifico la temperatura cambiamo la sua

struttura con conseguente DENATURAZIONE + riduzione velocità di reazione.

PH—>

Si può individuare un pH ottimale e un intervallo di valori di pH entro cui l’enzima mostra la

L’amilasi è un enzima della saliva che funziona bene a PH neutro;se mi

massima efficienza.

sposto da 7 a 5 o da 7 a 9 l’amilasi non funziona più;a PH acido funziona invece la

Pepsina (a pH 1,5 )nello stomaco.

L’amilasi se la sposto in un ambiente acido,si carica positivamente e cambia la sua

attività (si carica di ioni H+).Se la sposto in un ambiente basico,si carica

negativamente . Inibitori—>

Sono sostanze che possono ridurre o bloccare l’attività enzimatica

Alcuni sono farmaci,altri veleni utilizzati per le distruzioni di massa

1)Attività reversibile—>Sono quelli che inibiscono temporaneamente l’attività di un

enzima che è ripristinata dopo un certo tempo.Si suddividono in:

-competitivi—>competono con il substrato per lo STESSO SITO ATTIVO .L’ inibitore

ha anch’esso la possibilità di legarsi al sito attivo (50%) ;visto che il sito è specifico se

è riempito dall’inibitore,il substrato non può entrarci e la VELOCITÀ di reazione è

RIDOTTA.

Se aumento il substrato —> aumento anche la probabilità che sia il substrato a

interagire con il sito attivo rispetto all’inibitore. Recupero la velocità di reazione

ESEMPIO—>Le statine sono inibitori competitivi:

Se una persona soffre di IPERCOLESTEROLOMIA deve introdurre meno

colesterolo,ma se è una predisposizione genetica devo ricorrere a farmaci—>

Ho un enzima,HMG-CoA Reduttasi (è la chiave nella sintesi endogena del colesterolo)

che mi converte HMG-CoA,e un inibitori REVERSIBILE COMPETITIVO

(LOVASTATINA)che è molto simile al substrato naturale—> introduco l’inibitore

Blocco dunque la formazione di colesterolo.

-non competitivi—>una volta che si è legato al suo sito che è diverso da quello del

substrato ,e induce una MODIFICAZIONE dell’enzima in modo tale che il

substrato non possa più legarsi al suo sito attivo.

Se aumento il substrato —>la reazione in questo caso non avviene comunque perché il

sito attivo è modificato (la chiave non riconosce più la serratura). Però è

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REVERSIBILE ,se l’inibitore si stacca e viene degradato dalla cellula,l’enzima riprende

ad avere la sua conformazione naturale e il complesso enzima-substrato si può

nuovamente formare .

-Acompetitiva—> L’ inibitore si lega solo al COMPLESSO ENZIMA-

SUBSTRATO,perchè si crea una nuova conformazione e un sito diverso che prima non

c’era e che permette il suo alloggio.

Se ho un eccesso di substrato—> si peggiora la situazione.L’inibizione dell’enzima è più

marcata ad alte concentrazioni di substrato ,poichè aumenta la formazione di

complessi enzima-substrato

2)Attività irreversibile—>Sono quelli che si legano in modo COVALENTE all’enzima e

bloccano la sua attività in modo permanente.La cellula deve dunque produrne di più per

continuare a catalizzare quella reazione essendo venuto a mancare l’enzima inibito

Tra questi conosciamo diversi farmaci e veleni

L’ACIDO ACETILSALICIDICO ,principio dell’aspirina e che può causare acidosi

metabolica se in eccesso.Ha attività antiaggregante e antinfiammatoria.L’aspirina

blocca il sito attivo della ciclo-ossigenasi.

L’Acido acetilsalicidico trasferisce un gruppo CH3CO alla ciclo-ossigenasi—>il sito

catalitico dell’enzima non funziona più —>impedisce così la sintesi di trombossani e

prostaglandine —>non sentiamo dolore e non inneschiamo una risposta infiammatoria

PENICILLINA,scoperta da Fleming,che viene prodotta da un microrganismo.

Faccio crescere i batteri su piastra ,ma a quei tempi le condizioni di sterilità non sono

delle migliori.Piastra aperta e finestra aperta indusse la contaminazione della piastra .

La muffa ha creato intorno a sè un alone che impedisce la crescita dei batteri—>

Questa specie di muffa si rivela esser il PELLICILLUM NOTARUM—> produce la

penicillina .

Gli anelli betalattamici della penicillina G inibiscono irreversibilmente la

transpeptidasi ,enzima che serve a formare la parete dei batteri. Inibendo questo

enzima il batterio muore perché la sua parete non è più prodotta in maniera corretta.

Il batterio però acquisisce resistenza (possibilità di riuscire a crescere nonostante l

presenza dell’antibiotico producendo una proteina che inattiva il farmaco )—> viene

modificata dunque la penicillina per proteggere l’anello che potrebbe essere rotto dal

batterio.La resistenza dei batteri è causata in gran parte all’abuso degli antibiotici.

SARIN è un gas nervino(attacca le terminazioni nervose),liquido a temperatura

ambiente e volatile.Scoperto sotto il III Reich nel 1939 e utilizzato nella guerra in

Siria

Nel 2013 viene stimolata la necessità di farmaci che facciano fronte a questo

inibitori irreversibile.

Nel 1995 è stato utilizzato anche da una setta religiosa che ha causato 12 morte e 6

mila intossicati in un attentato alla metropolitana di Tokyo. Pagina 14 di 34

Da un neurone all’altro c’è lo spazio inter sinaptico e il messaggio è mediato da

trasmettitori tra cui l’acetilcolina che viene rilasciata,e si attacca al recettore della

membrana post-sinaptica. Dopo aver trasmesso l’impulso, l’aceticolina viene degradata

dall’Enzima Acetilcolinesterasi

Il sarin inibisce l’enzima Acetilcolinesterasi che si trova nei neuroni periferici che

regolano i muscoli respiratori,aumentando la concentrazione di acetilcolina alle sinapsi

—> ASFISSIA VIE METABOLICHE

Le vie metaboliche sono un’insieme di reazioni concatenate in cui i prodotti di una

reazione sono i reagenti di quella che segue.Parto da un reagente A e arrivo a un

prodotto E e in mezzo ho tante altre reazioni

La cellula come fa a variare la concentrazione di Substrato?

Dopo mangiato ho la FOSFORILAZIONE del glucosio(primo substrato della via

metabolica).Il substrato è un campanello d’allarme che attiva gli enzimi presenti su

tutta la via metabolica per mettere in condizioni la cellula di portare a compimento

tutta la via metabolica (REGOLAZIONE VELOCE)

Dopo che la Glicolisi è terminata,la cellula non ha più bisogno di avere attivi tutti

questi enzimi —> mentre stiamo accumulando tutti i prodotti finali questi inibiscono gli

enzimi della via metabolica (INIBIZIONE DA PRODOTTO).Anche questa è una

regolazione veloce DIAGNOSTICA

Ci sono alcuni enzimi caratteristici di alcuni tessuti che se sono presenti nel sangue

riflette un danno in corso a livello dell’organo (ad esempio con le transaminasi alte nel

sangue vuol dire che ho problema alle cellule epatiche)

LDH (LATTATO DEIDROGENASI)- CPK(CREATININA FOSFOCHINASI) —>Si

ottengono informazioni per l’infarto cardiaco

COENZIMI

Lavorano insieme agli enzimi. Durante una reazione il coenzima viene modificato.

Il coenzima = è un trasportatore di ELETTRONI e PROTONI

Nelle red-ox in cui si ha uno scambio di elettroni —>Ad esempio da una parte c’è

un’ossidazione ( - elettroni) del substrato e dall’atro la riduzione (+ elettroni) del co-

enzima.

NAD+ (Nucleotide + vitamina B3) —> NADH (trasporta 2e- e 1h+) + H+

FAD—>FADH2(Nucleotide + vitamina B2)

La vitamina è in grado di trasportare gli elettroni e protoni. Pagina 15 di 34

Il NAD può ricevere 2 elettroni e 2H+

Il FAD Può ricevere 2 elettroni e 2H+

METABOLISMO

LEZIONE 2/11/16- SLIDE VIII

É UNA SERIE DI REAZIONI CHIMICHE CONCATENATE che formano le vie metaboliche e

avvengono all’interno della cellula,sono però molto ordinate.

Può essere suddiviso in colori in base al tipo di via metabolica:

-REAZIONI ESOERGONICHE=Producono energia.L’energia dei reagenti è > di quella dei prodotti

e l’energia viene LIBERATA.Energia Negativa.Sono reazioni spontanee

La respirazione cellulare è una via metabolica esoergonica,il glucosio viene degradato e si

produce anidride carbonica e acqua che hanno un contenuto energetico minore del glucosio e la

restante energia è liberata e immagazzinata sotto forma di ATP.

-REAZIONI ENDOERGONICHE=Costruiscono molecole e necessitano energia.L’energia dei

prodotti è > di quella dei reagenti .Non sono spontanee

La fotosintesi necessita un immissione netta di energia che proviene dal sole con radiazione

elettromagnetica,per produrre glucosio e ossigeno.

DELTA G(differenza di energia):

Eso-ergonica—>saldo negativo

Endo-ergonica—>saldo positivo

METABOLISMO viene distinto in 2 parti:

ANABOLISMO—>Sintesi di molecole complesse.Sono reazioni ENDOERGONICHE che

richiedono energia.Sono caratterizzate da RED-OX in cui il Substrato viene ridotto(per costruire

bisogna ridurre) e il Coenzima si ossida(dona elettroni)—>Metabolismo Riduttivo

I Coenzimi =sono trasportatori di elettroni e protoni

CATABOLISMO—>Degradazione di molecole complesse.Distruggere vuol dire produrre energia e

questo caratterizza le reazioni ESOERGONICHE. Metabolismo Ossidativo in cui il substrato si

Ossida (cede elettroni) e il Coenzima si riduce(acquista elettroni).I prodotti finali sono

UREA,H20,CO2,NH3 CARATTERISTICHE IN COMUNE:

-ATP—>Formata da RIBOSIO+ADENINA+GRUPPI FOSFATO (1-2-3)

L’energia prodotta vIene conservata sotto forma di ATP e vi si accinge se si necessita di

energia .L’atp è la moneta energetica,è una molecola che contiene 3 molecole di FOSFATO e

l’energia ricavata dal catabolismo viene immagazzinata da questi legami ad alto contenuto

energetico(LEGAMI FOSFO-ANIDRIDICI caratterizzati da una grande tendenza a rompersi).Per

ricavare invece energia dall’ATP viene scissa in ADP (adenosinaDifosfato) +P

—>Può perdere un altro fosfato e diventare AMP(adenosinaMonofosfato).

L’energia viene utilizzata dalle reazioni endoergoniche per superare la barriera energetica

-COENZIMI La cellula può produrre ATP in due modi:(ADP+FOSFATO+ENERGIA)

-Trasferisce un gruppo Fosfato ad ADP(Nel Citoplasma)—>Fosforilazione a livello del substrato

-Fosforilazione Ossidativa—>avviene nella matrice del mitocondrio e richiede i coenzimi come

trasportatori di elettroni

REAZIONI ACCOPPIATE—>Reazioni di SINTESI + DEGRADATIVE

La reazione energicamente sfavorevole viene spinta dalla reazione energicamente favorevole

Pagina 16 di 34

—> FOSFORILAZIONE DEL GLUCOSIO.Bisogna rompere l’ATP,sfruttare l’energia del legame

fosfo-anidridico e ricavo così l’energia per far avvenire la fosforilazione.

L’ATP è una molecola molto dinamica,continuamente rigenerata dall’addizione di un gruppo fosfato

all’ADP

L’idrolisi = è la rottura catalizzata da una molecola di acqua.

L’idrolisi dell’ATP VIE METABOLICHE

Possono essere:

LINEARE—>Costituita da una serie di reazioni concatenate catalizzate da una serie di enzimi che

portano alla produzione di un PRODOTTO FINALE,diverso dal reagente

La Glicosi—>Si parte da una molecola di glucosio e attraverso 10 trasformazioni si arriva a 2

molecole di Privato

CICLICHE—>Ci sono una serie di sostanze trasformate una nell’altra.Un reagente entra nel ciclo

interagendo con le molecole del ciclo .Il prodotto finale può essere riconvertito nel reagente

iniziale

La GLICOLISI (10 reazioni)e la GLUCONEOGENESI (11 reazioni) hanno degli intermedi in

comune:Vie Anaboliche e Cataboliche

La freccia singola indica una reazione IRREVERSIBILE,la freccia doppia indica un equilibrio

—>Le due vie NON FUNZIONANO SIMULTANEAMENTE —>non vengono attivate

contemporaneamente ma sono regolate reciprocamente a seconda della necessità delle cellule

epatiche VIE METABOLICHE E INTERMEDI COMUNI

All’interno del mitocondrio si ha il METABOLISMO TERMINALE,legato a più vie metaboliche

Quando arriviamo all’acetil coenzima A (intermedio)tutto converge sul mitocondrio

Le vie metaboliche sono totalmente INTERCONNESSE e le regoliamo con regolazione

enzimatica:

-Regolazione a breve termine

oppure

-Regolazione a lungo termine LA DIGESTIONE

FONTI DI ENERGIA

Quando noi introduciamo Carboidrati,Lipidi,Proteine con la dieta sono polimeri e da qui tramite la

digestione si ottengono i monomeri che li costituiscono

Lipidi—>Digeriti nel DUODENO dove si ha una serie di enzimi prodotti da fegato,pancreas e

intestino.La bile contiene i sali biliari che scardinano le palline di grasso che non sarebbero

accessibili agli enzimi

Carboidrati—>Polimeri di glucosio.La Ptialina salivare rompe alcune catene,poi la digestione

continua nei microvilli intestinali (Amilasi pancreatica+amilasi intestinali)dove vengono scissi i

disaccaridi

Proteine—>Digerite nello stomaco (pepsina) e continua nell’intestino dove abbiamo enzimi

prodotti dal Pancreas.

Si ottengono piccole molecole che possono essere assorbite.

PRINCIPI NUTRITIVI/NUTRIENTI

Macromolecole + VITAMINE + SALI MINERALI

Degradati per produrre energia o immagazzinati e concorrono tutti allo sviluppo del nostro

organismo.Alcuni di questi sono ESSENZIALI,ad esempio gli acidi grassi essenziali come l’acido

linoleico e quasi la maggior parte degli amminoacidi (non vengono prodotti dal nostro organismo e

devono essere introdotti con la dieta) Pagina 17 di 34

LA PIRAMIDE ALIMENTARE

Esempio di come dovrebbe essere la nostra alimentazione per ottenere il giusto apporto dei vari

nutrienti

FABBISOGNO:

Carboidrati (55-60%)—>4 kcal

Lipidi(<30%) —>9 kcal

Proteine(<10-15%)—>4kcal

Sali minerali

Vitamine—>Le vitamine idrosolubili si immagazzinano con più difficoltà.

Non bisogna eccedere con Sodio o Potassio,con Calcio ma non devono mancare

Dalle macromolecole con il CATABOLISMO otteniamo energia

ALCOOL—>Causa VASODILATAZIONE+ Produce energia (circa 7kcal) ma non ha potere

nutritivo. E SE LA DIETA NON E’ EQUILIBRATA?

CARBOIDRATI:

Carenza—>Il glucosio serve a far funzionare tutti i tessuti quindi aver carenza di glucosio è

pericoloso.Il fegato degrada acidi grassi e poi amminoacidi per produrre energia

Eccesso—>Il glucosio può essere immagazzinato nel fegato e nei muscoli.Ma i depositi

(glicogeno) avvengono nel citisol della cellula epatica e c’è un LIMITE: Queste riserve vengono

convertite in ACIDI GRASSI.

LIPIDI:

Carenza—>carenza di acidi grassi essenziali (ACIDO LINOLEICO,ACIDO LINOLENICO) ;i lipidi

sono connessi agli ormoni,danno fluidità alle membrane,costituiscono le membrane

Eccesso—>Accumulo nel tessuto adiposo; I lipidi inoltre circolano nel sangue.Le LDL rimangono in

circolo per 48 H e se i tessuti non ne hanno bisogno queste continuano a circolare finché non si

accumulano sulla parete dei vasi in cui generano la PLACCA ARTERIOSCLEROTICA con

conseguenti complicanze cardiovascolari o patologie legate all’obesità(Diabete di tipo 2)

INDICE DI MASSA CORPOREA

Valore associato a rischi di patologie

Si calcola come rapporto tra MASSA e ALTEZZA AL QUADRATO

LIMITI—>Questo valore però non tiene conto della massa magra e la massa grassa,dunque a

questo viene associata la misura di alcune circonferenze

FONTI DI GLUCOSIO

GLUCOSIO—>

Monosaccaride solubile in acqua fondamentale come riserva energetica.

1-DIETA—>Ottenibile dall’alimentazione attraverso carboidrati complessi quali l’amido ,o

disaccaridi quali il saccarosio della frutta o il lattosio (glucosio+fruttosio).Una volta assimilato può

essere utilizzato subito.

2-RISERVA—>Il glucosio può essere liberato dal GLICOGENO(GLICOGENOLISI)

3-BIOSINTESI—>Il fegato però può formato nuovo glucosio a partire da PIRUVATO

(GLUCONEOGENESI)

Questi tre modi per ricavare glucosio vengono utilizzati dal fegato per mantenere la glicemia

costante.

Il pancreas dopo mangiato produce Insulina Pagina 18 di 34


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DETTAGLI
Esame: Biochimica
Corso di laurea: Corso di laurea in infermieristica
SSD:
A.A.: 2017-2018

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher ilaria.vitale di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Vita Salute San Raffaele - Unisr o del prof Vago Riccardo.

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