Appunti completi biochimica (prima parte)

AMMINOACIDI

• unità monomeriche che costituiscono le proteine
• sono 20, derivano dal codice genetico, sono asimmetrici e hanno tutti una struttura comune

COO^- H₃N⁺-C-H R

catena laterale

• COO^- → struttura deprotonata (COOH)
• H₃N⁺ → struttura protonata
• C_α = carbonio centrale → centro chiral

poiché vi sono legati 4 gruppi diversi

STEREOISOMERI, tutti di classe L, secondo la configurazione di Fisher.

Classificazione

• La catena laterale R spiega la differenza tra i 20 amminoacidi e li classifica a seconda delle loro caratteristiche: STRUTTURA E POLARITÀ DELLA CATENA LATERALE

1. CATENA LATERALE SEMPLICE → idrocarburo, alifatica, non polare → idrofobica PROLINA → catena laterale blindata in una struttura ciclica. La prolina unita alla proteina è rigida, non ha libertà di rotazione (blindato il C_α con H₃N⁺).
• La prolina ha 2 orientamenti: in CIS e in TRANS, ma l’ambiente non assicura in CIS e in Trans per via degli enzimi PPI (proul-peptidil-isomerasi) che convertono un isomero in un altro.
2. CATENA LATERALE AROMATICA → TRIPTOFANO → non polare, idrofobica, grande, occupa spazio e ingombra stericamente. Li troviamo dentro la proteina.

Amminoacidi

• unità monomeriche che costituiscono le proteine
• sono 20, derivano dal codice genetico, sono asimmetrici e hanno tutti una struttura comune

Coor _3N⁺-C-H R

catena laterale

• COO^- → struttura deprotonata (COOH)
• H₃N⁺ → struttura protonata
• C_α → carbonio centrale → centro chirale, poiché vi sono legati 4 gruppi diversi

Stereoisomeri, tutti di classe L secondo la configurazione di Fischer.

Classificazione

• La catena laterale R spiega la differenza tra i 20 amminoacidi e li classifica a seconda delle loro caratteristiche: struttura e polarità della catena laterale.

1. Catena laterale semplice
   • idrocarburica, alifatica, non polare → idrofobica

   Prolina → catena laterale blindata in una struttura ciclica. La prolina, unità alla prolina, è rigida, non ha libertà di rotazione (blindato il C_α con H₃N⁺).

   La prolina ha 2 orientamenti: in CIS e in TRANS, ma l'ambiente non assiste. In CIS e in TRANS per via degli enzimi PPI (prolil-peptidil-isomerase) che convertono un isomero in un altro.

2. Catena laterale aromatica → TRIPTOFANO
   • non polare, idrofobica, grande, occupa spazio e ingombra stericamente. Lo troviamo dentro la proteina.

→ LEGGE DI LAMBERT BEER

A = ε l C

Assorbanza e’ direttamente proporzionale alla lunghezza del cammino ottico, al coefficiente di estinzione molare e alla concentrazione → più amminocadi aromatici assorbono e più la luce è assorbita

3) CATENA LATERALE POLARE - GRUPPO -OH

→ capaci di inaggare legame idrogeno, stanno fuori a contatto con H₂O. E possoan anche perdere il protone perdere reazioni catolitiche

Serina (catena CH₂OH) e treonina

- GRUPPO -SH

Cisteina (catena CH₂SH) e nella sua forma ridotta qu