Che materia stai cercando?

Appunti Citologia - Biologia della cellula Appunti scolastici Premium

Appunti di citologia basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni del prof. Gualtieri dell’università degli Studi di Napoli Federico II - Unina, facoltà di Scienze matematiche fisiche e naturali, Corso di laurea in biologia generale e applicata. Scarica il file in formato PDF!

Esame di Citologia docente Prof. R. Gualtieri

Anteprima

ESTRATTO DOCUMENTO

Appunti Citologia – Biologia della cellula

1. Chimica della materia vivente

La materia vivente, il protoplasma, è una soluzione acquosa composta principalmente

da carbonio, idrogeno, ossigeno, azoto, zolfo e fosforo, elementi plastici primari,

che ne compongono circa il 97-98%. Anche alcuni cationi e anioni, frutto di una

dissociazione di sali, e quindi non correlati alla materia vivente, sostengono alcune

funzioni vitali, e lo stesso vale per gli oligoelementi. I componenti della materia vivente

possono essere suddivisi in:

Elementi organici, costituiti dagli elementi plastici primari: glucidi, lipidi, protidi e

 acidi nucleici;

Elementi inorganici, ossia acqua e sali minerali.

Gli elementi si associano attraverso i legami chimici per formare molecole. La cellula,

per le sue funzioni vitali, ha il compito di sciogliere o creare legami chimici in modo da

ottenere le molecole necessarie per il suo funzionamento. I legami sono divisi in legami

forti e legami deboli. Più nel particolare, vi sono legami di scambio, covalenti, e

legami di cessione o acquisto, ionici. Lo scambio, la cessione e l’acquisto si riferiscono

agli elettroni di legame, ossia quelli nel guscio più esterno dell’atomo. Per quanto

riguarda il legame covalente, esso ha una particolare importanza per il fenomeno della

dipolo negativo dipolo

polarizzazione: nella molecola si vengono a formare un e un

positivo, responsabili delle forze deboli intermolecolari, che caratterizzano le principali

macromolecole biologiche. La polarizzazione è indice di miscibilità di una sostanza in

soluzione acquosa. Anche molecole non polarizzate, però, possono avere attrazioni tra

loro, le cosiddette attrazioni idrofobiche, molto importanti nel contesto delle membrane

cellulari.

Il componente inorganico principale è l’acqua, il solvente biologico fondamentale, sia

per i sali minerali che per le macromolecole organiche. Tutte le cellule degli organismi

superiori possono vivere solo se immerse in soluzioni acquose: tuttavia ci sono le cellule

di rivestimento degli organismi, come quelle dell’epidermide, che sono cellule morte

costantemente rimpiazzate, che hanno la funzione di proteggere le cellule sottostanti

per non far perdere loro l’acqua. L’acqua è un solvente polare: la parte negativa è

costituita dall’ossigeno, e i due atomi di idrogeno sono parzialmente positivi. Le parti con

carica opposta di due o più molecole si attraggono tra di loro, determinando la presenza

di legami a idrogeno, i quali sono via via meno presenti a partire dallo stato solido fino

allo stato gassoso. Essa ha la funzione di mantenere l’omeostasi termica

dell’organismo, e di fungere da trasportatore di alcune sostanze attraverso e fuori dal

acqua di idratazione,

corpo. L’acqua nell’organismo si divide in costituita da molecole

ordinate e necessaria per il funzionamento dei principali processi delle molecole, e

l’acqua di riempimento, costituita da molecole disordinate e necessaria per il

funzionamento dei processi di equilibrio osmotico, diffusione ecc.

I componenti organici dell’organismo sono i glucidi, i lipidi, le proteine e gli acidi

nucleici. Le macromolecole sono formate da monomeri, unità legate tra loro da legami

omopolimeri

covalenti (polimerizzazione), e sono dette polimeri. I polimeri sono detti se

eteropolimeri

formati da monomeri della stessa specie, mentre sono detti se formati da

monomeri di due o più specie. Le proteine e gli acidi nucleici, eteropolimeri, sono dette

macromolecole informazionali, mentre le omopolimeri, sono dette non informazionali.

I glucidi, o carboidrati, sono composti da carbonio, idrogeno e ossigeno, e hanno

funzione di riserva di energia e di sostegno. Si dividono in:

Monosaccaridi, ossia glucidi che non possono essere ulteriormente scomposti. I

 più importanti sono i pentosi, formati da cinque atomi di carbonio, come il ribosio o

il desossiribosio, e esosi, come il glucosio o il fruttosio. Essi contengono anche i

aldosi chetosi,

gruppi degli e dei e la loro presenza caratterizza la formazione di

isomeri, ossia molecole con stessi atomi ma con struttura diversa, la quale

condiziona anche la funzione della molecola;

Oliosaccaridi, costituiti da due a dieci monosaccaridi, legati tra loro da legami O-

 glucosidico. I più importanti sono il maltosio, che deriva dall’idrolisi parziale

dell’amido, il lattosio, lo zucchero del latte, e il saccarosio, zucchero delle

barbabietole e delle canne, è uno dei principali glucidi della dieta;

Polisaccaridi, costituiti da più di dieci monosaccaridi, che si distinguono in

 omopolisaccaridi, costituiti da unità identiche di monosaccaridi, e

eteropolisaccaridi, costituiti da monosaccaridi diversi tra loro. I più importanti sono

l’amido, principale riserva di carboidrati nelle piante, il glicogeno, che costituisce

una fonte di accumulo di glucidi ed è il punto di partenza di molte vie metaboliche,

e la cellulosa, che ha funzione di sostegno e protezione.

I glicosaminoglicani (GAG) sono composti da unità disaccaridiche che si ripetono, e sono

idrofili. Essi sono ricchi di gruppi acidi per la presenza di gruppi solforici e svolgono un

ruolo fondamentale per la struttura e la funzione di molti tessuti. Essi infatti sono i

costituenti principali della sostanza intercellulare dei tessuti connettivi. Essi s’idratano

facilmente e rendono la matrice extracellulare particolarmente resistente. I proteoglicani

sono costituiti da GAG e proteine. Le sue molecole sono molto più grandi di quelle dei

GAG e sono costituiti in percentuale maggiore da carboidrati. Le glicoproteine sono la

componente principale delle membrane plasmatiche e quelle di superficie sono gli

antigeni dei gruppi sanguigni.

I lipidi sono composti organici solubili in solventi organici e insolubili in acqua. Si

dividono in:

Lipidi semplici, composti dai residui della condensazione di lipidi non idronizzabili

 ed eventuali alcoli a basso peso molecolare. I più importanti sono i gliceridi, che si

suddividono in monogliceridi, digliceridi, che possono essere semplici o misti, e

trigliceridi, che costituiscono la forma principale di deposito di materiale energetico.

Le miscele di trigliceridi vengono dette oli, se liquide, e grassi, se solide. Questi

lipidi tendono a depositarsi nel citoplasma come goccioline, poiché non reagiscono

con l’acqua, e infatti sono utilizzati da molti animali come agenti

impermeabilizzanti.

Lipidi complessi, la cui proprietà principale è l’anfipaticità, ossia la capacità di

 interagire sia con il solvente acquoso, sia con compartimenti cellulari idrofobici. Essi

si dividono in fosfolipidi e glicolipidi. Anche se diversi strutturalmente, tutti i lipidi

complessi hanno due lunghe catene apolari ed una testa polare: posti in acqua,

tendono a formare un doppio strato lipidico in cui le code apolari sono rivolte

all’interno, mentre le teste polari si trovano all’esterno, a contatto con l’acqua.

Le proteine sono composte da aminoacidi, i quali sono a loro volta costituiti venti

monomeri che, combinati in diverso modo gli uni con gli altri, vanno a formare

aminoacidi e quindi proteine differenti. Le proteine costituite solo da aminoacidi sono

dette semplici, mentre le altre sono costituite dalla parte in cui sono presenti gli

gruppo proteico,

aminoacidi, detta e dalla parte costituita da altre molecole, detta

gruppo prostetrico. Gli aminoacidi sono strutture formate sempre da un gruppo acido ed

un gruppo basico, e possono assumere due strutture diverse, l’isomero L e l’isomero D,

ma nelle proteine troviamo sempre e solo l’isomero L. Essi possono essere presenti sotto

tre lettere.

forma di anioni, cationi o anfoioni. Generalmente sono indicati con Oltre a

pool degli

quelli fissi, nelle proteine vi sono anche degli aminoacidi liberi, chiamati

aminoacidi. Una proteina è formata da una catena di aminoacidi, uniti da un legame

peptidico, formato per condensazione di un gruppo carbossilico di un aminoacido e un

gruppo aminico del successivo. La formazione di questo legame avviene tramite

catalizzatori chiamati enzimi. La sequenza degli aminoacidi che caratterizza una

particolare proteina è chiamata struttura primaria. La struttura primaria condiziona la

configurazione spaziale, la forma e la posizione degli aminoacidi nella sequenza, da cui

dipendono le proprietà dello stesso aminoacido. La configurazione spaziale di una

proteina è caratterizzata dal grado di libertà di movimento che hanno gli altri elementi

della struttura rispetto a quello del gruppo carboamidico, che è fisso. Nonostante ciò la

struttura viene stabilizzata in un assetto definito, frutto di legami a idrogeno, chiamato

struttura secondaria. Il numero di strutture secondarie è molto limitato, e le principali

sono: struttura -cheratina,

La a fisarmonica, caratteristica di molecole proteiche molto

 β

lunghe;

struttura -elica,

La a spirale, la più frequentemente assunta dalle catene

 α

polipeptidiche;

struttura tropocollagene,

La costituita da tre filamenti organizzati in una

 configurazione elicoidale.

Molte proteine, però, presentano strutture spaziali molto più complesse, descritte in

modo tridimensionale e definite strutture terziarie. Esse sono determinate da legami

che si instaurano tra la proteine e il solvente in cui viene disciolta. Questi legami sono di

tipo ione-ione, ione-dipolo, dipolo-dipolo (legami a idrogeno), forze di Van Der Waals e

interazioni non polari (forze di London). Le proprietà chimico-fisiche di una proteina

dipendono infatti dalla struttura terziaria, poiché essa descrive i rapporti che la proteina

instaura con altre molecole. Alcune proteine sono costituite da più catene peptidiche,

che associate insieme, vanno a formare un complesso proteico, detta struttura

quaternaria.

Gli enzimi sono delle proteine che regolano le reazioni metaboliche cellulari. I processi

anabolici

che consentono agli organismi di vivere, riprodursi ecc sono detti e avvengono

con consumo di energia, mentre i processi di demolizione di sostanze per sintetizzare

catabolici.

l’energia necessaria agli organismi, sono detti L’insieme di questi due tipi di

metabolismo.

processi è detto Le reazioni metaboliche avvengono se viene

somministrata loro dell’energia, chiamata energia di attivazione.

I catalizzatori sono sostanze che aiutano lo svolgimento di una reazione, ossia ne

catalisi.

abbassano l’energia di attivazione, e questo processo viene definito I

catalizzatori delle proteine sono, appunto, gli enzimi.

Gli enzimi, però non possono fare avvenire una reazione impossibile, né cambiarne la

apoenzima,

direzione. Essi sono composti da una parte proteica detta e da una parte non

coenzima.

proteica detta Ogni enzima, però catalizza una particolare reazione e si lega

ad una sola o a poche specie di substrato (la proteina). In base al tipo di reazione

catalizzata, gli enzimi possono essere:

Ossidoreduttasi, ossidazione o riduzione;

 Transferasi, trasferimento di radicali;

 Idrolasi, idrolisi di legami;

 Sintetasi, sintesi di due o più molecole;

 Isomerasi, conversione di isomeri;

 Liasi, rottura di un legame con presenza di carbonio per formare un doppio legame.

La velocità con la quale un enzima catalizza una reazione è influenzata dall’affinità tra

l’enzima e il substrato, indicata dalla costante K , e, fino ai 60 , essa aumenta

o

m

all’aumentare della temperatura. In genere modificazioni che non riguardano i siti attivi,

ossia la parte dell’enzima che si lega al substrato, non provocano variazioni delle

capacità catalitiche. Le interazioni tra enzima e substrato sono deboli.

Gli acidi nucleici sono le molecole più grandi presenti negli organismi viventi: si

chiamano così poiché all’inizio vennero estratte dal nucleo delle cellule, si è poi visto che

essi sono presenti anche nel citoplasma. Essi si dividono in acido desossiribonucleico

DNA e acido ribonucleico RNA. Sono entrambi presenti in tutti gli organismi viventi,

tranne nei virus, in cui ne è presente solo un tipo. Essi sono formati da nucleotidi,

base azotata, pentoso radicale fosforico.

costituiti da una un e un Le basi azotate si

dividono in pirimidine e purine: le purine sono l’adenina e la guanina, le pirimidine

sono la citosina, la timina (nel DNA) e l’uracile (nell’RNA). Il pentoso nel DNA è il

desossiriboso, nell’RNA è il ribosio. Al carbonio 1 dello zucchero si lega una base

azotata, questo composto si chiama nucleoside. Per formare un nucleotide, un

radicale fosforico si lega allo zucchero. I nucleosidi, però, possono trovarsi anche liberi

nella cellula, e rappresentano un importante fonte di energia, come l’ATP e l’ADP, o il

GTP e il CTP. I nucleotidi si legano tra loro tramite un legame tra il pentoso e l’acido

fosforico del nucleotide successivo. La struttura primaria degli acidi nucleici è

caratterizzata da una sequenza ben precisa di nucleotidi che si “incastra” con un’altra

catena di nucleotidi: si incastra, proprio perché le basi azotate possono legarsi tra loro,

tramite legami a idrogeno, solo in modo che si mantenga un diametro di 2 nm, ossia

citosina con guanina e adenina con timina (o adenina con uracile nell’RNA). La struttura

secondaria differisce molto tra DNA e RNA: il DNA è formato da due filamenti

antiparalleli tra loro, che vanno a formare una struttura elicoidale; l’RNA è composto

da un singolo filamento disteso in alcuni punti, e avvolto su se stesso in altri. Nella

struttura del DNA sono presenti solchi maggiori e solchi minori, e questo tipo di

conformazione è detta B, che è la più comune. Ne esistono però anche altre, di tipo

A,C,D,E e Z. L’appaiamento obbligatorio di un certo tipo di basi azotate con un altro

tipo, rende i due filamenti “stampi” per la costruzione di un nuovo filamento: questo

meccanismo viene detto di autoduplicazione, ed è semiconservativo, poiché nella

cellula ci saranno sia i filamenti vecchi che quelli nuovi. Il DNA è l’unica molecola in

grado di autoreplicarsi, e questo processo avviene tramite l’enzima DNA polimerasi.

La costituzione proteica differisce in ogni organismo, e il DNA conserva e trasmette

queste informazioni genetiche di generazione in generazione, grazie anche all’aiuto

dell’RNA, suo complementare. Ciascuna proteina è codificata dal DNA: i quattro

nucleotidi vengono presi in triplette, ed ognuna di queste triplette codifica uno dei 20

tipi di aminoacidi che costituiscono le proteine. Le triplette sono 64, quindi ci sono più

triplette che codificano lo stesso aminoacido, ma non ci sono più aminoacidi codificati

dalla stessa tripletta. Le triplette specifiche per codificare un aminoacido sono dette

codoni. Il tratto di DNA che contiene le informazioni per codificare un intera proteina è

detto gene. L’insieme del codice genetico contenuto nel DNA è detto genoma. Il DNA

ha, dunque, due importanti funzioni: replica sé stesso, e trasmette le proprie

informazioni tramite i diversi tipi di RNA.

L’RNA differisce dal DNA per la struttura (un unico filamento disteso e in alcuni punti

avvolto su sé stesso), per la composizione (la differenza di una base azotata e dello

zucchero), per le funzioni (non può replicare sé stesso) e per le dimensioni (è molto più

piccolo).

Vi sono diversi tipi di RNA:

RNA messaggero, che copia la sequenza di nucleotidi nel DNA per codificare

 proteine. Più stabili negli eucarioti che nei procarioti;

RNA di trasporto, trasferisce i ribosomi ai vari aminoacidi che, uniti tra loro,

 formano le proteine. Esso ha una struttura a trifoglio;

RNA ribosomiale, costituente dei ribosomi, che sintetizzano le proteine. Essi sono

 formati da due subunità, una contiene una molecola di rRNA, e l’altra ne contiene

due o tre diverse tra loro.

Il ruolo principale dei vari tipi di RNA è fare sì che avvenga la sintesi proteica. Essa

avviene nei ribosomi ed è divisa in tre fasi:

l’attivazione degli aminoacidi,

1. Inizio: avviene prima ossia tramite l’enzima tRNA

sintetasi, prima si legano l’ATP e l’aminoacido, successivamente entra il tRNA che

attiva l’aminoacido e, quest’ultimo, si lega al tRNA, portando con sé una quota di

energia, liberata dall’ATP. In seguito il tRNA si stacca dall’enzima ed è pronto per il

processo di traduzione. Le due subunità dei ribosomi non si attaccano perché ci

sono dei fattori che mascherano i loro siti d’ancoraggio. A questo punto il tRNA con

la metionina, ossia il tRNA iniziale, legato a due fattori con due GTP, si attacca alla

subunità minore. Ora entra in gioco l’mRNA, il filamento nel quale c’è

l’informazione che deve essere tradotta. All’inizio del filamento ci sono dei fattori

che controllano che la traduzione possa iniziare e, successivamente, il complesso

di tRNA e subunità minore si attaccano al punti d’inizio del filamento. Questo

complesso scorre sull’mRNA fino a quando non incontra la tripletta AUG, che segna

il punto d’inizio per la traduzione. A questo punto si staccano tutti i fattori, e le due

quote di energia (GTP) vengono utilizzate una per il legame tra il tRNA e l’mRNA, e

l’altra per il legame tra la subunità maggiore e quella minore. Il tRNA si dispone

nella tasca P del ribosoma, ossia quella centrale.

2. Allungamento: un altro tRNA, con attaccato un altro fattore, che possiede un

unità di GTP, e un aminoacido, entra nel ribosoma, nella tasca iniziale A. Il fattore

si stacca e la quota di energia del fattore viene usata per formare un legame

peptidico tra la metionina e l’altro aminoacido trasportato dal tRNA. A questo

punto entra in gioco un nuovo fattore che possiede una quota di energia, che viene

adoperata per spingere più avanti le due subunità, in modo che il tRNA che stava

nella tasca P centrale, vada a finire nella tasca E finale, e quello che si trovava

nella tasca A iniziale, vada a finire nella tasca P centrale, in modo da lasciare la

tasca A vuota, per accogliere il prossimo tRNA che aggiungerà un altro aminoacido

alla catena peptidica. Questo processo si ripete fin quando tutti gli aminoacidi

necessari per sintetizzare la proteina siano stati legati.

3. Termine: il complesso scorre lungo il filamento fino ad incontrare la tripletta finale

UAA. A questo punto nella tasca iniziale A entra un tRNA che però non porta con sé

nessun aminoacido, e quindi la catena peptidica fin ora costruita non va più a

formare un nuovo legame peptidico, ma va a formare un legame con l’acqua, che

è molto debole e quindi permette alla proteina di staccarsi. A questo punto le due

subunità si staccano per rendersi pronti per un’altra traduzione e anche la

metionina si stacca dalla proteina poiché essa serviva solo per dare l’input iniziale

alla traduzione.

Il DNA, però, non abbandona mai il nucleo della cellula, eppure la sintesi proteica è un

processo che avviene nel citoplasma: questo è possibile grazie al RNA messaggero, che

porta le informazioni dal nucleo al citoplasma, in modo che avvenga la traduzione.

2. Il vivente: un sistema gerarchico multilivellare

sistemi gerarchici multilivellari,

I viventi vengono considerati e si classificano in base alla

loro complessità. Essi possono essere divisi in due livelli organizzativi: livello

molecolare e livello cellulare. Al livello molecolare appartengono i virus, i viroidi e i

prioni. Essi non hanno vita propria, ma ogni loro funzione vitale può avvenire tramite

parassiti.

dipendenza da organismi cellulari, di cui diventano Al livello cellulare

appartengono i procarioti e gli eucarioti. I procarioti sono gli organismi più semplici,

unicellulari, e non provvisti di nucleo: essi infatti hanno solo una membrana plasmatica

che li separa dall’ambiente esterno. Gli eucarioti sono organismi sia unicellulari che

pluricellulari, dotati non solo di nucleo, ma anche di un sistema membranoso interno che

divide la cellula in vari spazi, dove in ognuno può avvenire un processo metabolico

differente, contemporaneamente a tutti gli altri.

Gli organismi a organizzazione molecolare vennero scoperti molto tempo dopo la

formulazione della teoria cellulare: essi, non potendo vivere di vita propria, devono per

forza essere parassiti di altre cellule, e le sfruttano anche per riprodursi, poiché essi non

possono riprodursi per divisione, ma per sintesi di singoli pezzi e assemblaggio di questi

ultimi. Questi organismi sono l’anello di congiunzione tra l’inanimato e il vivente.

I virus hanno dimensioni molto ridotte, e per questo possono essere osservati solo al

microscopio elettronico. Essi presentano un solo acido nucleico (o DNA o RNA) che

costituisce il loro genoma. Il genoma è racchiuso in una membrana detta capside,

composta da capsomeri. Esso penetra all’interno della cellula ospite, sfruttando

l’apparato di sintesi per riprodurre il virus. I virus possono essere classificati in base a

varie caratteristiche: dimensioni, forma e acido nucleico che possiedono. Per replicarsi,

appunto, il virus sfrutta il meccanismo di sintesi presente nella cellula ospite, e la

penetrazione può coinvolgere l’intera particella virale o solo il genoma. Nel caso in cui

coinvolga l’intera particella, e questa abbia al suo interno RNA, un enzima provvede

prima a sintetizzare una nuova catena, per poi inviarla al complesso di sintesi della

cellula.

Come i virus, anche i viroidi e i prioni fanno parte dell’organizzazione molecolare. I

viroidi differiscono dai virus poiché privi di capside. Essi in genere infettano cellule

vegetali. I prioni sono di natura proteica, e non sono dotati di genoma. Essi agiscono

poiché contengono una catena proteica ripiegata non correttamente, e inducono alla

cellula ospite di sintetizzare le successive catene proteiche nello stesso modo scorretto.

Essi agiscono in genere nelle cellule animali, infettando il sistema nervoso.

Grazie all’invenzione del microscopio ottico, e in seguito agli studi di alcuni scienziati,

tutti gli

sono state formulate tre ipotesi che stanno alla base della teoria cellulare:

organismi sono composti da cellule, la cellula rappresenta l’unità di base della materia

vivente, ogni cellula deriva da una cellula preesistente . L’organizzazione cellulare si

divide in: procarioti ed eucarioti.

I procarioti sono i primi organismi dotati di una struttura divisoria tra la cellula e

membrana cellulare,

l’ambiente esterno: essa è composta da una e da una più esterna

parete cellulare. Essi sono incapaci di aggregarsi per formare organismi complessi, ma

possono solo dare vita a colonie di cellule. Essi possono essere suddivisi in

archeobatteri e cianobatteri, che differiscono tra loro sostanzialmente per i ribosomi,

nella composizione della parete cellulare e della membrana plasmatica. Tutti i procarioti

non posseggono una membrana nucleare, ma il loro codice genetico è contenuto in una

zona cellulare detta nucleoide. Essi non posseggono compartimenti per dividere i vari

organelli cellulari, per cui essi devono essere alloggiati a livello della membrana o in

flagelli,

alcune invaginazioni. Presentano, in alcuni casi, che permettono loro il

movimento.

Gli eucarioti sono organismi formati da cellule dotate di nucleo e di un sistema

membranoso interno che ne divide i vari organuli in compartimenti distinti. Possono

addirittura esserci cellule con più di un nucleo. Gli elementi cellulari degli eucarioti

labili, stabili,

possono essere ossia con una vita molto breve, che dopo un certo periodo

perenni,

di proliferazione interrompono questa attività, che può però essere riattivata, e

ossia che dopo un serto periodo di riproduzione, il processo si blocca in modo

permanente. Le cellule morte vengono continuamente sostituite. Le cellule di un

eucariote pluricellulare differiscono per forma, dimensione e numero. Queste

caratteristiche sono strettamente correlate alla loro funzione, poiché essa dipende dalla

superficie di scambio tra la cellula e l’ambiente esterno. Le cellule che non hanno

particolari necessità di scambi energetici con l’ambiente esterno, tendono ad assumere

la forma con minore superficie di scambio, ossia una forma sferica. Per la dimensione

cellulare bisogna tener conto del rapporto tra dimensione della cellula e nucleo, per cui

cellule molto grandi tendono a dividersi o a diventare plurinucleate. Un organismo più

grande non contiene cellule più grandi, ma un maggior numero di cellule.

3. Approccio strumentale allo studio della materia vivente

L’analisi delle cellule e dei tessuti può essere morfologica, ossia in relazione alla

struttura e ai costituenti, o biochimica e funzionale, ossia in relazione alla natura chimica

e alla modalità di funzionamento.

L’analisi morfologica è caratterizzata dall’utilizzo del microscopio. Si distinguono due tipi

di microscopia: la microscopia ottica, che utilizza la luce, e quella elettronica, che utilizza

gli elettroni.

Per quanto riguarda la microscopia ottica, gli strumenti utilizzati sono i vari tipi di

microscopi ottici:

Microscopio ottico composto: il più usato. Il percorso ottico di questo microscopio

 ottico, l’obbiettivo è a corta distanza focale e il preparato viene posto appena

dietro al fuoco. L’obbiettivo dà del preparato un immagine capovolta e ingrandita,

detta immagine intermedia, che cade all’interno della distanza focale dell’oculare.

In questo modo l’oculare darà un immagine ingrandita e dritta, chiamata

immagine virtuale. L’ingrandimento di questo microscopio è di circa mille volte ed

il potere risolutivo è di 2 m. Per aumentare il potere risolutivo, in base alla

μ λ

R=

formula del limite di risoluzione , bisogna agire sull’indice di rifrazione

2 n sen

n, ossia bisogna porre tra la lente e l’oggetto un mezzo con indice di rifrazione

molto alto, come per esempio l’olio. In questo caso si parla di osservazione

microscopica a immersione. Il microscopio ottico composto è costituito da varie

parti: un tubo portaottica, che sorregge una coppia di oculari dalla parte

dell’osservatore e gli obiettivi dal lato del tavolino; obiettivi che sono montati su

una torretta girevole chiamata revolver; tubo e tavolino che sono montati su un

braccio, e tutto questo complesso è montato su un basamento. Sotto il tavolino è

presente un foro per l’illuminazione del preparato da osservare, e la sorgente

d’illuminazione è una lampada a incandescenza o alogene.

Microscopio a contrasto di fase: si basa sull’uso di raggi luminosi sia trasmessi che

 diffratti. L’immagine finale è una ricostruzione di come i raggi luminosi

attraversino il preparato (cellule e tessuti viventi) evidenziando, tramite diffrazione

della luce, fessure più piccole o strati di materia più spessi o più sottili, senza usare

coloranti.

Microscopio a fluorescenza: il preparato viene illuminato con una luce ultravioletta

 (invisibile) e i suoi componenti vengono analizzati in base alla fluorescenza

emessa. Essa può essere primaria o secondaria: primaria quando il preparato ha in

sé sostanze fluorescenti, secondaria quando la fluorescenza viene indotta tramite

coloranti fluorescenti detti fluorocromi.

L’analisi morfologica comprende sia lo studio diretto di cellule e tessuti viventi, sia lo

studio di cellule e tessuti morti precedentemente fissati.

Per quando riguarda lo studio diretto di materiale vivente, essa rimane tale solo per

pochissimo tempo, quindi lo strumento maggiormente utilizzato in questo caso è il

microscopio ottico a contrasto di fase, poiché non necessita l’uso di coloranti. Anche le

cellule viventi, però, possono essere colorate tramite coloranti detti vitali, non tossici, sia

iniettandoli direttamente nell’animale, sia immergendovi pezzetti di organo appena

prelevato dall’animale, successivamente lavato.

L’osservazione di materiale ancora vivente è purtroppo soggetta a limitazioni quali il

tempo di vita delle cellule da osservare, e il fatto che per essere mantenute in vita, le

cellule non possono essere divise, per cui lo studio non è effettivamente dettagliato. Per

questo più frequentemente vengono studiate le cellule morte che vengono trattate

subito in modo da non subire modificazioni post mortem. Questo trattamento si divide in:

Fissazione: le cellule vengono lavorate tramite un trattamento chimico che uccide

 rapidamente le cellule e ne evita l’autolisi. La fissazione consiste

nell’immobilizzare e conservare tutte le componenti del campione da esaminare

per impedire ai tessuti di perdere le loro proprietà fisico-chimiche a causa

dell’esposizione all’ambiente esterno La fissazione può essere chimica, ossia

vengono aggiunti al campione dei fissativi che variano a seconda dei componenti

che si intendono visualizzare meglio, tra cui alcol etilico (o etanolo), che causa la

perdita del 95% dei lipidi del campione, aldeidi (formaldeide, paraformaldeide),

acido picrico e acido acetico, tetrossido di osmio (OsO4): non scioglie i lipidi,

oppure fisica, tramite congelamento rapido del tessuto, mediante immersione in

azoto liquido, alla temperatura di -170 °C. In questo caso, i campioni passeranno

direttamente alla fase di sezionamento;

Disidratazione e diafanizzazione: dopo essere stato lavato accuratamente con

 acqua, il campione viene immerso in soluzioni contenente alcol etilico a

concentrazioni via via maggiori (50%, 70%, 90%, 95%, 100%). Questo processo

porta alla disidratazione del campione, che ha la funzione di fare spazio alla

paraffina e rendere il tessuto meno molle per facilitare il taglio. Il campione viene

poi immerso in xilolo per rimuovere il fissativo che non è miscibile con la paraffina,

e rendere trasparente il campione;

Inclusione e sezionamento: per fare sì che il composto sia attraversato dalla luce e

 che quindi siano visibili le sue parti, esso deve essere “affettato” in lamine sottili.

L’oggetto, quindi, viene prima incluso, ossia viene immerso in una sostanza che

impregnerà il soggetto incluso e si indurirà, preservandolo (in genere la paraffina).

Si adopera poi un microtomo, ossia un macchinario che, come un affettatrice,

spinge il composto incluso verso una lama che lo affetta in lamine sottili più di 10

m. Non volendo includere il pezzo, è possibile renderlo duro raffreddandolo

μ

tramite inclusione fisica, per poi affettarlo. Le sezioni vengono trasferite su vetrini

precedentemente raffreddati, successivamente portati a temperatura ambiente

per poter procedere alla colorazione.

La colorazione serve a rendere visibili le cellule, dato che esse sono per natura

trasparenti. La maggior parte dei coloranti è impiegata per la microscopia ottica, mentre

per quella elettronica non si usano coloranti, ma si uniscono i campioni ad alcune

sostanze metalliche, che si prestano bene ad essere attraversate dagli elettroni o a

riflettere il fascio di elettroni, mettendo in evidenza le superfici cellulari. Esistono diverse

“tecniche di colorazione” dei tessuti. Le principali sono:

Istologica, che mette in evidenza le “caratteristiche morfologiche” dei tessuti e delle

 cellule. A sua volta, comprende tecniche bicromiche (quando si usano due

coloranti), tricromiche (se si usano 3 coloranti) e tecniche elettive (quando si

privilegia la colorazione di un determinato tessuto – es. connettivo, nervoso,

muscolare - a scapito di altri). Le più diffuse colorazioni istologiche sono

l’Ematossillina-Eosina (bicromica), colorazione di Azan-Mallory (tricromica) e

alcune colorazioni istologiche selettive, quali la Gomori, la Sudan III, la Nissl, la

GolgiCajal, la May-Grunwald-Giemsa;

Istochimica, che mette in evidenza le “caratteristiche chimiche”dei tessuti e delle

 cellule che li compongono. Ciò avviene sviluppando una reazione chimica vera e

propria che darà un precipitato che si vede al microscopio. Esempio classico è la

reazione di PAS e l’Alcian blu;

Immunoistochimica, ossia tratta di una tecnica di colorazione altamente specifica

 che colora determinati antigeni presenti nel tessuto. Questa tecnica prevede l’uso

di particolari anticorpi legati a cromogeni insolubili che permettono la visione delle

strutture che interessano mediante microscopia ottica (si tratta di metalli pesanti,

enzimi o fluorocromi).

A causa della lunghezza d’onda legata a quella della luce, il microscopio ottico ha una

risoluzione di massimo 0,2 m. Utilizzando però, fasci di elettroni, si è potuto superare

μ

questo limite. Per lo studio tramite microscopia elettronica si utilizza, appunto, il

microscopio elettronico. Esso ha un potere di risoluzione molto più alto rispetto a quello

ottico: uno strumento potente può distinguere oggetti grandi appena 0,2 nm. Inoltre,

alcuni microscopi elettronici possono ingrandire un’immagine anche 200 000 volte e

permettono l’osservazione di dettagli che nessun microscopio ottico evidenzierebbe.

Tuttavia, il microscopio elettronico non ha sostituito quello ottico, perché non consente lo

studio di campioni vivi. Infatti, prima di poter essere osservato al microscopio

elettronico, il materiale biologico deve essere messo sotto vuoto.

Esistono due tipi di microscopio elettronico:

Microscopio elettronico a trasmissione: in questo strumento, che impiega un fascio

 di elettroni invece della luce, le lenti di vetro sono sostituite da elettromagneti.

Essi deviano il fascio di elettroni per ingrandire e mettere a fuoco l’immagine su

uno schermo o su una lastra fotografica. Per poter essere attraversato dagli

elettroni, il campione preparato per il microscopio elettronico a trasmissione deve

essere estremamente sottile.

Microscopio elettronico a scansione: si usa per studiare le strutture presenti sulla

 superficie delle cellule. A questo scopo, le cellule vengono ricoperte con un

sottilissimo strato di metallo che impedisce l’accumulo di carica elettrica e di

energia termica nel campione. Quando il metallo viene colpito dagli elettroni, a sua

volta ne emette altri che formano un’immagine della superficie esterna delle

cellule. Le immagini prodotte da questo tipo di microscopio appaiono

tridimensionali.

4. Membrana plasmatica

Ogni cellula eucariotica possiede una membrana cellulare, che divide il compartimento

intracellulare da quello extracellulare. Essa non è solo una membrana che divide la

cellula dall’ambiente esterno, ma si trova anche a racchiudere i vari organelli presenti

nel citoplasma. Essa è costituita essenzialmente da fosfolipidi, che hanno una testa

polare e due code idrofobiche. Essi quando si trovano in acqua, vanno ad organizzarsi

per formare sospensioni di micelle e liposomi: le micelle sono delle sfere, costituite da un

unico strato di fosfolipidi, con le teste rivolte verso l’esterno, e le code dirette verso

l’interno, mentre i liposomi sono delle sfere cave, costituite da un doppio strato

fosfolipidico, con le teste rivolte verso l’esterno e verso l’interno, e le code idrofobe

rivolte le une verso le altre. La struttura di una membrana cellulare è quella di un grande

liposoma, al cui interno sono contenuti il nucleo e i vari organelli che compongono la

cellula. Essa è composta da:

Componente lipidica: costituita principalmente da glicofosfolipidi, formati da una

 molecola di glicerolo, legata a due acidi grassi idrofobi, ed un gruppo fosfato

polare. La membrana è fluida, poiché i fosfolipidi possono muoversi per diffusione,

sia lateralmente che trasversalmente, tramite l’aiuto di enzimi. Il secondo tipo di

costituente lipidico è lo sfingolipide, costituito da una molecola di sfingosina,

legata ad un acido grasso, ed ad un’altra molecola che va a formare la testa

polare. Essi si comportano come i fosfolipidi, ma tendono a raggrupparsi in zattere,

per tenere unite delle importanti proteine di membrana, che per funzionare

devono stare vicine. L’ultima componente lipidica è il colesterolo, composto da una

struttura interamente idrofoba, con una piccola testa idrofila. Esso è incluso nella

membrana, e serve a darle fluibilità.

Componente proteica: le proteine contenute nella membrana sono anfipatiche.

 Sfruttano la componente idrofoba per inserirsi nella membrana, e quella idrofila

per interfacciarsi con l’ambiente esterno ed interno. Esse sono dette integrali, e

possono essere monotopiche se sono inserite parzialmente nella membrana,

monopasso se la attraversano da parte a parte, e multipasso, se la attraversano

più volte. Ci sono anche le proteine periferiche, che si legano a quelle integrali,

non interagendo, quindi, con la componente idrofoba dei fosfolipidi. E poi ci sono

quelle ancorate direttamente ai fosfolipidi, tramite un acido grasso o tramite

un’ancora glucidica. Il fatto che ci siano proteine nella membrana, è indice di

discontinuità nella sua struttura.

Componente glucidica: i glucidi sono completamente polari, quindi non si trovano

 nella membrana, ma sono ancorati alle teste dei fosfolipidi (glicolipidi) o a quelle

delle proteine. Essi si trovano esposti solo verso lo strato esterno della membrana,

e questo è l’indice principale dell’asimmetria della membrana. Tutti insieme, vanno

a formare il glicocalice, che ha funzione protettiva, di comunicazione e, per

esempio, è il principale responsabile dell’esistenza dei gruppi sanguigni.

La membrana è semipermeabile, ossia permette il passaggio solo di determinate

sostanze tramite vescicolazioni, modificando continuamente la composizione della

cellula. La catena fosfolipidica può essere attraversata solo da molecole apolari, come

gas o olei, e piccole molecole polari.

Il trasporto attraverso la membrana è di solito per diffusione semplice o passiva, ma è

condizionato da vari fattori legati al tipo di molecole che vogliono attraversare la

membrana. Più una molecola è piccola ed apolare, più facilmente attraverserà la

membrana. Molecole molto grandi e polari non possono attraversare la membrana per

diffusione semplice, ma vengono aiutate da specifiche proteine dette trasportatori, che

si aprono e si chiudono per permetterne il passaggio, bypassando l’ostacolo della catena

fosfolipidica: questo processo viene definito facilitato. Queste proteine possono anche

trasportare due molecole contemporaneamente, e basta che solo una segua il verso

secondo gradiente, poiché l’altra verrò semplicemente trascinata da questa. Se le due

molecole vengono trasportate nella stessa direzione, si parla di simporto, mentre se

vengono trasportate in direzioni opposte, viene detto antiporto. Esistono anche dei

canali ionici nella membrana, che permettono, appunto, il passaggio di ioni. Questo

passaggio viene regolato da vari meccanismi, tra i quali la fosforilazione, la differenza di

potenziale, la temperatura e lo stiramento meccanico. Per il trasporto dell’acqua, ci sono

dei canali specifici, detti acquaporine, che favoriscono l’osmosi tramite assimilazione o

eliminazione di acqua da parte della cellula. Oltre il trasporto passivo, alcune molecole

possono essere trasportate anche contro gradiente, con un dispendio di energia. In

questo caso si parla di trasporto attivo. A permettere ciò, ci sono dei canali detti pompe.

Le principali sono quelle protoniche, del calcio, e quelle sodio/potassio, che descrivono il

trasporto attivo primario.

Quello secondario è permesso da una combinazione di una pompa ed un trasportatore.

La concentrazione di ioni è diversa tra l’esterno e l’interno della cellula: infatti, lo ione

sodio è molto più concentrato all’esterno, mentre lo ione potassio è molto più

concentrato all’interno. Questa diseguaglianza di concentrazione causa una differenza di

potenziale a livello della membrana, detto potenziale di membrana.

5. Citoplasma: compartimentazione e organuli citoplasmatici

Fino a prima dell’introduzione del microscopio elettronico, gli scienziati identificavano il

citoplasma come una soluzione gelatinosa contenuta dalla membrana plasmatica e nella

quale era immerso il nucleo. Successivamente, grazie appunto alla maggiore capacità

risolutiva del nuovo microscopio, sono stati scoperto tutti gli organelli cellulari che

affollano l’interno di una cellula eucariotica, la maggior parte di questi delimitato da una

membrana simile a quella della cellula. Questa situazione non è però presente invece nei

procarioti. Il fatto che ogni organello sia delimitato da membrana è necessario poiché

permette l’organizzazione dell’interno della cellula in molti microambienti diversi, nei

quali si svolgono attività completamente diverse tra loro, che interferirebbero le une con

le altre se la membrana non fosse presente. Per identificare la matrice presente nella

cellula, si usa il termine citosol. Esso è un sistema contenente molte macromolecole,

tenute assieme da legami, che interagiscono aumentando e diminuendo la viscosità del

sistema.

Nel citoplasma delle cellule, sia eucariotiche che procariotiche, sono presenti degli

organuli privi di membrana: i ribosomi. Essi possono trovarsi liberi nel citosol o associati

al reticolo endoplasmatico. Un ribosoma è formato da due subunità, talvolta distinte,

talvolta unite tra loro tramite RNA: in quest’ultimo caso, si parla di ribosoma completo,

che viene impiegato nella sintesi proteica. Essi sono costituiti da rRNA e proteine, di tipo

S (small) e L (large).

Il reticolo endoplasmatico è un organulo situato attorno al nucleo, diviso in comparti

denominati cisterne, delimitati da una membrana costituita da un doppio strado

fosfolipidico, analogamente a quella cellulare. Esistono due tipi di reticolo:

endoplasmatico rugoso, definito così perché presenta dei ribosomi sulla sua

Reticolo

superficie esterna. La membrana di questo reticolo è in comunicazione con quella

esterna del nucleo. La sua funzione principale è quella di rimaneggiare le proteine

sintetizzate dai ribosomi, tramite due processi: l’N-glicosilazione e il folding

proteico. La prima, consiste nell’aggiunta a una proteina neosintetizzata, un

oligosaccaride, formato sul dolicolo, un particolare fosfolipide disposto in

prossimità del canale da dove uscirà la proteina. L’oligosaccaride si andrà ad

aggiungere sulla proteina attaccandosi al residuo NH dell’asparagina. L’aggiunta

2

di questi oligosaccaridi avranno funzione di ripiegare la struttura della proteina, di

aumentarne la polarità e di protezione. Il folding proteico, invece, è un processo

secondo il quale il reticolo si occupa di ripiegare correttamente proteine

neosintetizzate, o che hanno perso la loro forma originaria. Questo meccanismo

avviene per opera di alcuni enzimi, quali la calmodulina. Quando la proteina è

correttamente ripiegata, essa uscirà dal reticolo.

endoplasmatico liscio, formato anch’esso da cisterne, con una forma

Reticolo

tubulare, in comunicazione con il reticolo rugoso. In questo caso, esso è disposto

più in periferia rispetto al nucleo. Si occupa della sintesi dei lipidi, detta

detossificazione, funge da riserva di ioni Ca ed è coinvolto nel metabolismo del

++

glicogeno.

L’apparato di Golgi è un organulo, localizzato in prossimità del nucleo, simile al reticolo

endoplasmatico, poiché formato da una serie di cisterne membranose poste l’una

sull’altra. In generale, esso riceve le vescicole provenienti dal reticolo endoplasmatico e

le modifica per la via secretoria. Le sue funzioni principali sono:

La maturazione delle proteine, tramite fosfatazione e solvatazione (aggiunta di ioni

 fosfato e solfato), e glicosilazione e deglicosilazione (aggiunta e rimozione di

zuccheri).

Lo smistamento delle proteine, tramite alcuni segnali. Esse vengono indirizzate

 verso i lisosomi, verso la secrezione, verso la membrana cellulare, verso un

endosoma, o possono anche essere rimandate indietro al reticolo endoplasmatico

rugoso.

L’apparato si suddivide generalmente in tre porzioni principali:

Reticolo cis, formato dalle vescicole che arrivano dal reticolo endoplasmatico e si

 fondono tra loro. Esse si occupano della fosforilazione delle proteine destinate ai

lisosomi.

Sistema di cisterne, a sua volta diviso in regione cis, regione mediana e regione

 trans.

Reticolo trans, dove le vescicole si separano e si dirigono nei loro distretti.

Le vescicole devono attraversare i vari compartimenti dell’apparato, per essere

modificate e successivamente indirizzate verso le proprie destinazioni. Esse si

sposteranno in due diversi sistemi: i cargo piccoli, e i cargo grandi. La progressione

attraverso i cargo piccoli inizia con l’accesso della vescicola nelle cisterne cis,

successivamente essa viene modificata e passa attraverso le cisterne successive, finché

non è modificata correttamente e può essere espulsa. Il sistema di cargo grandi, invece,

coinvolge le cisterne dell’organulo, poiché esse sono in un ciclo continuo di aggregazione

(cis), movimento e disfacimento (trans).

I lisosomi sono degli organelli di matrice vescicolare, dedicati alla digestione di materiale

extra e intra cellulare. Essi hanno un diametro che va dai 25nm a 1 m, e sono ricchi

μ

di enzimi digestivi, le idrolasi acide, sintetizzati dall’apparato di Golgi. Essi stessi

derivano da una gemmazione dall’apparato di Golgi. Il pH al loro interno deve essere

acido, per questo motivo gli enzimi sono normalmente inattivi, e vengono attivati da

pompe poste sulla membrana, che portano al loro interno ioni H . Un lisosoma si può

+

fondere con un endosoma, ossia un aggregazione di vescicole provenienti da un

endocitosi, e digerirne il proprio materiale: in questo caso si parla di eterofagia. Un altro

meccanismo di eterofagia è la fusione con un fagosoma. E’ possibile però anche un

meccanismo di autofagia, ossia un lisosoma si fonde con un autofagosoma, per

degradare un organello ormai non più funzionante. Esiste un terzo meccanismo, secondo

il quale il contenuto del lisosoma si riversa all’esterno della cellula e digerisce materiale

extracellulare. Alla fine la vescicola può restare all’interno della cellula o può essere

espulsa tramite esocitosi. Ci sono tre tipi di lisosoma, a seconda dello stadio in cui esso

si trova:

Lisosoma primario, quando gli enzimi digestivi non sono ancora attivi.

 Lisosoma secondario, quando il lisosoma primario si è fuso con la vescicola da

 degradare.

Lisosoma terziario, quando si è attivata la pompa, il pH è sceso da 8 a 5, e il

 materiale è stato digerito.

Il traffico vescicolare è determinato da un complesso di proteine detto coatomero. Esso

riveste la membrana, permette la formazione di vescicole, in un processo di

gemmazione, ed è responsabile del corretto indirizzamento della vescicola verso il suo

bersaglio. Esso è composto da:

Recettori vescicolari, che riconoscono la proteina all’interno e capiscono dove la

 vescicola dovrà essere diretta, poiché le sequenze di amminoacidi indicano dove la

vescicola si dovrà dirigere, come il KDEL (verso il reticolo) o il Mannosio-6-fosfato

(verso i lisosomi).

Il complesso COP, una serie di proteine che rivestono la membrana e obbligano la

 formazione di vescicole. Ne esistono due specie: COP I, che determina il

movimento dall’apparato verso il reticolo endoplasmatico, ossia una sorta di

movimento di ritorno delle proteine, e COP II, che determina il movimento dal

reticolo verso l’apparato.

V-snare, ossia delle proteine che permettono alle vescicole di fondersi con la

 membrana di destinazione.

La cellula ingloba in essa e espelle al di fuori determinate sostanze, tramite esocitosi ed

endocitosi.

Il processo di endocitosi, invece, è il meccanismo tramite il quale una cellula accoglie al

suo interno una sostanza proveniente dall’esterno. È più complicato dell’esocitosi, poiché

comprende più meccanismi:

Fagocitosi, ossia l’endocitosi che riguarda un corpo di grandi dimensioni. La

 vescicola contenente il corpo fagocitato si chiama fagosoma, e si va a fondere con

un lisosoma, che ne digerisce le sostanze interne.

Auto fagocitosi, ossia l’endocitosi che riguarda un organello non più funzionante,

 che viene avvolto da una doppia membrana, formata da due vescicole, e viene poi

denominato autofagosoma. Dopodiché si va a fondere con il lisosoma.

Pinocitosi, ossia l’endocitosi che riguarda delle vescicole piene di liquido

 extracellulare. Essa può essere una micro pinocitosi e una macro pinocitosi, in

base alla grandezza delle vescicole coinvolte.

Endocitosi mediata da caveole, ossia piccole invaginazioni, a forma di fiasca, della

 membrana citoplasmatica. Esse servono per trasportare all’interno della cellula

particolari componenti, quali elementi costitutivi della membrana plasmatica,

tossine batteriche, ecc. Il materiale endocitato viene inviato al reticolo

endoplasmatico o al Golgi per essere modificato, e non ai lisosomi.

Endocitosi mediata da clatrina, tramite la quale le molecole da endocitare, dette

 ligandi, si legano a dei recettori di membrana. In seguito al legame, interviene

l’adaptina, una proteina che permette alla clatrina di formare un invaginazione di

membrana. In seguito all’intervento della dinamina, la vescicola di stacca

completamente dalla membrana ed entra nella cellula. Una volta all’interno, essa

rilascia l’adaptina e la clatrina. La vescicola si fonde quindi con l’endosoma, che

determina il processo di dissociazione del legame del ligando col recettore, e il

riciclo del recettore. Il contenuto dell’endosoma si fonde poi con i lisosomi e

avviene la digestione.

Transictosi, ossia un trasporto composto, in cui avviene sia l’endocitosi che

 l’esocitosi.


ACQUISTATO

1 volte

PAGINE

28

PESO

106.59 KB

PUBBLICATO

8 mesi fa


DETTAGLI
Esame: Citologia
Corso di laurea: Corso di laurea in biologia generale e applicata
SSD:
A.A.: 2018-2019

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher mara.ilenia di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Citologia e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Napoli Federico II - Unina o del prof Gualtieri Roberto.

Acquista con carta o conto PayPal

Scarica il file tutte le volte che vuoi

Paga con un conto PayPal per usufruire della garanzia Soddisfatto o rimborsato

Recensioni
Ti è piaciuto questo appunto? Valutalo!

Altri appunti di Corso di laurea in biologia generale e applicata

Citologia e istologia - domande e risposte
Esercitazione
Zoologia e laboratorio - Appunti
Appunto
Riassunto esame Botanica e laboratorio, prof. Cozzolino, libro consigliato Biologia delle piante, Sadava
Appunto
01 Introduzione alla fisiologia della nutrizione
Appunto