Appunti Citologia - Biologia della cellula

Appunti di citologia – Biologia della cellula

Chimica della materia vivente

La materia vivente, il protoplasma, è una soluzione acquosa composta principalmente da carbonio, idrogeno, ossigeno, azoto, zolfo e fosforo, elementi plastici primari, che ne compongono circa il 97-98%. Anche alcuni cationi e anioni, frutto di una dissociazione di sali, e quindi non correlati alla materia vivente, sostengono alcune funzioni vitali, e lo stesso vale per gli oligoelementi. I componenti della materia vivente possono essere suddivisi in:

• Elementi organici, costituiti dagli elementi plastici primari: glucidi, lipidi, protidi e acidi nucleici
• Elementi inorganici, ossia acqua e sali minerali

Gli elementi si associano attraverso i legami chimici per formare molecole. La cellula, per le sue funzioni vitali, ha il compito di sciogliere o creare legami chimici in modo da ottenere le molecole necessarie per il suo funzionamento. I legami sono divisi in legami forti e legami deboli. Più nel particolare, vi sono legami di scambio, covalenti, e legami di cessione o acquisto, ionici. Lo scambio, la cessione e l’acquisto si riferiscono agli elettroni di legame, ossia quelli nel guscio più esterno dell’atomo.

Per quanto riguarda il legame covalente, esso ha una particolare importanza per il fenomeno della dipolopolarizzazione: nella molecola si vengono a formare un dipolo negativo e un dipolo positivo, responsabili delle forze deboli intermolecolari, che caratterizzano le principali macromolecole biologiche. La polarizzazione è indice di miscibilità di una sostanza in soluzione acquosa. Anche molecole non polarizzate, però, possono avere attrazioni tra loro, le cosiddette attrazioni idrofobiche, molto importanti nel contesto delle membrane cellulari.

Il componente inorganico principale è l'acqua, il solvente biologico fondamentale, sia per i sali minerali che per le macromolecole organiche. Tutte le cellule degli organismi superiori possono vivere solo se immerse in soluzioni acquose: tuttavia ci sono le cellule di rivestimento degli organismi, come quelle dell’epidermide, che sono cellule morte costantemente rimpiazzate, che hanno la funzione di proteggere le cellule sottostanti per non far perdere loro l’acqua.

L’acqua è un solvente polare: la parte negativa è costituita dall’ossigeno, e i due atomi di idrogeno sono parzialmente positivi. Le parti con carica opposta di due o più molecole si attraggono tra di loro, determinando la presenza di legami a idrogeno, i quali sono via via meno presenti a partire dallo stato solido fino allo stato gassoso. Essa ha la funzione di mantenere l’omeostasi termica dell’organismo, e di fungere da trasportatore di alcune sostanze attraverso e fuori dal corpo.

L’acqua nell’organismo si divide in acqua di idratazione, costituita da molecole ordinate e necessaria per il funzionamento dei principali processi delle molecole, e l’acqua di riempimento, costituita da molecole disordinate e necessaria per il funzionamento dei processi di equilibrio osmotico, diffusione ecc.

Componenti organici

I componenti organici dell’organismo sono i glucidi, i lipidi, le proteine e gli acidi nucleici. Le macromolecole sono formate da monomeri, unità legate tra loro da legami covalenti (polimerizzazione), e sono dette polimeri. I polimeri sono detti omopolimeri se formati da monomeri della stessa specie, mentre sono detti eteropolimeri se formati da monomeri di due o più specie. Le proteine e gli acidi nucleici, eteropolimeri, sono dette macromolecole informazionali, mentre le omopolimeri, sono dette non informazionali.

I glucidi, o carboidrati, sono composti da carbonio, idrogeno e ossigeno, e hanno funzione di riserva di energia e di sostegno. Si dividono in:

• Monosaccaridi, ossia glucidi che non possono essere ulteriormente scomposti. I più importanti sono i pentosi, formati da cinque atomi di carbonio, come il ribosio o il desossiribosio, e esosi, come il glucosio o il fruttosio. Essi contengono anche i gruppi aldeidici e chetonici, e la loro presenza caratterizza la formazione di isomeri, ossia molecole con stessi atomi ma con struttura diversa, la quale condiziona anche la funzione della molecola.
• Oliosaccaridi, costituiti da due a dieci monosaccaridi, legati tra loro da legami O-glicosidico. I più importanti sono il maltosio, che deriva dall’idrolisi parziale dell’amido, il lattosio, lo zucchero del latte, e il saccarosio, zucchero delle barbabietole e delle canne, è uno dei principali glucidi della dieta.
• Polisaccaridi, costituiti da più di dieci monosaccaridi, che si distinguono in omopolisaccaridi, costituiti da unità identiche di monosaccaridi, e eteropolisaccaridi, costituiti da monosaccaridi diversi tra loro. I più importanti sono l’amido, principale riserva di carboidrati nelle piante, il glicogeno, che costituisce una fonte di accumulo di glucidi ed è il punto di partenza di molte vie metaboliche, e la cellulosa, che ha funzione di sostegno e protezione.

I glicosaminoglicani (GAG) sono composti da unità disaccaridiche che si ripetono, e sono idrofili. Essi sono ricchi di gruppi acidi per la presenza di gruppi solforici e svolgono un ruolo fondamentale per la struttura e la funzione di molti tessuti. Essi infatti sono i costituenti principali della sostanza intercellulare dei tessuti connettivi. Essi s’idratanofacilmente e rendono la matrice extracellulare particolarmente resistente. I proteoglicani sono costituiti da GAG e proteine. Le sue molecole sono molto più grandi di quelle dei GAG e sono costituiti in percentuale maggiore da carboidrati. Le glicoproteine sono la componente principale delle membrane plasmatiche e quelle di superficie sono gli antigeni dei gruppi sanguigni.

Lipidi

I lipidi sono composti organici solubili in solventi organici e insolubili in acqua. Si dividono in:

• Lipidi semplici, composti dai residui della condensazione di lipidi non idronizzabili ed eventuali alcoli a basso peso molecolare. I più importanti sono i gliceridi, che si suddividono in monogliceridi, digliceridi, che possono essere semplici o misti, e trigliceridi, che costituiscono la forma principale di deposito di materiale energetico. Le miscele di trigliceridi vengono dette oli, se liquide, e grassi, se solide. Questi lipidi tendono a depositarsi nel citoplasma come goccioline, poiché non reagiscono con l’acqua, e infatti sono utilizzati da molti animali come agenti impermeabilizzanti.
• Lipidi complessi, la cui proprietà principale è l’anfipaticità, ossia la capacità di interagire sia con il solvente acquoso, sia con compartimenti cellulari idrofobici. Essi si dividono in fosfolipidi e glicolipidi. Anche se diversi strutturalmente, tutti i lipidi complessi hanno due lunghe catene apolari ed una testa polare: posti in acqua, tendono a formare un doppio strato lipidico in cui le code apolari sono rivolte all’interno, mentre le teste polari si trovano all’esterno, a contatto con l’acqua.

Proteine

Le proteine sono composte da aminoacidi, i quali sono a loro volta costituiti da venti monomeri che, combinati in diverso modo gli uni con gli altri, vanno a formare aminoacidi e quindi proteine differenti. Le proteine costituite solo da aminoacidi sono dette semplici, mentre le altre sono costituite dalla parte in cui sono presenti gli aminoacidi, detta gruppo proteico, e dalla parte costituita da altre molecole, detta gruppo prostetrico. Gli aminoacidi sono strutture formate sempre da un gruppo acido ed un gruppo basico, e possono assumere due strutture diverse, l’isomero L e l’isomero D, ma nelle proteine troviamo sempre e solo l’isomero L. Essi possono essere presenti sotto forma di anioni, cationi o anfoioni. Generalmente sono indicati con tre lettere.

Oltre a quelli fissi, nelle proteine vi sono anche degli aminoacidi liberi, chiamati pool degli aminoacidi. Una proteina è formata da una catena di aminoacidi, uniti da un legame peptidico, formato per condensazione di un gruppo carbossilico di un aminoacido e un gruppo aminico del successivo. La formazione di questo legame avviene tramite catalizzatori chiamati enzimi.

La sequenza degli aminoacidi che caratterizza una particolare proteina è chiamata struttura primaria. La struttura primaria condiziona la configurazione spaziale, la forma e la posizione degli aminoacidi nella sequenza, da cui dipendono le proprietà dello stesso aminoacido. La configurazione spaziale di una proteina è caratterizzata dal grado di libertà di movimento che hanno gli altri elementi della struttura rispetto a quello del gruppo carboamidico, che è fisso. Nonostante ciò la struttura viene stabilizzata in un assetto definito, frutto di legami a idrogeno, chiamato struttura secondaria.

Il numero di strutture secondarie è molto limitato, e le principali sono:

• La struttura β-fisarmonica, caratteristica di molecole proteiche molto lunghe;
• La struttura α-elica, a spirale, la più frequentemente assunta dalle catene polipeptidiche;
• La struttura tropocollagene, costituita da tre filamenti organizzati in una configurazione elicoidale.

Molte proteine, però, presentano strutture spaziali molto più complesse, descritte in modo tridimensionale e definite strutture terziarie. Esse sono determinate da legami che si instaurano tra la proteine e il solvente in cui viene disciolta. Questi legami sono di tipo ione-ione, ione-dipolo, dipolo-dipolo (legami a idrogeno), forze di Van Der Waals e interazioni non polari (forze di London). Le proprietà chimico-fisiche di una proteina dipendono infatti dalla struttura terziaria, poiché essa descrive i rapporti che la proteina instaura con altre molecole.

Alcune proteine sono costituite da più catene peptidiche, che associate insieme, vanno a formare un complesso proteico, detta struttura quaternaria.

Enzimi

Gli enzimi sono delle proteine che regolano le reazioni metaboliche cellulari. I processi che consentono agli organismi di vivere, riprodursi ecc sono detti anabolici e avvengono con consumo di energia, mentre i processi di demolizione di sostanze per sintetizzare l’energia necessaria agli organismi, sono detti catabolici. L’insieme di questi due tipi di processi è detto metabolismo. Le reazioni metaboliche avvengono se viene somministrata loro dell’energia, chiamata energia di attivazione.

I catalizzatori sono sostanze che aiutano lo svolgimento di una reazione, ossia ne abbassano l’energia di attivazione, e questo processo viene definito catalisi. I catalizzatori delle proteine sono, appunto, gli enzimi. Gli enzimi, però non possono fare avvenire una reazione impossibile, né cambiarne la direzione. Essi sono composti da una parte proteica detta apoenzima e da una parte non proteica detta coenzima. Ogni enzima, però catalizza una particolare reazione e si lega ad una sola o a poche specie di substrato (la proteina). In base al tipo di reazione catalizzata, gli enzimi possono essere:

• Ossidoreduttasi, ossidazione o riduzione;
• Transferasi, trasferimento di radicali;
• Idrolasi, idrolisi di legami;
• Sintetasi, sintesi di due o più molecole;
• Isomerasi, conversione di isomeri;
• Liasi, rottura di un legame con presenza di carbonio per formare un doppio legame.

La velocità con la quale un enzima catalizza una reazione è influenzata dall’affinità tra l’enzima e il substrato, indicata dalla costante K_m, e, fino ai 60 °C, essa aumenta all’aumentare della temperatura. In genere modificazioni che non riguardano i siti attivi, ossia la parte dell’enzima che si lega al substrato, non provocano variazioni delle capacità catalitiche. Le interazioni tra enzima e substrato sono deboli.

Acidi nucleici

Gli acidi nucleici sono le molecole più grandi presenti negli organismi viventi: si chiamano così poiché all’inizio vennero estratte dal nucleo delle cellule, si è poi visto che essi sono presenti anche nel citoplasma. Essi si dividono in acido desossiribonucleico DNA e acido ribonucleico RNA. Sono entrambi presenti in tutti gli organismi viventi, tranne nei virus, in cui ne è presente solo un tipo. Essi sono formati da nucleotidi, costituiti da una base azotata, un pentoso e un radicale fosforico. Le basi azotate si dividono in pirimidine e purine: le purine sono l’adenina e la guanina, le pirimidine sono la citosina, la timina (nel DNA) e l’uracile (nell’RNA). Il pentoso nel DNA è il desossiriboso, nell’RNA è il ribosio. Al carbonio 1 dello zucchero si lega una base azotata, questo composto si chiama nucleoside. Per formare un nucleotide, un radicale fosforico si lega allo zucchero. I nucleosidi, però, possono trovarsi anche liberi nella cellula, e rappresentano un importante fonte di energia, come l’ATP e l’ADP, o il GTP e il CTP. I nucleotidi si legano tra loro tramite un legame tra il pentoso e l’acido fosforico del nucleotide successivo.

La struttura primaria degli acidi nucleici è caratterizzata da una sequenza ben precisa di nucleotidi che si “incastra” con un’altra catena di nucleotidi: si incastra, proprio perché le basi azotate possono legarsi tra loro, tramite legami a idrogeno, solo in modo che si mantenga un diametro di 2 nm, ossia citosina con guanina e adenina con timina (o adenina con uracile nell’RNA).

La struttura secondaria differisce molto tra DNA e RNA: il DNA è formato da due filamenti antiparalleli tra loro, che vanno a formare una struttura elicoidale; l’RNA è composto da un singolo filamento disteso in alcuni punti, e avvolto su se stesso in altri. Nella struttura del DNA sono presenti solchi maggiori e solchi minori, e questo tipo di conformazione è detta B, che è la più comune. Ne esistono però anche altre, di tipo A, C, D, E e Z. L’appaiamento obbligatorio di un certo tipo di basi azotate con un altro tipo, rende i due filamenti “stampi” per la costruzione di un nuovo filamento: questo meccanismo viene detto di autoduplicazione, ed è semiconservativo, poiché nella cellula ci saranno sia i filamenti vecchi che quelli nuovi. Il DNA è l’unica molecola in grado di autoreplicarsi, e questo processo avviene tramite l’enzima DNA polimerasi.

La costituzione proteica differisce in ogni organismo, e il DNA conserva e trasmette queste informazioni genetiche di generazione in generazione, grazie anche all’aiuto dell’RNA, suo complementare. Ciascuna proteina è codificata dal DNA: i quattro nucleotidi vengono presi in triplette, ed ognuna di queste triplette codifica uno dei 20 tipi di aminoacidi che costituiscono le proteine. Le triplette sono 64, quindi ci sono più triplette che codificano lo stesso aminoacido, ma non ci sono più aminoacidi codificati dalla stessa tripletta. Le triplette specifiche per codificare un aminoacido sono dette codoni. Il tratto di DNA che contiene le informazioni per codificare un'intera proteina è detto gene. L’insieme del codice genetico contenuto nel DNA è detto genoma. Il DNA ha, dunque, due importanti funzioni: replica sé stesso, e trasmette le proprie informazioni tramite i diversi tipi di RNA.

L’RNA differisce dal DNA per la struttura (un unico filamento disteso e in alcuni punti avvolto su sé stesso), per la composizione (la differenza di una base azotata e dello zucchero), per le funzioni (non può replicare sé stesso) e per le dimensioni (è molto più piccolo).

Vi sono diversi tipi di RNA:

• RNA messaggero, che copia la sequenza di nucleotidi nel DNA per codificare proteine. Più stabili negli eucarioti che nei procarioti;
• RNA di trasporto, trasferisce i ribosomi ai vari aminoacidi che, uniti tra loro, formano le proteine. Esso ha una struttura a trifoglio;
• RNA ribosomiale, costituente dei ribosomi, che sintetizzano le proteine. Essi sono formati da due subunità, una contiene una molecola di rRNA, e l’altra ne contiene due o tre diverse tra loro.

Il ruolo principale dei vari tipi di RNA è fare sì che avvenga la sintesi proteica. Essa avviene nei ribosomi ed è divisa in tre fasi:

1. Inizio: avviene prima l’attivazione degli aminoacidi, ossia tramite l’enzima tRNAsintetasi, prima si legano l’ATP e l’aminoacido, successivamente entra il tRNA che attiva l’aminoacido e, quest’ultimo, si lega al tRNA, portando con sé una quota di energia, liberata dall’ATP. In seguito il tRNA si stacca dall’enzima ed è pronto per il processo di traduzione. Le due subunità dei ribosomi non si attaccano perché ci sono dei fattori che mascherano i loro siti d’ancoraggio. A questo punto il tRNA con la metionina, ossia il tRNA iniziale, legato a due fattori con due GTP, si attacca alla subunità minore. Ora entra in gioco l’mRNA, il filamento nel quale c’è l’informazione che deve essere tradotta. All’inizio del filamento ci sono dei fattori che controllano che la traduzione possa iniziare e, successivamente, il complesso di tRNA e subunità minore si attaccano al punto d’inizio del filamento. Questo complesso scorre sull’mRNA fino a quando non incontra la tripletta AUG, che segna il punto d’inizio per la traduzione. A questo punto si staccano tutti i fattori, e le due quote di energia (GTP) vengono utilizzate una per il legame tra il tRNA e l’mRNA, e l’altra per il legame tra la subunità maggiore e quella minore. Il tRNA si dispone nella tasca P del ribosoma, ossia quella centrale.
2. Allungamento: un altro tRNA, con attaccato un altro fattore, che possiede un’unità di GTP, e un aminoacido, entra nel ribosoma, nella tasca iniziale A. Il fattore si stacca e la quota di energia del fattore viene usata per formare un legame peptidico tra la metionina e l’altro aminoacido trasportato dal tRNA.