Amminoacidi 1 parte - Riassunto esame Biochimica canale D medicina - prof. Fontana , Carotti e Blarzino

Gli aminoacidi

Gli aminoacidi sono molecole che presentano una struttura generica con un carbonio centrale, un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di H e un gruppo laterale R. Essi si dividono in:

• PROTEICI: amminoacidi che formano le proteine
• PROTEICI POST-SINTETICI: amminoacidi in cui sono presenti gruppi R che, dopo aver formato le proteine, possono essere modificati e creano nuovi amminoacidi detti post-sintetici nella proteina (es. la cistina, l'idrossiprolina e l'idrossilisina che si formano per idrossilazione della prolina e lisina, poi la fosfoserina, la fosfotreonina e la fosfotirosina formatesi per fosforilazione di residui di serina, treonina e tirosina)
• NON PROTEICI: amminoacidi che non si ritrovano mai nelle proteine ma servono come intermedi nei metabolismi (es. l'ornitina, la citrullina, la omocisteina, il GABA e la beta-alanina)

AMMINOACIDI PROTEICI: Gli amminoacidi che...

modo, si differenziano per la disposizione spaziale degli atomi). Queste due forme sono chiamate enantiomeri e sono designate come forma L e forma D. Nella natura, gli amminoacidi presenti nelle proteine sono tutti nella forma L. Le proteine sono costituite da una sequenza di amminoacidi legati tra loro da legami peptidici. Un legame peptidico si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro amminoacido, con la perdita di una molecola di acqua. La sequenza degli amminoacidi determina la struttura tridimensionale della proteina e quindi le sue proprietà e funzioni. Le proteine svolgono numerosi ruoli all'interno dell'organismo, come la catalisi delle reazioni chimiche, il trasporto di molecole, la difesa immunitaria, la struttura cellulare e molto altro ancora. La loro importanza è fondamentale per il corretto funzionamento dell'organismo.

ordine sono diversi perché gli atomi sono disposti nello spazio in modo diverso) : le forme D e forme L in base alla disposizione del gruppo amminico (L= gruppo a sinistra, D a destra del carbonio ). Tutti gli aminoacidi proteici sono della serie L .

CLASSIFICAZIONE DEGLI AMMINOACIDI: (* sapere formula)

Gli amminoacidi sono stati raggruppati in cinque classi principali in base alle proprietà dei gruppi R usando la loro polarità cioè la tendenza a interagire con l'acqua a pH fisiologico (circa 7,00). I gruppi R hanno una polarità che cambia, da quelli non polari e idrofobi (insolubili in acqua), fino a quelli polari e idrofilici (solubili in acqua). Si distinguono amminoacidi con:

• Gruppi R ALIFATICI non polari: sono amminoacidi detti alifatici perché i gruppi R sono a catena aperta lineare o ramificata, e sono non polari quindi idrofobici e in questo modo le catene laterali R di questi amminoacidi tendono a raggrupparsi all'interno

Le proteine sono composte da amminoacidi che stabilizzano la loro struttura tramite interazioni idrofobiche. Gli amminoacidi che presentano queste interazioni sono:

• ALANINA (*)
• VALINA
• LEUCINA
• ISOLEUCINA
• GLICINA (*)
• METIONINA (*)
• PROLINA (dove la catena laterale ha una struttura ciclica).

Prendiamo ad esempio la Glicina, se sostituiamo la sua catena laterale con il gruppo metilico otteniamo l'alanina. Questi amminoacidi presentano gruppi che non sono in grado di fare legami idrogeno ma fanno interazioni idrofobiche nelle proteine. La prolina, invece, presenta un gruppo amminico (NH2) che, a differenza degli altri, ha un atomo di H in meno (che hanno NH3) e l'atomo di azoto è compreso nell'anello. Questo amminoacido è capace di destabilizzare la struttura delle proteine. Quando è presente, la catena delle proteine cambia direzione, passando da una struttura di tipo alfa a una struttura disorganizzata.

I gruppi R AROMATICI sono amminoacidi che prendono questo nome perché i loro gruppi R hanno anelli aromatici (come il benzene o la pirimidina) e sono quasi non polari.

Quindi idrofobici. Fanno parte: FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO. La tirosina e il triptofano sono più polari rispetto alla fenilalanina ma assorbono di meno luce ultravioletta rispetto ad essa. La fenilalanina e la tirosina hanno un anello benzenico ma la tirosina presenta un gruppo ossidrilico legato ad esso. Il triptofano invece presenta oltre all'anello benzenico anche quello indolico. GRUPPI R CARICHI NEGATIVAMENTE (ACIDI): I due amminoacidi che hanno gruppi R idrofilici con una carica negativa netta a pH 7,0 sono: l'ASPARTATO e il GLUTAMMATO, ognuno dei quali ha un secondo gruppo carbossilico. Sono detti anche acido aspartico e glutammico e oltre ai due gruppi coinvolti nel legame peptidico, hanno un gruppo carbossilico in più che dissociano il gruppo carbossilico a ph fisiologico. L'acido glutammico è un amminoacido che ha 5 atomi di carbonio mentre l'omologo inferiore (aspartato) ne ha solo un atomo in meno. (*entrambi) GRUPPI R

CARICHI POSITIVAMENTE (BASICI) Gli amminoacidi che hanno una catena laterale con una carica positiva a pH 7,0 sono:

• LISINA, che ha un secondo gruppo amminico primario nella posizione finale della sua catena alifatica
• ARGININA, che ha un gruppo guanidinico carico positivo con atomo di carbonio legato a NH
• ISTIDINA, che contiene un gruppo imidazolico aromatico con due atomi di azoto uno dei quali che accetta o libera protoni. L'istidina è l'unico amminoacido delle proteine che a pH 7 può essere carica positivamente o priva di carica.

GRUPPI R POLARI, NON CARICHI I gruppi R di questi amminoacidi sono molto più solubili in acqua, o più idrofilici, di quelli degli amminoacidi non polari, perché contengono gruppi funzionali che formano legami idrogeno con l'acqua. Questa classe di amminoacidi comprende:

• SERINA
• TREONINA
• CISTEINA
• ASPARAGINA
• GLUTAMMINA

La serina deriva dall'alanina in cui un atomo di

idrogeno nel gruppo sulfidrilico, ha un atomo di selenio. La seleniocisteina è importante per la sua capacità di reagire con radicali liberi e proteggere le cellule dai danni ossidativi. Inoltre, è interessante notare che l'asparagina e la glutammina possono essere deaminate, cioè perdere il loro gruppo amminico, per formare rispettivamente l'aspartato e il glutammato. Questo processo è importante per il metabolismo degli amminoacidi e per la sintesi di altre molecole biologiche. Infine, è importante sottolineare che i ponti disolfuro formati dalla cisteina sono fondamentali per la struttura e la stabilità delle proteine. Questi ponti possono essere ridotti o ossidati, influenzando la conformazione e le proprietà funzionali delle proteine. In conclusione, i gruppi funzionali presenti negli amminoacidi, come il gruppo ossidrilico, il gruppo sulfidrilico e il gruppo amminico, sono fondamentali per le loro proprietà chimiche e biologiche.

zolfo ha l'atomo di selenio che appartiene allo stesso gruppo della tavola periodica. Forma i coenzimi ossidoriduttivi.

Il 22esimo è la pirrolisina, osservato in un batterio e forma i siti attivi di enzimi coinvolti nel catabolismo della metilammina, ha una lunga catena un eterociclo e un amminoacido.

AMMINOACIDI NON PROTEICI L'ornitina e la citrullina che li ritroviamo nel metabolismo nel ciclo dell'urea; l'omocisteina è l'omologo superiore della cisteina quindi ha un atomo di carbonio in più (CH2) (*sapere formule)

AMMINOACIDI PROTEICI POST SINTETICI: Vengono modificati una volta che la proteina è stata sintetizzata come: l'idrossilisina, la 5 idrossilisina, la 4-idrossiprolina, che derivano dall'aggiunta di un gruppo ossidrilico sul carbono in posizione 4 nella prolina o in 3 nella idrossilina oppure nella lisina per dare idrossilisina. Questi formano il collagene che è un tessuto proteina fibrosa ricca.

Di amminoacidi idrossilati. Poi c'è il gamma carbossiglutammato cioè un composto che deriva dall'acido glutammico in cui viene inserito un altro gruppo carbossilico ed è una proteina che partecipa al processo di coagulazione del sangue. Poi ci sono fosfoserina, fosfotirosina e fosfotreonina che sono forme fosforilate di serina, tirosina e treonina cioè viene aggiunto il gruppo fosfato (Po4^3-) ai gruppi ossidrilici (OH-).

Gli amminoacidi si dividono in:

• ESSENZIALI cioè quelli che il nostro organismo non è capace di sintetizzare e devono essere introdotti con l'alimentazione e sono 8: Lisina, Triptofano, Fenilalanina, Treonina, Valina, Metionina, Leucina, Isoleucina. Lo scioglilingua utile: LI - TRI- FEN- TRE- VAL- ME- LE- ISO.
• SEMIESSENZIALI sono arginina e istidina perché necessari ai soggetti come i bambini che devono crescere e possono essere recuperati con la dieta. Ci sono amminoacidi solo per i bambini.
• PROTEINE ANIMALI,

Chiamate proteine nobili, contengono tutti gli amminoacidi essenziali.

PROTEINE VEGETALI sono povere o prive di amminoacidi essenziali (es. il mais è privo di lisina e triptofano)

COMPOSTI CHE DERIVANO DA AMMINOACIDI

I composti che derivano da amminoacidi e che vengono usati come neurotrasmettitori sono:

• L'acido gamma ammino-butirrico detto GABA che deriva dall'acido glutammico (cioè un amminoacido dicarbossilico) tramite la decarbossilazione quindi tramite la perdita di questo gruppo carbossilico dall'acido glutammico si ottiene questo composto. Il gamma aminobutirrico è importante perché la sua mancanza può causare l'epilessia, ed è un importante mediatore della trasmissione sinaptica.
• La serotonina è un altro mediatore chimico che origina dal triptofano attraverso una serie di trasformazioni ed è un precursore della melanina. La serotonina è importante perché regola il ciclo

dell'omeostasi del nostro organismo, è prodotta anche a livello intestinale e ha funzione di dare sensazione di sazietà, anche nei farmaci antiobesità, per diminuire la sensazione della fame.

l'istamina che viene prodotta nelle reazioni allergiche e deriva tramite la decarbossilazione di istidina

La dopammina che deriva prima dall'idrossilazione della tirosina e poi dalla decarbossilazione ed è un importante neurotrasmettitore che fa parte delle catecolammine.

Un ormone tiroideo come la tiroxina detta T4 che deriva dall'unione di due molecole di tirosina che vengono collegate allo iodio.

Fenilalanina è importante per le prime fasi di vita dei neonati che può essere trasformato in tirosina se c'è l'enzima specifico "fenilalanina