Riassunto esame Biochimica, Prof. Fais Antonella, libro consigliato I principi di Biochimica di Lehninger, Nelson e Cox

Struttura dei legami peptidici

NH -C(=O)-H2• NH è il gruppo amminico di un amminoacido;

C(=O) è il gruppo carbossilico di un altro amminoacido;

Il legame tra l'atomo di azoto (N) e l'atomo di carbonio (C) è il legame peptidico.

L'azoto dell'amminoacido iniziale è collegato al carbonio dell'amminoacido successivo, e la catena polipeptidica si estende in entrambe le direzioni a partire dal legame peptidico centrale.

Il legame peptidico è un legame carboammidico.

Il legame peptidico è un ibrido di risonanza; infatti, ha una certa rigidità a causa della sua natura parziale di doppio legame dovuta alla risonanza tra i doppi legami di carbonio e ossigeno.

Inoltre, non c'è libertà di rotazione attorno al carbonio α del legame peptidico a causa della presenza del doppio legame parziale, che impedisce la rotazione libera.

La sequenza specifica dei legami peptidici in una catena polipeptidica determina la

struttura primaria di una proteina. La quasi totalità dei legami peptidici è nella configurazione trans.

Struttura secondaria

La struttura secondaria è la conformazione geometrica della catena polipeptidica.

Due delle strutture secondarie più comuni sono l'α-elica e la struttura a foglietto β. Queste strutture sono stabilizzate da legami idrogeno tra gli atomi di ossigeno e di idrogeno della catena principale dell'amminoacido.

α-Elica:

• Nell'α-elica, la catena polipeptidica si arrotola in modo regolare e ripetitivo in una spirale destrorsa tridimensionale. Questa struttura è mantenuta da legami idrogeno tra l'atomo di ossigeno di un gruppo carbossilico e l'atomo di idrogeno di un gruppo amminico situati a 4 residui di distanza lungo la catena polipeptidica. La struttura è molto compatta e stabile.
• L'α-elica è spesso presente nelle regioni idrofobiche delle proteine e può

Raggi X e la risonanza magnetica nucleare (NMR), sono utilizzate per determinare la struttura tridimensionale delle proteine e per studiarne le dinamiche. La conoscenza della struttura terziaria è fondamentale per comprendere la funzione e il meccanismo d'azione delle proteine.

Interazioni che concorrono alla stabilizzazione della struttura terziaria:

• Legami idrogeno: si formano tra gli atomi di idrogeno e gli atomi di ossigeno o azoto all'interno della catena polipeptidica. Questi legami sono particolarmente importanti nella stabilizzazione di strutture come le eliche α e i foglietti β.
• Legami ionici: si formano tra gruppi carichi opposti sulla catena laterale degli amminoacidi. Ad esempio, un residuo di acido aspartico (carico negativamente) può interagire con un residuo di lisina (carico positivamente) per formare un legame ionico.
• Legami covalenti: ad esempio, i ponti disolfuro tra residui di cisteina possono stabilizzare la struttura terziaria.

proteina. Le interazioni tra le subunità possono essere di diversi tipi, tra cui legami idrogeno, interazioni idrofobiche, legami ionici e legami covalenti. Molti enzimi, recettori, proteine di trasporto e complessi proteici coinvolti in processi biologici complessi mostrano una struttura quaternaria. Un esempio comune è l'emoglobina, una proteina globulare presente nei globuli rossi, formata da quattro subunità (due catene α e due catene β).

Denaturazione: perdita della struttura tridimensionale della proteina

Agenti denaturanti:

• Calore
• pH estremi
• Solventi organici
• Detergenti

Esempi delle funzioni biologiche delle proteine:

• Enzimi: le proteine enzimatiche agiscono come catalizzatori biologici, accelerando le reazioni chimiche all'interno delle cellule. Svolgono un ruolo chiave nei processi metabolici, consentendo la sintesi e la degradazione di molecole.
• Trasporto: alcune proteine sono coinvolte nel trasporto di

membrana cellulare e coordinano risposte cellulari.

• Regolazione: svolgono un ruolo cruciale nella regolazione dei processi cellulari e metabolici. Proteine come gli enzimi e le proteine di regolazione cellulare controllano l'attività di altre proteine e regolano processi chiave all'interno delle cellule.
• Archiviazione e Trasmissione di Informazioni Geniche: Le proteine nucleiche, come l'RNA e l'RNA messaggero (mRNA), svolgono un ruolo centrale nella trasmissione dell'informazione genetica e nella sintesi delle proteine. Le proteine stesse sono sintetizzate sulla base delle istruzioni contenute nei geni. Inoltre, regolano l'espressione genica, controllando quando e quanto un gene specifico viene trascritto e tradotto in proteina.

Proteine fibrose

Le proteine fibrose sono un tipo di proteine strutturali che formano strutture lunghe e filamentose. Queste proteine forniscono supporto, struttura e forza ai tessuti del corpo. A differenza delle

proteine globulari, che spesso svolgono ruoli enzimatici o di trasporto e assumono forme sferiche, le proteine fibrose sono generalmente allungate e hanno una struttura più lineare. L'unità strutturale è un unico tipo di struttura secondaria ripetuta. Tutte le proteine fibrose sono insolubili in acqua. Inoltre, le proteine fibrose svolgono un ruolo chiave nelle ferite e nella guarigione dei tessuti, poiché contribuiscono alla formazione del tessuto cicatriziale. Due esempi di proteine fibrose importanti includono il collagene e la cheratina.

α-cheratine: L'α-cheratina è un componente chiave dei tessuti duri come la pelle, i capelli e le unghie. Le sue lunghe catene polipeptidiche formano filamenti, fibrille, conferendo resistenza e flessibilità ai tessuti in cui è presente. Le cheratine, compresa l'alfa-cheratina, sono costituite principalmente da aminoacidi solforati, come cisteina e metionina. Questi aminoacidi formano

legami disolfuro che contribuiscono alla stabilità e alla struttura tridimensionale della proteina. L'alfa-cheratina svolge un ruolo protettivo nei confronti di agenti esterni come l'umidità, gli agenti chimici e i danni meccanici. Nei capelli, ad esempio, forma una struttura protettiva che riduce la permeabilità dell'acqua e previene la perdita di sostanze nutritive.

Collagene

Il collagene svolge la sua funzione esclusivamente nella matrice extracellulare.

Il collagene viene sintetizzato dai:

• Fibroblasti del tessuto connettivo
• Osteoblasti dell'osso
• Condroblasti della cartilagine
• Odontoblasti dei denti

Esistono diversi tipi di collagene, e ognuno contribuisce alle caratteristiche specifiche di vari tessuti. Ad esempio, il collagene di tipo I è comune nei tendini, nella pelle e nelle ossa, mentre il collagene di tipo II si trova nelle cartilagini.

La struttura primaria del collagene è caratterizzata dalla presenza di una sequenza

ripetitiva di treaminoac