Proteine: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria

TIPI DI STRUTTURA SPERIMENTALMENTE OSSERVATI NELLE PROTEINE

α elica: è molto diffusa e si trova quasi in tutte le proteine. È una struttura molto compatta, e questo spiega in gran parte la sua stabilità e la sua grande diffusione. La compattezza, che è la caratteristica di tutte le caratteristiche delle proteine, è importante perché massimizza le interazioni di van der Waals. Si indica con un modello a nastro, in cui la catena principale è rappresentata come un nastro. Le catene laterali sono rivolte verso l'esterno dell'elica, al contrario delle catene di DNA. NH che punta verso l'alto e il CO verso il basso. Tutti i gruppi peptidici hanno lo stesso orientamento, con i gruppi peptidici che sono polari, i dipoli si sommano a dare un momento dipolare complessivo. L'elica possiede un momento dipolare parallelo alla catena principale che va da N a C.

β: sono

I foglietti (sheets) sono costituiti dall'associazione di due o più filamenti in conformazione (strands). I filamenti adiacenti di un foglietto possono essere paralleli o antiparalleli.

I foglietti paralleli hanno tutti i tratti con la stessa polarità, mentre i foglietti antiparalleli presentano un'alternanza di direzione della polarità.

Ciascun tratto di catena viene chiamato filamento. Nei foglietti antiparalleli sono presenti legami a idrogeno sia a destra che a sinistra, rendendoli più stabili grazie all'allineamento quasi perfetto degli atomi coinvolti nel legame a idrogeno.

Il foglietto parallelo assomiglia al foglietto antiparallelo, ma le catene sporgono da un lato e dall'altro. La differenza sostanziale riguarda la topologia, in quanto stabiliscono legami a idrogeno con due diversi residui amminoacidici, rendendo i "partner di formazione" più lontani.

quindi non c'è più perfetto allineamento. Nei foglietti, le catene laterali sono rivolte alternativamente sopra e sotto il foglietto, in modo approssimativamente ortogonale al piano del foglietto. In entrambi ti tipi di foglietto, gli andamenti a zig-zag dei vari filamenti sono tra loro in fase.

La struttura secondaria di un polipeptide è la conformazione della sua catena principale, che è univocamente descritta dal valore degli angoli di torsione e di ogni suo residuo amminoacidico.

Data una certa conformazione elicoidale della catena principale si stabiliscono legami H tra determinati gruppi peptidici.

Esistono ulteriori tipi di struttura secondaria. In una proteina non tutti i frammenti rientrano in queste due categorie. In particolare, sono state riconosciute strutture ricorrenti pur non essendo regolari. Le ripiegature sono piccoli elementi di struttura secondaria in cui la catena principale di una porzione fa β, una sorta di inversione di 180°.

in pochi residui. Questa struttura si chiama ripiegatura che può essere a sua volta di due tipi: tipo 1 e tipo 2. Esiste anche la ripiegatura gamma che coinvolge tre residui, in cui si ha inversione a u. Ciò è legato alla catena amminoacidica in quanto è necessaria la presenza della prolina in posizione 2. Sono considerate strutture secondarie regolari.

Come la cheratina è alla base di alcune fibre tessili, anche la seta è usata come fibra tessile naturale. La seta è prodotta da alcuni artropodi, quel gruppo di animali che comprende ragni, crostacei, insetti e diverse altre classi di organismi invertebrati. La seta è una fibra che questi animali usano per costruirsi il bozzolo o il nido, è costituita da due proteine: fibroina e sericina (collante). L'animale è dotato di ghiandole che producono questa miscela di proteine. Le catene β polipeptidiche sono impilate a formare foglietti antiparalleli. È una proteina intracellulare,

mentre la seta è una proteina che viene secreta all'esterno del corpo, la cheratina è una proteina dell'animale stesso. Il collagene è una proteina tipica dei vertebrati e fornisce supporto meccanico ai tessuti connettivi. Le proteine possono essere classificate in tre grandi gruppi in base alla loro struttura tridimensionale e localizzazione: 1. Proteine fibrose 2. Proteine globulari 3. Proteine di membrana La maggior parte delle proteine sono di tipo globulare. Per compattare la catena polipeptidica, essa si dispone in modo da impaccarsi nel modo migliore, creando una struttura tridimensionale complessa. Il polipeptide della mioglobina adotta una struttura globulare, con tratti α-eliche intervallati da anse. Tutti gli spazi vuoti sono riempiti. La mioglobina è costituita principalmente da tratti α-elici, che sono abbondanti (78%), e non presenta tratti β-filamentosi.

altre proteine globulari la situazione può essere diversa. Esistono alcune regole generali per quanto riguarda la struttura terziaria: ogni proteina adotta un particolare tipo di struttura tridimensionale, quindi tutte le sue molecole adottano la medesima struttura tridimensionale. Ci sono alcune regole architettoniche che definiscono la struttura terziaria (conformazione complessiva includendo anche le catene laterali: modo in cui i diversi tratti di strutture secondarie si uniscono dando luogo alla conformazione nativa complessiva). Nelle proteine globulari, gli elementi con struttura secondaria regolare ripetitiva (eliche e foglietti) sono connessi da ripiegature (turns) e anse (loops) e si dispongono gli uni sugli altri in modo specifico a dare la struttura terziaria. La struttura terziaria è stabilizzata da interazioni deboli che si stabiliscono principalmente tra le catene laterali dei residui amminoacidici. Le proteine globulari sono molto compatte e hanno dimensioni

piuttosto piccole.-elicheNelle proteine globulari le (passo = 0.54 nm) sono mediamente di 4 giri (circa 14 residui, 2.2 nm).I foglietti consistono in un numero molto variabile di filamenti, ciascuno lungo 5-10 residui.descrizione del ripiegamento nello spazio dell’interaIn termini rigorosi, la struttura terziaria di una proteina è lacatena polipeptidica, sia la catena principale sia le catene laterali. 9La struttura terziaria può essere definita anche come il modo in cui i diversi elementi di struttura secondaria (eliche,foglietti, ripiegature, anse) sono associati tra loro.architettonica:Esiste una certa gerarchia nell’organizzazione1. Tratti di catena polipeptidica si organizzano in elementi di struttura secondaria regolare o irregolare: eliche,foglietti, ripiegature, anse.2. Alcuni elementi di struttura secondaria possono associarsi tra loro a dare motivi strutturali (o strutturesupersecondarie) ricorrenti (gli stessi motivi si osservano in molte

successione periodica di residui polari e apolari nella sequenza può generare un'elica amminoacidica di un'elica anfipatica che può favorire l'associazione con altri elementi strutturali o permetterne la localizzazione sulla superficie molecolare.

Successione periodica di residui polari e apolari nella sequenza può generare un'elica anfipatica che ne amminoacidica di un'elica può favorire l'associazione con altri elementi strutturali o permetterne la localizzazione sulla superficie molecolare.

Leucine zipper è un tipo di associazione che è una coppia assomiglia ad una cerniera lampo: di eliche che interagisce per effetto idrofobico, addossandosi tra loro se è presente acqua. Altri motivi strutturali ricorrenti sono i fasci di eliche, che solitamente decorrono tra loro in modo antiparallelo. Oppure esistono i motivi a forcina: un foglietto antiparallelo molto piccolo formato da due filamenti legati tra loro da una ripiegatura (β-turn).

Foglietti paralleli possono essere generati connettendo due filamenti con un β-α-β elica: motivo Il verso del motivo è solitamente destrorso. Non si possono legare solo con un β-turn, ma serve una catena più lunga.

Questo tratto contiene-elica. Spesso unI foglietti reali non giacciono mai su un piano, ma presentano sempre un certo grado di torsione.L'estensione di un foglietto genera di conseguenza una struttura cilindrica: il barile (barrel). I filamenti non stanno su un piano, ma cambiano la loro direzione. Se quindi è formato da più filamenti, l'ultima torsione fa sì che si formi una struttura a rete). Molte proteine possiedono regioni strutturate in modo parzialmente autonomo, i domini. Spesso nelle proteine multidominio, ogni dominio ha la sua funzione specifica all'interno della proteina.

1. La struttura terziaria delle proteine è estremamente compatta.
2. Questo impaccamento dei residui massimizza le interazioni di van der Waals.
3. Sono all'interno all'esterno. In generale, i residui idrofobici della molecola e quelli idrofilici.

Le molecole proteiche hanno

uno o più nuclei idrofobici (hydrophobic cores). All'interno, tutte le eventuali cariche sono accoppiate (legami ionici). All'interno, tutti i gruppi capaci di formare legami-H li formano. Gli eventuali ponti disolfuro (tipici delle proteine extracellulari) conferiscono un ulteriore effetto stabilizzante sulla struttura terziaria). Quasi tutte le proteine possono essere classificate in famiglie strutturali. Le proteine di una famiglia presentano una struttura tridimensionale molto simile e spesso anche una struttura primaria simile. Le proteine di una famiglia sono tra loro omologhe, ovvero hanno una comune origine evolutiva. Ogni proteina assume la propria conformazione nativa caratteristica di quella proteina; quindi, tutte le molecole in connessione adottano quella particolare