Proteine
Il legame peptidico
Il legame peptidico si forma tra il gruppo carbossilico (COOH) di un amminoacido e il gruppo amminico (NH2) di un altro amminoacido. Questa reazione di condensazione libera una molecola di acqua (H2O).
La formazione del legame peptidico è fondamentale nella sintesi delle proteine, in cui gli amminoacidi vengono collegati insieme per formare catene polipeptidiche. Questo processo è noto come polimerizzazione. La catena risultante di amminoacidi è detta polipeptide.
- NH2 è il gruppo amminico di un amminoacido;
- C(=O) è il gruppo carbossilico di un altro amminoacido;
- Il legame tra l'atomo di azoto (N) e l'atomo di carbonio (C) è il legame peptidico.
L'azoto dell'amminoacido iniziale è collegato al carbonio dell'amminoacido successivo, e la catena polipeptidica si estende in entrambe le direzioni a partire dal legame peptidico centrale.
Il legame peptidico è un legame carboammidico. Il legame peptidico è un ibrido di risonanza; infatti, ha una certa rigidità a causa della sua natura parziale di doppio legame dovuta alla risonanza tra i doppi legami di carbonio e ossigeno. Inoltre, non c'è libertà di rotazione attorno al carbonio α del legame peptidico a causa della presenza del doppio legame parziale, che impedisce la rotazione libera.
La sequenza specifica dei legami peptidici in una catena polipeptidica determina la struttura primaria di una proteina. La quasi totalità dei legami peptidici è nella configurazione trans.
Struttura secondaria
La struttura secondaria è la conformazione geometrica della catena polipeptidica. Due delle strutture secondarie più comuni sono l'α-elica e la struttura a foglietto β. Queste strutture sono stabilizzate da legami idrogeno tra gli atomi di ossigeno e di idrogeno della catena principale dell'amminoacido.
α-Elica
- Nell'α-elica, la catena polipeptidica si arrotola in modo regolare e ripetitivo in una spirale destrorsa tridimensionale. Questa struttura è mantenuta da legami idrogeno tra l'atomo di ossigeno di un gruppo carbossilico e l'atomo di idrogeno di un gruppo amminico situati a 4 residui di distanza lungo la catena polipeptidica. La struttura è molto compatta e stabile.
- L'α-elica è spesso presente nelle regioni idrofobiche delle proteine e può attraversare le membrane cellulari in proteine di membrana.
L’intera elica è un dipolo: Tutti i gruppi peptidici mantengono la stessa polarità (sono dipoli). Tutti i gruppi C=O sono rivolti verso il C-terminale. Tutti i gruppi N-H sono rivolti verso l’N-terminale.
Struttura a foglietto β
- La catena polipeptidica forma una struttura estesa, piatta e ripiegata a forma di foglio. Gli amminoacidi alternati si trovano su lati opposti della struttura e sono collegati da legami idrogeno tra i gruppi carboss...
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