Proteine in Biochimica

L'INTERA ELICA È UN DIPOLO

Tutti i gruppi peptidici mantengono la stessa polarità (SONO DIPOLI).

Tutti i gruppi C=O sono rivolti verso il C-terminale.

Tutti i gruppi N-H sono rivolti verso l'N-terminale.

Struttura a Foglietto β:

La catena polipeptidica forma una struttura estesa, piatta e ripiegata a forma di foglio. Gli amminoacidi alternati si trovano su lati opposti della struttura e sono collegati da legami idrogeno tra i gruppi carbossilici e amminici. Le strutture a foglietto β possono essere antiparallele (indirezioni opposte) o parallele (nella stessa direzione).

I foglietti β sono spesso coinvolti nella formazione di strutture proteiche più complesse; infatti, si possono piegare e avvolgere l'uno attorno all'altro per formare strutture tridimensionali. Molte proteine contengono regioni con entrambe le strutture secondarie, e la combinazione di queste strutture contribuisce alla struttura tridimensionale globale.

della proteina (struttura terziaria).

Struttura terziaria

La struttura terziaria rappresenta il ripiegamento tridimensionale del polipeptide. È mantenuta da vari tipi di legami chimici, tra cui legami idrogeno, legami covalenti, legami ionici e interazioni idrofobiche.

Questo tipo di ripiegamento avviene grazie all'effetto idrofobico; in particolare, la catena polipeptidica si piega in modo tale da far associare le catene non polari tra loro. Questa associazione avviene in un core idrofobico da cui vengono escluse le molecole d'acqua.

Le proteine possono essere costituite da più domini, ciascuno dei quali è una regione della proteina con una struttura tridimensionale ben definita. I domini sono spesso indipendenti dal punto di vista strutturale e funzionale e contribuiscono alla flessibilità e alla versatilità delle proteine.

Le tecniche sperimentali, come la cristallografia a raggi X e la risonanza magnetica nucleare (NMR), sono utilizzate per

La conoscenza della struttura terziaria è fondamentale per comprendere la funzione e il meccanismo d'azione delle proteine.

Interazioni che concorrono alla stabilizzazione della struttura terziaria:

• Legami idrogeno: si formano tra gli atomi di idrogeno e gli atomi di ossigeno o azoto all'interno della catena polipeptidica. Questi legami sono particolarmente importanti nella stabilizzazione di strutture come le eliche α e i foglietti β.
• Legami ionici: si formano tra gruppi carichi opposti sulla catena laterale degli amminoacidi. Ad esempio, un residuo di acido aspartico (carico negativamente) può interagire con un residuo di lisina (carico positivamente) per formare un legame ionico.
• Legami covalenti: ad esempio, i ponti disolfuro tra residui di cisteina possono stabilizzare la struttura terziaria, formando legami covalenti tra i loro gruppi tiolici.

(-SH).• Interazioni idrofobiche: giocano un ruolo importante nella stabilizzazione della struttura terziaria, spingendo le regioni idrofobiche della proteina a raggrupparsi al centro della struttura, lontano dall'acqua circostante.

• Forze di van der Waals: sono forze attrattive tra atomi vicini. Queste forze contribuiscono alla stabilità complessiva della struttura terziaria, aiutando ad avvicinare le catene laterali degli amminoacidi e riducendo lo spazio vuoto tra di esse.

Struttura quaternaria

La struttura quaternaria delle proteine è dovuta all'organizzazione tridimensionale di più catene polipeptidiche in una singola unità funzionale chiamata oligomero.

Ogni singola catena polipeptidica all'interno di una proteina oligomerica è chiamata subunità proteica. Queste subunità possono essere identiche o diverse e svolgere ruoli specifici nella funzione complessiva della proteina.

Le interazioni tra le subunità

possono essere di diversi tipi, tra cui legami idrogeno, interazioni idrofobiche, legami ionici e legami covalenti. Molti enzimi, recettori, proteine di trasporto e complessi proteici coinvolti in processi biologici complessi mostrano una struttura quaternaria. Un esempio comune è l'emoglobina, una proteina globulare presente nei globuli rossi, formata da quattro subunità (due catene α e due catene β). Denaturazione: perdita della struttura tridimensionale della proteina Agenti denaturanti: - Calore - pH estremi - Solventi organici - Detergenti Esempi delle funzioni biologiche delle proteine: - Enzimi: le proteine enzimatiche agiscono come catalizzatori biologici, accelerando le reazioni chimiche all'interno delle cellule. Svolgono un ruolo chiave nei processi metabolici, consentendo la sintesi e la degradazione di molecole. - Trasporto: alcune proteine sono coinvolte nel trasporto di sostanze attraverso le membrane cellulari o nel

Il trasporto di molecole nel flusso sanguigno. Un esempio noto è l'emoglobina, che trasporta ossigeno nei globuli rossi.

• Strutturale: le proteine forniscono struttura e supporto alle cellule e ai tessuti. Proteine strutturali come collagene ed elastine costituiscono elementi chiave delle ossa, dei muscoli, della pelle e di altri tessuti connettivi.
• Difesa Immunitaria: le immunoglobuline, o anticorpi, sono proteine coinvolte nella risposta immunitaria. Riconoscono e neutralizzano agenti patogeni, come batteri o virus, aiutando a prevenire le infezioni.
• Movimento Muscolare: la contrazione muscolare è mediata dalla proteina actina e miosina. Queste proteine permettono ai muscoli di contrarsi e svolgono un ruolo chiave nel movimento del corpo.