Macromolecole

3. PRECURSORI E DERIVATI LIPIDICI

oppure

1. INSAPONIFICABILI

derivati lipidici (steroidi, vitamine, terpeni)

2. SAPONIFICABILI

(trigliceridi e fosfolipidi)

unità base: acidi grassi

acidi carbossilici lineari con 4 o più C

R — COOH

saturi

con legame legame singolo (-)

solidi

- lipidi grassi animali

- lipidi grassi vegetali (acido palmitico C16)

insaturi

con doppio legame (=)

liquidi a temperatura ambiente

(acido oleico C18)

saponificabili

TRIGLICERIDI

funzione energetica

costituenti del tessuto adiposo negli animali come grassi

depositi lipidici delle piante come oli

veicoli per vitamine liposolubile per assorbimento

composizione:

glicerolo + 3 diversi acidi grassi

reazione di esterificazione e rilascio H2O

legame estere

saponificazione / idrolisi alcalina

trattamento a caldo

miscela di grassi/oli (trigliceride) + soluzione concentrata di soda caustica (NaOH) o

idrossido di potassio (KOH) = saponi

crea la micella > code apolari verso l’interno, teste verso interno si legano a H2O

con uso del sapone si crea l’emulsione > sistema colloidale, grasso si dissolve con H2O

rende l’ambiente basico > rilascio di acido debole + base forte

R-COOX > R-COOH + X-OH

FOSFOLIPIDI

componenti delle membrane cellulari

selezionano il passaggio di ioni e molecole

funzione strutturale

composizione:

glicerolo

+ 2 acidi grassi esterificati su primi due C

+ gruppo fosfato (terza posizione)

+ gruppo X di natura ionica polare

(amminoalcol > gruppo amminico NH2 + ossidrile OH)

se invece di X c’è H > acido fosfatilico

GLICOLIPIDI

lipidi complessi saponificabili

costituenti della superficie esterna della membrana cellulare

funzione strutturale

funzione di riconoscere agenti esterni

amminoalcol + acido grasso + zucchero monosaccaride

CERE

strato idrofobico protettivo su alimenti, tegumento, pelo, foglie, esoscheletro insetti

permette termoregolazione delle molecole cellulari

derivati lipidici insaponificabili

TERPENI

gruppo di lipidi non saponificabili derivati dall’isoprene

odore intenso (squalene, geraniolo, mentolo)

instabili

STEROIDI

idrocarburo policiclico saturo formato da quattro anelli condensati

(ciclopentanoperidrofenantrene)

3 a 6C + 1 a 5C nucleo sterolico

no lineari, ma insolubili

colesterolo (27C)

abbondante in tessuti animali

responsabile della fluidità della membrana plasmatica

precursore steroidi (vitamina D3 e ormoni e esterodei)

testosterone

ormone sessuale maschile

cortisolo

ormone secreto dalle ghiandole surrenali

favorisce la sintesi del glucosio protezione antinfiammatoria

VITAMINE

base processi metabolici

si introducono con alimentazione nei coenzimi

- idrosolubili B,C,PP

- liposolubili A,D,E,K

struttura apolare

assorbite nel grasso alimentare

si depositano nel fegato

vitamina A (retinolo) > permette efficienza visiva(prodopsina)

vitamina D > complesso di 5 vitamine

permettono calcificazione (metabolismo del calcio)

sintetizzata a partire del colesterolo

vitamina E > antiossidante delle cellule

vitamina K > coagulazione sangue, biosintesi rotombina a livello di batteri intestinali

PROTEINE

biopolimeri a catena lineare

unità base: amminoacidi

peptidi e polipeptidi (decina amminoacidi)

proteine (100 o 1000 amminoacidi)

compongono 50% del peso secco degli esseri viventi

nelle piante di meno per la cellulosa

amminoacidi

molecola organica bifunzionale

gruppo carbossilico COOH + gruppo amminico NH2

legati a Calfa che è chiarale e centrosereogenico > 4 legami con componenti diverse

gruppo amminico a sinistra > questi li consideriamo alfa- L

(levo giro)

gruppo amminico a sinistra > meno presenti, sono nei batteri, alfa-D (destro giro)

proprietá acido basiche:

N su ph acido > carica positiva

N su ph basico > carica negativa

N su ph neutro > elettricamente neutro, ione dipolare

classificazione amminoacidi:

20 aminoacidi combinati insieme per formare proteine diverse

secondo catene laterali

- polari acidi

- polari basici

- IDROFILI > polari neutri

- IDROFOBI > apolari

- AROMATICI > apolari ciclici

amminoacidi si legano con LEGAME PEPTIDICO

> covalente

> per reazione di condensazione si rilascia H2O

> legame semplice tra 2 gruppi (DIPEPTIDE)

classificazione proteine:

1. PROTEINE SEMPLICI > solo catena semplice di amminoacidi > (cheratina)

2. PROTEINE CONIUGATE > catena polipeptidica + gruppi prostetici > (emoglobina)

oppure

1. FIBROSA > formazione filamento, fx strutturale, insolubile in H2O (collagene)

2. GLOBULARE > tondeggianti, solubili in H2O, fx di enzimi / ormoni / proteine

regolatrici (mioglobina)

3. DI MEMBRANA > nella membrana cellulare, no struttura rigida, fx enzimi, permette

adesione tra cellule = pompe per trasporto (integrali / periferiche)

funzioni:

- segnalazione

- catalitica (enzimatica)

- contrattile

- di segnalazione

- trasporto

- difensiva (immunoglobulina)

- strutturale

- di deposito

strutture:

1. PRIMARIA

successione normale di amminoacidi legati da legami peptidici

2. SECONDARIA

configurazione tridimensionale della catena polipeptidica

- alfa elica > legami deboli a ponte H tra O e H del gruppo amminico

- beta foglietto ripiegato > 2 catene ravvicinate con legame a ponte H

3. TERZIARIA

conformazione complessiva della catena polipeptidica (proteine globulari)

4. QUATERNARIA

associazione di 2 o più catene diverse che reagiscono

tra loro legami deboli

emoglobina > 2 catene di struttura sec beta + 2 catene di struttura sec alfa + gruppi

Heme (ferro al centro e azoto)

ENZIMI

proteine globulari

vasta classe di proteine

fx di catalizzatori altamente specifici > aumento velocità di reazione

(-tempo -richiesta di T e ph ambientale -energia di attivazione)

agiscono su substrati

enzimi altamente specifici > si legano a uno specifico substrato con sistema riconoscimento

nomenclatura:

in base a reazione e substrato + -asi

(lattato deidrogenasi)

classificazione:

1. OSSIDORIDUTTASI > ossidoriduzione

2. TRANSFERASI > trasferimento gruppi funzionali

3. IDROLASI > rilascio o inserimento H2O

4. LIASI > formazione legame doppio dopo eliminazione di gruppi

5. ISOMERASI > passaggio da glucosi (6C) a fruttosio 6C ma conformaz ≠ e legami O)

6. LIGASI > formazione legami accoppiata all’idrolisi di ATP

azione enzimatica

modello di Fisher “chiave serratura” > sito attivo dove si lega il substrato

modello di adattamento indotto

sito attivo dove l’enzima ha modalità di adattamento per agevolare l’aggancio

sistemi di regolazione > attività enzimatica regolata dalla cellula

fattori passivi > T, ph, concentrazione di substrati e enzimi

fattori attivi inibitori > competitivi (al posto del substrato),

> non competitivi (si modifica il sito attivo)

enzimi = proteine coniugate

fx catalitica dipende dalla presenza di cofattori > componenti di natura non proteica

(ioni metallici / coenzimi)

coenzimi > componente vitaminica di tipo insolubile + componente nucleotidica

NAD o FAD + gruppo fosfati = formare ATP con respirazione cellulare

si legano in modo permanente con legame covalente = gruppo prospettico o cosubstrati

ACIDI NUCLEICI

acido ribonucleico (RNA) e l'acido desossiribonucleico (DNA)

= biomolecole depositarie dell’info genetica

= polimeri costituiti da ripetizioni di nucleotidi

funzioni:

- DNA

immagazzina e trasmette alla progenie l'informazione genetica

a C2 legati 2 H = 2-deossi, D-ribosio

- RNA

rende disponibile l'informazione per la sintesi delle proteine e a svolge regolazione

a C2 legato 1 H + –OH = D- ribosio

unità base: nucleotide

zucchero pentoso + C2 legato a base azotata + C5 legato da 1 a 3 gruppi fosfato

oppure nucleoside + gruppo fosfato (PO4-)

basi azotate:

- purine > ADENINA e GUANINA > 2 anelli condensati

- pirimidine > CITOSINA, TIMINA E URACILE > 1 anello

si appaiano in modo complementare tra purine e pirimidine tramite legami a ponte H

citosina - guanina = 1 legami

adenina - timina = 3 legami

DNA

struttura a doppia elica

si avvolge in destrogiro

2 filamenti polinucleotidici complementari con direzione opposta e antiparalleli

estremità finali > gruppo fosfato

estremità iniziali > gruppo Oh legato a C3

reazione di condensazione legame tra nucleotidi / legame tra C3 e gruppo fosfato C5

RNA

singolo filamento

URACILE come base azotata (no timina)

nel nucleotide con ribosio (no desossiribosio)

- messaggero (mRNA)

trascrive e trasporta dal nucleo ai ribosomi nel citoplasma le info genetiche

per ogni proteina esiste un mRNA

- transfer (tRNA)

piccole dimensioni (75-90 nucleotidi)

lega e trasporta amminoacidi durante la sintesi proteica

tRNA diversi per diversi amminoacidi

- ribosomiale (rRNA)

composto da migliaia di nucleotidi

compone i ribosomi

processi:

1. replicazione / duplicazione nel nucleo

2. trascrizione nel nucleo

3. traduzione nel citoplasma

ciclo cellulare = serie di processi che forma una cellula somatica o germinale

interfase (G1, S, G2) + fase mitotica

1. DUPLICAZIONE DNA

da un filamento di DNA se ne origina un secondo

filamenti reagiscono con complesso di duplicazione

> enzimi specifici che catalizzano le reazioni

complesso di DNA + ori ( origine della replicazione, molti in eucariote, 1 in procariote)

denaturazione del filamento per l’enzima GIRASI

srotola i filamenti e li appiattisce

ELICASI elimina i legami a H e allontana i filamenti

proteine SSDP si agganciano per evitare che i filamenti si riuniscano

si creano BOLLE DI REPLICAZIONE

poi FORCELLE DI REPLICAZIONE + distese + ampie

nucleotidi si uniscono tramite legame fosfodiesterico

in ogni bolla agiscono 2 complessi di replicazione in direzione opposta

DNA polimerasi

attacca nucleotide dopo nucleotide in una sola direzione 5’ > 3’

- filamento sintetizzato in modo continuativo e rapido

parte dalla tripletta primer

filamento veloce

- nella direzione opposta (3’ > 5’) lavora a frammenti > frammenti di Orazaki

ci vuole + di un primer

filamento lento

primer sostituito dall’enzima ESONUCLEASI con filamenti di DNA

enzima DNA LIGASI rende il filamento continuo

2. TRASCRIZIONE

trascrivere messaggio del DNA in una molecola di RNA

geni = specifiche sequenze di nucleotidi che contengo info genetiche per sintesi proteica

inizio:

RNA polimerasi si aggancia grazie a dei fattori su di un filamento