Macromolecole

La conformazione L è la struttura utilizzata dai Viventi (gli esseri viventi sintetizzano e utilizzano gli aa con conformazione L).

AMMINOACIDI ESSENZIALI = sono gli aa che devono essere assunti attraverso la dieta e che non vengono sintetizzati dall'organismo.

LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE DELLE PROTEINE

Le proteine presentano 3 (a volte 4) livelli di organizzazione:

• STRUTTURA PRIMARIA = CATENA POLIPEPTIDICA

Si forma grazie a legami PEPTIDICI tra aa, in particolare avviene una reazione di CONDENSAZIONE tra il gruppo AMMINICO e quello CARBOSSILICO, da cui si forma un legame COVALENTE tra il CARBONIO e l'AZOTO. La reazione viene

catalizzata nei RIBOSOMI, richiede ENERGIA ed avviene grazie all'azione di uno specifico ENZIMA. L'ORDINE in cui gli aa si legano è contenuto nel GENE (sequenza di DNA che contiene le informazioni per la sintesi di una catena polipeptidica). LA CATENA POLIPEPTIDICA presenta uno scheletro comune e si differenzia dalle altre per la varietà dei gruppi R. Essa ha un comportamento ANFOTERO (può comportarsi sia da acido sia da base) perché inizia con un gruppo BASICO NH e termina con un gruppo ACIDO COOH.

L'ORDINE in cui si legano gli aa determinano il CORRETTO RIPIEGAMENTO della catena nelle sue 2 fasi successive di organizzazione.

FOLDING

In soluzione acquosa la proteina si riavvolge cercando di raggiungere la sua CONFORMAZIONE FINALE.

• La proteina tende a raggiungere la conformazione più STABILE (ad energia libera minore)
• La struttura della proteina ne determina la sua FUNZIONE.

Il processo di FOLDING viene guidato nella cellula da

• STRUTTURA SECONDARIA = ALFA ELICA

Struttura ad esempio assunta dalla CHERATINA. Questa struttura assume una forma a spirale che va verso destra, l'elica si ripete dopo circa 3,6 aa. Questa struttura è stabilizzata dai LEGAMI AD IDROGENO che si instaurano tra il gruppo carbosillico del primo aa e il gruppo amminico del terzo aa. I legami ad idrogeno sono paralleli all'asse dell'elica e ne permettono la stabilità.

• CONFORMAZIONE BETA FOGLIETTO

Struttura assunta ad esempio dalla FIBROINA. Questa struttura è dovuta alla disposizione dei carboni chirali o nei picchi o negli avvallamenti di questo foglietto ripiegato. I gruppi R si dispongono o sopra o sotto al piano ed i legami ad idrogeno si formano tra i gruppi amminici e carbossilici delle diverse catene. I foglietti possono essere paralleli o antiparalleli tra loro.

Nel raggiungimento della CONFORMAZIONE SECONDARIA le

• LEGAMI IONICI: Si instaurano tra due gruppi che presentano CARICHE NETTE DISTINTE
• LEGAMI COVALENTI: Ad esempio tra due gruppi solfuri in seguito ad ossidazione (legame S-S)
• LEGAMI AD IDROGENO
• INTERAZIONI DEBOLI TRA R APOLARI E IDROFOBICI: Le interazioni tra i gruppi R APOLARI viene rafforzata dalle FORZE DI VAN DER WALLS

La conformazione nativa di una proteina rappresenta l'unica struttura più stabile (avente energia libera minima possibile). In base alla loro struttura terziaria, le proteine possono essere classificate in:

• FIBROSE: svolgono una funzione di supporto, come il collagene ed elastina
• GLOBULARI: come enzimi ed ormoni

La struttura quaternaria è raggiunta dalla composizione di 2 o più catene polipeptidiche avvolte in struttura terziaria (la stabilità della proteina è data dalle interazioni di gruppi R nella struttura terziaria). Una proteina in struttura quaternaria è composta da subunità che possono essere identiche o diverse. Un esempio di proteina avvolta in struttura quaternaria è l'emoglobina, costituita da 4 subunità, tra cui 2 catene avvolte ad alfa elica e 2 avvolte a beta foglietto.

Con dominio si intende uno o più specifici tratti della catena che si avvolgono in una particolare conformazione.

INDIPENDENTEMENTE dalle altre parti della catena, i Dominisvolgono una FUNZIONE SPECIFICA, ma correlata alla funzione globale della proteina CHAPERON MOLECOLARI

Le CHAPERON sono una specifica classe di proteine che aiutano le altre proteine a raggiungere la loro conformazione nativa. Ne sono un esempio le proteine H P o proteine da shock termico. La presenza di queste proteine è stata evidenziata durante un esperimento che prevedeva l'esposizione di una coltura cellulare a temperature maggiori di quelle fisiologiche, osservando la coltura si è notato l'elevata presenza di queste proteine.

Le chaperon molecolari scorrono sulla catena polipeptidica in fase di sintesi BLOCCANDONE UN PREMATURO RIAVVOLGIMENTO.

Le CHAPERONINE sono un'altra classe di Chaperon, esse hanno una forma cilindrica cava, al loro interno si inserisce la catena polipeptidica e le H P Da qua la proteina può ripiegarsi correttamente senza essere influenzata da fattori

esterni.

MODIFICAZIONI POST TRADUZIONALI

Questo tipo di modificazioni consistono nell'aggiunta di MOLECOLE all'aa, possono avere la funzione di:

• ATTIVARE/DISATTIVARE LA PROTEINA
• INDIRIZZARE LA PROTEINA VERSO UNO SPECIFICO ORGANELLO

Esempi di modificazione delle proteine sono:

• GLICOSILAZIONE

Consiste nell'aggiunta di un mono o oligosaccaride svolta dalla GLICOSITRANSFERASI (enzima), queste proteine sono coinvolte in funzioni di SEGNALAZIONE E DIFESA

• FOSFORILAZIONE

Aggiunta di un GRUPPO FOSFATO (ad un gruppo OH) ricavato da ATP, l'aggiunta viene catalizzata dalle CHINASI e la sua rimozione dalle FOSFATASI. L'aggiunta di un gruppo fosfato ha la funzione o di attivare una proteina o di indirizzarla verso qualche organulo

• FARMESILAZIONE

Questo processo consiste nell'aggiunta di GRUPPI LIPIDICI, le proteine che subiscono questa modifica sono destinate alla MEMBRANA CELLULARE

• METILAZIONE/ACETILAZIONE

Modificazioni che prevedono

L'aggiunta di gruppi funzionali che aumentano/diminuiscono l'acidità/basicità della molecola. Questa modificazione avviene ad esempio per gli ISTONI.

UBIQUITIDAZIONE
Consiste nell'aggiunta di UBIQUITINA (un tripeptide) ad una proteina DIFETTOSA, essa viene marcata e questa aggiunta funge da segnale per DEGRADARE la proteina NEL PROTEOSOMA.

CLASSIFICAZIONE E FUNZIONE PROTEINE
Le proteine possono classificarsi in SEMPLICI (non subiscono modificazioni) e CONIUGATE.
Tra le coniugate distinguiamo:

• LE GLICOPROTEINE
• LE LIPOPROTEINE
• LE EMOPROTEINE
• LE METALLO PROTEINE
• LE FOSFOPROTEINE
• LE NUCLEO PROTEINE

ACIDI NUCLEICI
Sono ETEROPOLIMERI di NUCLEOTIDI, e POLIMERI INFORMAZIONALI.
Un esempio di acido nucleico è il DNA.