Chimica organica

Chimica organica

• Chimica della vita: i composti organici si trovano negli organismi viventi
• Chimica dei composti a base di carbonio
• Molecole aventi scheletro composto prevalentemente da atomi di carbonio

Gruppo Funzionale

Il gruppo funzionale è un atomo o un gruppo di atomi con proprietà chimiche e fisiche caratteristiche. È la parte reattiva della molecola.

• Legami π (più corti dei legami σ)
• Capacità di dare o ricevere elettroni

Movimento di una coppia di elettroni

Spostamento di un singolo elettrone

Alcani

• Idrocarburi saturi: solo legami semplici
• Ibridazione sp³: geometria tetraedrica (angoli di 109,5°)
• Suffisso -ano

Isomeri costituzionali: composti con stessa formula bruta ma diversa formula di struttura.

• Differiscono per connettività (ordine in cui sono legati gli atomi) o per tipologia di legami presenti (singoli, doppi, tripli)

Regole IUPAC per la nomenclatura

1. Identificare la classe di appartenenza per stabilire la desinenza
2. Identificare catena più lunga in atomi di carbonio per stabilire la radice
3. Identificare quali sono i sostituenti
4. Assegnare un nome ai sostituenti
5. Numerare la catena
6. Scrivere i sostituenti
7. Scrivere il nome con una parola singola

3 DIVERSI TIPI DI TENSIONE

• TENSIONE TORSIONALE = TENSIONE CAUSATA DA INTERAZIONI TRA LEGAMI ECLISSATI.
• TENSIONE STERICA = TENSIONE CHE SI GENERA QUANDO GLI ATOMI SONO OBBLIGATI AD ESSERE MOLTO VICINI TRA LORO.
• TENSIONE ANGOLARE = TENSIONE CHE SI GENERA QUANDO GLI ANGOLI DI LEGAME DEVONO DEVIARE DA QUELLO DI 109,5° (PER I CARBONI IBRIDAMTIZATI SP³)

Alcheni

• ALMENO UN DOPPIO LEGAME C=C : IDROCARBURI INSATURI
• IBRDAZIONE DEL CARBONIO C=C : SP²
• SUFFISSO = -ENE

Alchini

• ALMENO UN TRIPLO LEGAME C≡C : IDROCARBURI INSATURI
• IBRDAZIONE DEL C≡C : SP
• SUFFISSO = -INO

SOSTITUENTI RAMIFICATI

• 6-propilundecano
• 6-butilundecano
• 6-terz-butilundecano
• 6-(1,1-dimetiletil)undecano
• 6-iso-propilundecano
  • (IUPAC) 6-(1-metiletil)undecano
• 6-iso-butilundecano
  • 6-(2-metilpropil)undecano
• 6-sec-butilundecano
  • 6-(1-metilpropil)undecano

Reazioni degli alogenalcani

1. Sostituzione nucleofila

Reazione in cui un nucleofilo è sostituito da un altro nucleofilo

SN2 = Sostituzione nucleofila bimolecolare

v = k [alogenalcano][nucleofilo]

1. Reazione tra elettrofilo e nucleofilo con formazione di un nuovo legame covalente
2. Rottura di un legame con formazione di uno ione o una molecola stabile

SN1 = Sostituzione nucleofila monomolecolare

v = k [alogenalcano]

1. Rottura di un legame con formazione di ione o molecola stabile (passaggio lento che determina la velocità)

Carbocatione

1. Reazione tra nucleofilo ed elettrofilo con formazione di un nuovo legame covalente (stadio veloce)
2. Rimozione di un protone

CHIRALITÀ e ASIMMETRIA delle MOLECOLE

PROIEZIONI DI FISCHER

Per convenzione equivalente a:

• I due sostituenti orizzontali si avvicinano all'osservatore e i due verticali si allontanano dall'osservatore
• Ruotando la proiezione di 180°: stessa molecola
• Ruotando la proiezione di 90°: enantiomero

ZUCCHERI

Serie D e L (configurazione relativa)

Si prende come molecola di riferimento la gliceraldeide

• Si disegna la molecola secondo la proiezione di Fischer
• Si orienta la molecola in modo che il gruppo CHO sia in alto e il gruppo CH₂OH in basso

• _D-gliceraldeide
• ^L-gliceraldeide

Enantiomero con OH legato a:

• Destra: Serie D
• Sinistra: Serie L

PROIEZIONI DI FISCHER

Si considera la posizione dell'OH legato al penultimo carbonio

• Destra: Serie D
• Sinistra: Serie L

AMMINOACIDI

• _L-alanina
• ^D-alanina

Si considera la posizione del gruppo amminico NH₂

• Destra: Serie D
• Sinistra: Serie L

Gli amminoacidi proteinogenici appartengono alla Serie L

ALCOLI

• + METALLI → ALCOSSIDI METALLICI + H₂ Na → RO^-Na⁺
• ALCOL TERZIARIO + ALOGENURI ALCILICI → ALOGENOALCANO + H₂O
• ALCOL PRIMARIO + ALOGENURI ALCILICI → ALOGENO + H₂O
• ALCOL II e III → CATALIZZATORE + ALTA TEMP. H₂SO₄, H₃PO₄ ALCENE + H₂O
• ALCOL PRIMARIO → CATALIZZATORE ALTA TEMPERATURA ALCENE + H₂O
• ALCOL PRIMARIO → [O] → ALDEIDE → [O] → ACIDO CARBOSSILICO
• ALCOL SECONDARIO → [O] → CHETONE

ETERI

• INERZIA CHIMICA → REATTIVI SOLO IN ACIDI FORTI (H⁺) CONCENTRATI, A CALDO
• ECCELLENTI SOLVENTI

EPOSSIDI

• + H₂O → CATALIZZATORE H⁺ → GLICOLI (trans)
• S_N2: REAZIONE DI APERTURA DELL'ANELLO (IDROLISI)

TIOLI

• TIOLI (NUCEOFOLOFORTE) + BASE FORTE → Na⁺O^- SALE MISCUGLIO (BASE DEBOLE) + H₂O (ACIDO DEBOLE)
• TIOLI RSH → OSSIDAZIONE RIDUZIONE → DISOLFURO R-S-S-R

Carboidrati

_m(H₂O)_w

Polidrossialdeidi o polidrossichetone => Composti chirali => Stereoisomeria

Proiezione di Fischer

• C-O
• Carbonio più ossidato in alto
• Legami verticali diretti lontano dall’osservatore
• Legami orizzontali diretti verso l’osservatore
• L’unico atomo chirale è il solo atomo gengente sul piano del foglio
• In riferimento allo stereocentro più lontano dal gruppo carbonilico (penultimo stereocentro), se il gruppo -OH è:
  • A destra: D-monosaccaride
  • A sinistra: L-monosaccaride

Monosaccaridi D e L

• D-Gliceraldeide
• L-Gliceraldeide

Strutture cicliche dei monosaccaridi

• Aldeidi e chetoni + alcoli => emiacetali
• Emiacetali ciclici a 6 termini (forme piranosiche)
• Pirano
• Emiacetali ciclici a 5 termini (forme furanosiche)
• Furano

Proiezioni di Haworth

• β-D-Glucosio
• α-D-Glucosio

• La configurazione dei gruppo anomerico è relativa al gruppo -CH₂OH terminale:
  • Stesso lato configurazione β
  • Lato opposto configurazione α
• Carbonio anomerico o emiacetilico = carbonio carbonilico
• Gruppi a destra nella proiezione di Fischer puntano in basso, quelli a sinistra puntano in alto
• Per un D-monosaccaride, il gruppo terminale punta in alto

Aminoacidi e proteine

Aminoacidi

GLI AMINOACIDI SONO COMPOSTI CHE CONTENGONO SIA UN GRUPPO AMMINICO CHE UNO CARBOSSILICO

ESISTONO COME "ZWITTERION" SOLE INTERNO DI UN AMINOACIDO) E FORSE NON SONO SOLIDI CRISTALLINI CON ALTI PUNTI DI FUSIONE COMPLETAMENTE SOLUBILI IN ACQUA MA NON NEI SOLVENTI ORGANICI NON POLARI

I 20 L-AMINOACIDI CHE COSTITUISCONO LE PROTEINE SONO α-AMINOACIDI E SONO CHIRALI (CONFIGURAZIONE ASSOLUTA S DELLO STEREOCENTRO)

Punto Isoelettrico

pI = pH AL QUALE LA MAGGIORANZA DELLE MOLECOLE DELL'AMINOACIDO IN SOLUZIONE È A CARICA NETTA PARI A ZERO (SONO ZWITTERIONI)

Se pH < pI       pH = pI       pH > pI

CARICA +       CARICA 0       CARICA -

Polipeptidi e Proteine

PEPTIDE = BREVE POLIMERO FORMATO DA UN NUMERO LIMITATO DI UNITÀ AMMINOACIDICHE UNITE DA LEGAMI PEPTIDICI

PROTEINA = MACROMOLECOLE BIOLOGICHE DI PESO MOLECOLARE DI 5000 O PIÙ FORMATE DA 1 O PIÙ CATENE POLIPEPTIDICHE

LEGAME PEPTIDICO: LEGAME AMMIDICO FORMATO TRA IL GRUPPO α-AMMINICO DI UN AMINOACIDO E IL GRUPPO α-CARBOSSILICO DI UN ALTRO AA CON CONSEGUENTE SCISSIONE DI UNA MOLECOLA D'ACQUA

• STRUTTURA PRIMARIA: RAPPRESENTA LA SEQUENZA DI AA NELLA CATENA.
• STRUTTURA SECONDARIA: DISPOSIZIONE NELLO SPAZIO DELLA CATENA AMMINOACIDICA INTERCALATA TRA DI LORO MEDIANTE LEGAMI IDROGENO TRA -NH DI UN LEGAME PEPTIDICO E C=O DI UN ALTRO.
  • α-ELICA: AVVOLTA A SPIRALE.
  • β-FOGLIO: DUE POLIPEPTIDI SONO ALLINEATI PARALLELAMENTE O ANTIPARALLELAMENTE UNO RISPETTO ALL'ALTRO.
• STRUTTURA TERZIARIA: MODO IN CUI SONO ASSEMBLATE LE DIVERSE STRUTTURE SECONDARIE INTERAZIONI TRA I LEGAMI.
• STRUTTURA QUATERNARIA: ASSOCIAZIONE DI DIVERSE CATENE POLIPEPTIDICHE NON BASATE SUI LEGAMI COVALENTI.

DENATURAZIONE: LE FUNZIONI E LE PROPRIETÀ DI UNA PROTEINA MERIDONO DALLA COMBINAZIONE DELLE 5 STRUTTURE. IL 1, 2 E IL 3, 4 PER I CHIMICI. IN ALCUNI CHIMICAMENTE LA STRUTTURA MODALIZZANO LE CONFORMAZIONE, PROVOCA LA DENATURAZIONE DELLE PROTEINE → SI INATTIVANO (PERDE LA FORMA ATTIVA E SI AVVOLGE A CASO).