Appunti esame Biologia animale

SPLICING SPLICEOSOMA

Lo splicing spliceosoma è effettuato dallo spliceosoma, ovvero un complesso di enzimi e proteine che riconosce l'inizio e la fine dell'introne, rimuovendolo con una sorta di cappio.

SPLICING ALTERNATIVO

Si parla di splicing alternativo quando uno stesso gene codifica per più proteine, producendo così più mRNA. Possono essere prodotte sia le proteine che i loro inibitori.

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LA TRADUZIONE DEL DNA E CODICE GENETICO

La traduzione è quel processo che porta alla sintesi delle catene polipeptidiche a partire dall'informazione contenuta nell'RNA Messaggero.

L'RNA Messaggero, una volta maturo, si sposta dal nucleo al citoplasma della cellula fino ad entrare nei ribosomi, dove viene effettuata la vera e propria sintesi delle proteine; i ribosomi negli eucarioti (80s) sono costituiti da due subunità e proteine ribosomiali.

Proprio durante il processo della traduzione...

Traduzione: si ha un cambiamento del codice di lettura che codice genetico: da 4 nucleotidi prende il nome di infatti iniziali che vanno a sintetizzarsi ottengono 20 amminoacidi, l'acido nucleico, di cui 9 sono essenziali e devono essere assunti attraverso la dieta. 64 le possibili combinazioni [4^3 = 64]. A partire dai quattro nucleotidi sono di quest'ultimi, ecodone, la sintesi delle proteine avviene grazie al messaggio portato da ogni tripletta o ovvero gruppi di tre basi azotate. Solo 61 sono codificanti: Di queste 64 triplette totali - Tripletta d'inizio: AUG (codificante per la metionina); - 3 triplette di STOP: UAA/ UAG/ UGA (3 triplette non codificanti). Il codice genetico è: RIDONDANTE o DEGENERATO: - perché più codoni codificano per lo stesso amminoacido, abbassando il rischio di errori e mutazioni; UNIVERSALE: - una tripletta codifica per uno stesso amminoacido in tutti gli esseri viventi; LINEARE: - è letto in gruppi successivi di tre nucleotidi senza

sovrapposizioni;SENZA SEGNI DI INTERPUNZIONE:- non visono segnali che indicano l'inizio e la fine di una tripletta, una volta iniziata la sintesi proteica questa continua finché non vi è il segnale del codone di stop.

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tRNAL'RNA transfer non è altro che il traduttore, colui che permette il cambiamento del codice di lettura da una lingua a 4 lettere a quella di 20 amminoacidi delle proteine.

La funzione del RNA transfer è quella di trasportare gli amminoacidi ai ribosomi durante la sintesi proteica.

La struttura è abbastanza particolare poiché presenta la legamitipica forma di un trifoglio dovuta ai intramolecolari tra basi complementari all'interno della stessa molecola.

In particolare nella sua struttura distinguiamo:

Zona dell'anticodone:- una tripletta di basi complementari al codone di mRNA;

Sito di legame dell'amminoacido:- in estremità 3' in cui si lega

l'amminoacido. Ogni T-RNA trasporta uno specifico amminoacido e la reazione di legame dell'amminoacido all'enzima amminoacil-tRNA sintetasi, al filamento di t-RNA avviene grazie che con l'utilizzo di ATP crea un legame covalente di condensazione tra il gruppo COOH dell'amminoacido al t-RNA, rimuovendo una molecola d'acqua.

SINTESI PROTEICA o TRADUZIONE DEL DNA

La sintesi proteica avviene in 3 fasi: Inizio; Allungamento; Termine.

INIZIO: A cura di GAIA ILARI 84A cura di GAIA ILARI

COMPLESSO DI INIZIO, Nella fase di inizio si ha la formazione del complesso costituito da mRNA, subunità minore del ribosoma e t-RNA (che porta il primo amminoacido, metionina). Il primo t-RNA appaia il proprio ANTICODONE al CODONE del mRNA grazie ai legami che si formano tra le basi complementari, scorrendo in direzione 5' 3'. Al complesso di inizio si lega pure la subunità maggiore del ribosoma, che contiene 3 SITI:

• SITO A: amminoacidico, si ha il legame

tra CODONE e ANTICODONE e si cominciano a formare i primi legami polipeptidici;

SITO P: peptidico, sito in cui si sposta la catena in fase di formazione;

SITO E: exit, escono i t-RNA utilizzati e le catene polipeptidiche formatesi.

ALLUNGAMENTO):

Riconoscimento: dopo che è arrivato il primo tRNA, situato nel SITO P del ribosoma, si ha il riconoscimento del codone nel SITO A si posizione il codone 2 del mRNA ed a parte dell'anticodone del T-RNA;

la formazione del legame peptidico tra metionina e amminoacido 2: viene rotto il legame tra l'amminoacido e il t-RNA in modo da liberare il gruppo carbossilico formare un legame peptidico del secondo COOH e con il gruppo amminico NH 2 ribozima; amminoacido grazie all'enzima

Traslocazione: il secondo t-RNA che contiene il primo legame peptidico tra due amminoacidi si sposta dal SITO A SITO P, facendo sì che nel sito A possa giungere il terzo t-RNA con il suo amminoacido 3, mentre il primo t-RNA ormai ha

Svolto la sua funzione ed esce dal complesso attraverso il SITO E.

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(TERMINAZIONE): nel SITO A della terminazione è la fase finale della sintesi proteica e si verifica quando il ribosoma si lega a un CODONE DI STOP che non codifica per nessun amminoacido, portando al rilascio della catena polipeptidica.

Si ha il neosintetizzata dal SITO E, e si separano mRNA e le due unità ribosomiali.

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LE MODIFICHE POST-TRADUZIONALI

Alcune proteine subito dopo la traduzione non sono subito operative ma devono subire modifiche post traduzionali appunto delle che prevedono o delle modificazioni chimiche come l'aggiunta o la rimozione di gruppi chimici, oppure l'aggiunta di catene di zuccheri e lipidi formando rispettivamente glicoproteine e lipoproteine (nel reticolo endoplasmatico liscio) o ancora rimozione di intere sequenze amminoacidi che come nel caso dell'insulina una conformazione.

I polipeptidi dopo la sintesi assumono una conformazione tridimensionale che dipende dalla sequenza amminoacidica. Per far sì che le proteine assumano la corretta conformazione, esistono i chaperon molecolari, che sono in grado di legarsi alle proteine neosintetizzate, aiutandole ad assumere la propria conformazione.

La degradazione delle proteine intracellulari avviene tramite il proteasoma, una struttura macromolecolare formata da proteine diverse, il cui compito è quello di degradare le proteine malformate o che hanno terminato la propria funzione biologica. Prima di essere degradate, queste proteine devono essere marcate dalla cellula con l'enzima ubiquitina, in modo da distinguerle dalle proteine sane. Dopo questa marcatura, le proteine vengono riconosciute dal proteasoma e digerite in piccoli peptidi, che vengono poi rilasciati nel citoplasma sotto forma di amminoacidi per essere riutilizzati.

Codificano per delle proteine implicate nel funzionamento di una stessa via metabolica. A cura di GAIA ILARI 88

A cura di GAIA ILARI proteina regolatrice

Un gene regolatore, posto prima dell'operone, codifica per una detta REPRESSORE, che legandosi all'operatore non fa altro che bloccare la trascrizione dell'operone stesso, rendendolo inattivo.

Per attivare l'operone e quindi far avvenire la trascrizione dei geni strutturali bisogna dall'INDUTTORE, inattivare il repressore: questo compito viene svolto che non fa altro che legarsi al repressore modificando la sua forma in modo che non possa più legarsi all'operatore e consentire la trascrizione dei geni strutturali.

ESPERIMENTO DI JACOB E MONOD SUGLI OPERONI [1965]

OPERONE INDUCIBILE: OPERONE LAC (LATTOSIO)

Assenza di lattosio - In non vengono sintetizzati quegli enzimi implicati nella degradazione del lattosio in glucosio e galattosio, quindi non avviene la trascrizione di tali geni grazie al legame tra il

repressore e il sito operatore;presenza di lattosio- in alla molecola servono gli enzimi per la degradazione dellattosio stesso e quindi devono essere sintetizzati i geni strutturali: il lattosio fungeda induttore in modo che si leghi al repressore cambiando la sua forma epermettendo così la trascrizione dei geni strutturali, formando un'unica molecola dimRNA.

OPERONE REPRIMIBILE: OPERONE TRP (TRIPTOFANO)assenza di triptofano:- in l’operone è attivo mentre il repressore è inattivo, quindiavviene la trascrizione dei geni strutturali che codificano gli enzimi necessari per laproduzione di triptofano; A cura di GAIA ILARI 89A cura di GAIA ILARIpresenza di triptofano:- in il triptofano stesso si comporta da COREPRESSOREattivando il repressore e bloccando la trascrizione dei geni strutturali, perché la loroproduzione di triptofano non è più necessaria data la sua presenza.

EUCARIOTI•Negli eucarioti il meccanismo di regolazione