Appunti Chimica biologica

- PER AGGIUNTE SUCCESIVE DI BASE

TITOLIAMO questo gruppo , pk acido 2 ,

successive aggiunte titolino il gruppo alfa

amminico

- L’unica complicazione è l’aumento del numero di

punti di esso = in quanto ci sono piu gruppi dissociabili-> importante perché si forma sempre

un punto isoelettrico titolazione di un amminoacido basico ->

Gruppo alfa amminico gruppo basico LISINA

- Cambia la posizione di PK perchè cambiano i

gruppi dissociati ma il processo è lo stesso

Punto isometrico è nella zona basica - >ph

dove il gruppo di molecole di lisina è nella

formula neutra

Punto isometrico si sposta

Anche l’istidina ha la sua forma di titolazione ,

Anche l’istidina ha può costituire un valido tampone biologico

la sua curva di

fl PK più importanti degli

amminoacidi

PK gruppo carbossilico

-> 3.5 / 4.0 a seconda

delle misure può essere

anche inferiore

Il gruppo alfa amminico

ha un pk basico tra 8 e

9

Gruppi dissociabili delle

catene laterali hanno pk

che variano a seconda

del gruppo ( istidina pk

intorno alla neutralità |

cisterna 8.5/9)

Cosa puo alterare la

dissociabilità di questi

gruppi ( che non è

sempre identica ) ma

dipende dall’intorno

strutturale -> tiene

conto del fatto che quei

gruppi sono in uenzati

da ciò che gli sta intorno

Esempio : dissociazione acido glutammico

Acido glutammico all’interno di una catena polipeptidi , a condizioni ideali ha un pk di circa 4.2 ;

supponiamo che questa dissociazione avvenga in vicinanza di un amminoacido basico come la

lisina , ( prorogata nel caso del video )

Cosa succede ? Il glutammato disocia creando una carica netta negativa sul gruppo carbossilico

stabilizzata dalla carica positiva della lisina -> in queste condizioni il pk tende a diminuire a quello

che ci aspettiamo in condizioni ideali -> gruppo carbossilico diventa piu acido ( la sua carica

negativa è stabilizzata dal gruppo carico positivamente -> e etto induttivo sulla dissociazione di

questo gruppo )

Abbiamo anche un esempio di e etto opposto ; se questa dissociazione avviene accanto a un

gruppo carico negativamente -> in questo caso quello che ci aspettiamo è un aumento del PK di

questo gruppo carbossilico, il gruppo carbossilico si dissocia con piu di coltà , lo capiamo

notando la repulsione elettrostatica che si viene a creare tra queste due cariche negative -> la

dissociazione porta a uno stato energicamente sfavorevole-> sfavorita la dissociazione stessa ->

tende con piu fatica a pardere questo protone ( aumento costante PK )

I peptidi hanno curve di dissociazione piu complesse se contengono piu amminoacidi carichi

positivamente o negativamente, curve di titolazione sono molto complicate dove è di cile

il punto isoelettrico

distinguere il singolo PK ; anche nella dissociazione è possibile distinguere

( ph nel quale la molecola è elettricamente neutra )

11-3

Man mano che aumentiamo la polarità del polimero che stiamo titolando avremmo essi piu

complessi, tuttavia esiste sempre un PK nei confronti dei quali la molecola è neutra ;

C’è un altro altro aspetto che ci riguarda -> gli amminoacidi hanno dei gruppi funzionali e danno

hanno una reattività -> il

delle reazioni -> gruppo amminico e carbossilico sono entrambi reattivi

anche se a>c

Un gruppo carbossilico può reagire conto ione ammonio e da origine agli ammidi ;

Le reazioni che ci interessano di più è quella tar i gruppi amminici provocati con gli aldeidi -> gli

BASE

aldeidi sono molto di usi anche nei carboidrati -> i due reagiscono e danno origine a una

DI SHEIF -> la catena laterale della lisina funge come punto di aggancio, punto in cui la proteina

può legare ; la reattività degli amminoacidi viene sfruttata anche in laboratorio.

Questo tipo di reazione ha una valenza anche nella cucina ( reazione di maillard -> la temperatura

induce alla reazione a quei gruppi -> inducendo la base di sheif -> producono una serie di

fl ff ff ff ffi fl ffi

derivati che danno l’aroma |odore abbrustolito -> se si va oltre si creano dei composti

benzopirenici )

Il gruppo amminico viene usato anche in laboratorio, reagiscono con un reagente formando un

composto dal colore violetto -> kit impronte digitale( ninitrina )

- una reazione importante è la formazione del legame peptidico ( che avviene tra due

amminoacidi -> gruppo carbossilico e un gruppo amminico )

Questa reazione è una reazione di condensazione , in cui il gruppo amminico attacca il gruppo

carbossilico formandosi questo legame peptidico -> base dei polipeptidi -> sezione che consente

di polimerizzare

Es : glicina e alanina , hanno una direzione , vediamo una cosa importante la polarità o la

direzione delle catene polipeptidiche -> direzionali delle macromolecole biologiche

Caratteristiche legame peptidico :

- è un legame planare, un legame che impone agli atomi che lo compongono di stare su un piano

Ha delle proprietà sia di legame singolo che di legame doppio, ci sono delle forme di risonanza in

virtù nelle quali coinvolge un legame p greco e lo vincola a stare su piano -> lunghezza

intermedia tra un legame singolo e un legame doppio-il fatto che sia planare ha delle

conseguenze sulla catena peptidica -> è obbligato a essere planare

- stabile il legame peptidico

quanto è -> l’idrolisi del legame peptidico è esoergonica : 2\4 cal\

l’elevata barriera energetica rende la reazione

mol quindi è apparentemente favorita ->

molto lenta -> è metastabile nelle condizioni intracellulari è 7 anni ( per idrolizzarne la metà )

instabile dal punto di vista termodinamico e stabile dal punto di vista cinetico

( ) le barriere

cinetiche sono collegate al raggiungimento dello stato di transizione

- Formazione dei polipeptidi

- Amminoacidi e i residui amminoacidi possono subire delle modi che post traduttive , modi cati

da sistemi enzimatici speci ci dopo essere stati incorporati nelle proteine -> perchè accade ?

Per protezione ( da sostanze ossidanti o da protasi -> modi che all’N terminale o n acetile ->

stabilizza il gruppo amminico che sarebbe troppo reattivo anche il gruppo C terminale può

creare forme ammidate )

- fosforilazione

modi che post traduttive sono di varia natura , le più frequenti sono le ->

aggiunta reversibile di un gruppo fosforico sulle catene laterali della seria , tiroxina ecc <,

sistemi enzimatici che riconosco sulle super cie certi segnali chimici aggiungendo un gruppo

fosfato -> alterandone le proprietà modi candone il comportamento , possono anche essere

regolazione

tolti e riconodurre la proteina allo stato iniziale -> hanno forte importanza nelle

cellulare -> anche le idrossilazioni ( idrossilisina ) sono molto frequenti con funzione di

stabilizzare la proteine e conferire maggiori possibilità di creare legami idrogeno ;

carbossilaziione dell’acido glutammico nella protrombina è essenziale per il processo di

coagulazione del sangue ;

- Le metilazioni stabilizzano le proteine , importanti in contesti come interazione proteine proteina

- chimica ;

- strutturale

Oppure

( oggi è possibile scoprire le modi che post tradizionali grazie alla spettrometria di massa dove si

pesa la proteina e dal peso si riesce a determinare la modi ca )

ciclizzazione dell’ acido glutammico

Acido piroglutammico -> , immagino un acido glutammico

che si trova all’estremità N terminale di una catena polipeptidica , la catena laterale reagisce con il

gruppo amminico libero formando questo ciclo -> stabilizza il legame amminico = meno reattivo =

la catena è meno aggregabile da agenti degradativi

Amminoacidi non proteinogenici -> attività biologica individuale ma non fanno parte delle

proteine -> hanno un importanza anche biologica ( istammina -> reazioni allergiche - dopammina

è un neurotrasmettitore - tiroxina ormone tiroideo - GABA è un neurotrasmettirore )

Domande

Quale dei seguenti amminoacidi ha una carica netta negativa a pH 7,0?

A pH 7,0, gli amminoacidi con catene laterali acide tendono ad avere una carica netta

negativa. Tra quelli elencati:

- **Treonina**: amminoacido neutro (polaire, ma senza carica netta)

fi fi fi fi fi fi fi fi fi

- **Arginina**: amminoacido basico, con una carica netta positiva a pH 7

- **Glicina**: amminoacido neutro a pH siologico

- **Aspartato**: amminoacido acido, che a pH 7 perde un protone dal gruppo carbossilico laterale,

risultando con una carica netta negativa

**Risposta corretta: Aspartato**

La L-Alanina e la D-Alanina sono ? Enantiomeri -> deus forme speculari non sovrapponibili

della stessa molecola

Il punto isoelettrico, o pI, di un ammimoacido (o di una proteina) è

1 punto

il pH a cui l'amminoacido o la proteina non ha carica eletttrica netta

la misura dell'idrofobicità dell'amminoacido o della proteina

il pH a cui l'amminoacido (o la proteina) non è né idrofobico né idro lico

zero a pH 7,0

I valori di pK1 (alfa-carbossilico), pK2 (alfa-amminico), pKR (beta-carbossilico)

dell'amminoacido acido aspartico sono 2,0 9,9 3,9 rispettivamente. A pH 7,0 l'acido

aspartico potrebbe essere nella forma carica:

α–carbossilico 0, α-amminico +1, β-carbossilico 0, carica netta +1.

α–carbossilico +1, α-amminico -1, β-carbossilico +1, carica netta +1.

α–carbossilico +1, α-amminico +1, β-carbossilico +1, carica netta +3.

α–carbossilico 0, α-amminico -1, β-carbossilico 0, carica netta -1.

α–carbossilico -1, α -amminico +1, β-carbossilico -1, carica netta -1.

Chiedere al prof

Le proteine : Il lessico :

Peptide = piccolo polimero di

amminoacidi

Ciascuna unità è de nita residuo

2 residui =dipeptide

3= tripeptide

10-12 = oligopeptide

Molti residui polipeptide

Le proteine sono lunghi polimeri -> e

sono espresione dell’informazione

genetica -> hanno dimensioni variabili

Hanno un’architettura tridimensionale

paci ca e complessa -> possono

essere coniugate con altri fattori

La sequenza amminoacidi è una

caratteristica unica di ogni proteina

codi cata da un determinato genere :

- è espressione di informazione

genetica ed è soggetta ad evoluzione

( anche i geni mutano secondo le leggi

dell’evoluzione )

fi

fi fi fi fi

- Hanno varie dimensioni ( inulina 21-30 | mioglobina 153 residui | glutammica sitetasi 12 catene

da 468 residui )

Funzioni : LE PROTEINE SONO GLI