Concetti Chiave
- L'idrossilisina forma legami covalenti con altre molecole modificate, come la lisina, contribuendo alla stabilità della fibra di collagene.
- I legami crociati tra le idrossilisine modificate uniscono le unità di tropocollagene in una struttura fibrosa matura e sfalsata.
- Con l'invecchiamento, l'aumento dei ponti crociati riduce la flessibilità del collagene.
- Le catene α1, α2 e α3 vengono sintetizzate nel RER e subiscono modifiche come idrossilazione e glicosidazione tra il RER e il REL.
- Il procollagene ha estremità non avvolte in una triplice elica, caratterizzate dall'assenza della sequenza consenso Gly-X-Y.
Modifiche post-traduzionali sull'idrossilisina
L’idrossilisina può formare legami covalenti con altre molecole di idrossilisina o lisina più o meno modiificate, che abbiano subito per esempio glicosilazioni (il cui ruolo non è stato ben chiarito anche se sembra che siano utili alla stabilità della fibra del collagene). Queste modifiche sono alla base dei legami crociati (o ponti crociati), che tengono unite le varie unità di tropocollagene che nella struttura di fibra matura si dispongono modo sfalsato, non sovrapposte, e vengono tenute insieme dai ponti crociati tra le idrossilisine modificate.
Con l'età aumenta il numero dei ponti crociati, e diminuisce di conseguenza la flessibilità della molecola del collagene. Nel RER vengono sintetizzate le catene α1, α2 e α3 (che nonostante il nome sono eliche, ma come detto non α eliche) che tra il RER e il REL subiscono idrossilazione e glicosidazione; queste eliche vanno ad avvolgersi in una tripla catena destrora a formare il procollagene, che presenta entrambe le estremità, ammino e
carbossiterminale, non avvolte nella triplice elica, ma a formare dei ciuffetti di peptidi N e C terminali: la caratteristica di questa parte non avvolta è l’assenza della sequenza consenso Gly-X-Y, che determina l’incapacità di questi ciuffetti di avvolgersi a triplica elica.
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