Legami delle catene proteiche

Legami delle catene proteiche

All'interno di ciascuna delle catene ci sono delle sequenze consenso, sequenze che si ripetono, Gly-X-Y, ogni catena è dunque una ripetizione di glicina - prolina/altro aminoacido - idrossiprolina/altro aminoacido: ognuna di queste catene possiede quindi almeno il 30% di glicina e alte percentuali di prolina e idrossiprolina (N.B.: prolina e glicina sono aminoacidi conformazionali). Cosa significa avere molta prolina? Essa da sola non potrebbe
formare un α elica perchè non ha un H che faccia da donatore per i legami ad H intra-catena: se però si avvolgono tre catene contenti prolina, queste si aggregano fortemente grazie a dei legami ad H che si contraggono inter-catena perpendicolarmente rispetto all'asse della tripla elica.

La tripla elica del tropocollagene è quindi legata da legami C-O e N-H inter-catena perpendicolari all'asse della tripla elica, visto che avere grandi quantità di prolina impedisce la formazione dei legami intra-catena e favorisce la formazione dei legami inter-catena (N.B: nell'alfa elica i ponti H sono intra-molecolari e paralleli all'asse, qui invece sono inter-molecolari e perpendicolari all’asse). Il fatto invece di avere una glicina ogni tre residui fa si che ogni volta che c'è un giro della triplice elica, la glicina vada ad occupare la posizione centrale, la sua piccolissima catena laterale fa si che ci sia poso spazio interno, fornendo una resistenza molto maggiore di quelle che ci sarebbe se ci fosse uno spazio maggiore a causa di catene laterali più ingombranti. Il "triplice cavo" è quindi poco flessibile e non estendibile.