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Recettori accoppiati a proteine G



I recettori accoppiati a proteine G sono dei recettori estremamente importanti, costituiti da più subunità.
La subunità alfa, col GTP legato, si muove lungo la membrana finché si lega all’enzima adenil ciclasi e lo attiva. L’adenilil ciclasi attivato produce molto AMP ciclico che diffonde il segnale all’interno della cellula.
Infine, la subunità alfa si disattiva da sola, infatti, dopo qualche istante, rompe il GTP formando GDP, si stacca dall’enzima adenil ciclasi e si unisce all’altro frammento beta-gamma ricostruendo la proteina G trimera inattiva, pronta per eseguire un altro ciclo.
Un vantaggio notevole di questo meccanismo è che permette di amplificare notevolmente il segnale. In questa catena di segnalazione, una sola molecola di adrenalina fuori dalla cellula può stimolare la produzione di molte molecole di AMP ciclico all’interno.

Nel caso della cascata di reazioni innescata dall’adrenalina sulle cellule epatiche, alla fine si produce glucosio che entra nel circolo ematico per alimentare la risposta combatti o fuggi.
Queste proteine G funzionano quindi come interruttori molecolari e la loro condizione dipende dai nucleotidi guanilici: la proteina presenta la GDP è a riposo, se invece è legata alla GTP è attiva. Sopra ho riportato un esempio di proteina G trimerica, ma ne esisto anche monomeriche come la Ras.