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Struttura terziaria e quaternaria


Nella struttura terziaria la proteina si ripiega per essere in equilibrio,altrimenti continuerà a cercarlo continuamente.
La proteina non forma dei legami covalenti ma mette in gioco delle interazioni.
Gli amminoacidi a polari vengono nascosti e si generano delle interazioni apolari. Si possono formare ancora altri legami ad idrogeno,ci sono degli amminoacidi che hanno dei gruppi OH,ossigeno fortemente negativo che permette all’idrogeno. La struttura è resa stabile perché c’è una sinergia di tanti legami deboli.La struttura terziaria è scritta nella sequenza degli amminoacidi. Proteina che ha assunto la sua configurazione: proteina nativa.
È possibile rendere una proteina nativa di nuovo lineare con il calore. Ci sono alcune sostanze chimiche che denaturano le proteine come i detergenti, saponi. Anche la variazione di PH fa sì che gli amminoacidi carichi positivamente possono diventare neutri e viceversa, la proteina non è più stabile e la conformazione tende a sgretolarsi. Le variazioni delle concentrazioni saline, abbondanza di ioni.
La struttura quaternaria:
Più polipeptidi,più proteine possono mettersi insieme per andare a formare monomeri. Dimero e tetramero.
L’emoglobina è una proteina contenuta nei globuli rossi e si lega all’ossigeno. È fatta da 4 polipeptidi uniti da legami polivalenti.
Le IGG,gli anticorpi,ci sono tanti foglietti beta. I polipeptidi più grandi prendono il nome di catena pesante,quelli più piccoli vengono schiumati catene leggere. Le catene sono tenute insieme dai ponti di solfuro. Due ponti tra le catene pesanti,uno che tiene insieme le catene leggere e quelle pesanti.
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