Concetti Chiave
- La struttura terziaria delle proteine globulari si forma quando la proteina si ripiega nella sua forma biologicamente attiva, mediata da legami deboli.
- La glicina gioca un ruolo cruciale nella stabilità delle strutture a triplice elica, grazie alla sua piccola catena laterale che riduce lo spazio interno nella molecola.
- L'idrossiprolina, derivante dalla modificazione post-traduzionale della prolina mediata dalla vitamina C, è fondamentale per la resistenza del collagene.
- La carenza di vitamina C può provocare pellagra e compromettere la robustezza del collagene, rendendolo fragile.
- Le strutture secondarie delle proteine possono ripiegarsi autonomamente per formare strutture ordinate chiamate domini, che sono presenti anche nelle strutture terziarie e quaternarie.
Indice
Struttura delle proteine globulari
La struttura terziaria è tipica delle proteine globulari. La struttura primaria è una successione disordinata, detta random coil, di piani ruotabili. Ad avere una struttura di questo tipo è una proteina che emerge da un ribosoma, è perciò una proteina, che non ha attività biologica, la quale viene assunta quando la proteina si ripiega (folding) nella sua forma biologicamente attiva, o forma nativa. I legami che mediano la transizione da forma non attiva alla forma attiva sono legami deboli. Le strutture secondarie di una proteina si possono dar vita a strutture supersecondarie o domini, ripiegandosi autonomamente per assumere strutture ordinate. I domini possono essere presenti anche in strutture terziarie e quaternarie.
Ruolo della glicina e idrossiprolina
Fondamentale è anche l’abbondanza di glicina: ad ogni giro della triplice elica, la glicina occupa la posizione centrale così che la sua piccolissima catena laterale faccia sì che ci sia poso spazio interno, fornendo alla molecola una resistenza molto maggiore di quella che ci sarebbe se ci fosse uno spazio maggiore dovuto a catene laterali ingombranti.
Importanza della vitamina C
L'idrossiprolina presente nel collagene deriva da una modificazione post traduzionale della prolina: una idrossilazione al carbonio 4, mediata dalla vitamina C. La carenza di vitamina C causa infatti pellagra e rende fragile il collagene. Anche la lisina può essere idrossilata. Le idrossilazioni conferiscono maggiore sostegno alla fibra matura del collagene, concorrendo quindi alla funzione di sostegno meccanico del collagene. Non tutte le proline sono però idrossilate perché gli enzimi essendo specifici riconoscono solamente alcune delle proline. Importante
Domande da interrogazione
- Qual è la differenza tra la struttura primaria e la struttura terziaria delle proteine globulari?
- Qual è il ruolo della glicina nella struttura del collagene?
- Come influisce la vitamina C sulla stabilità del collagene?
La struttura primaria è una successione disordinata di piani ruotabili, mentre la struttura terziaria è tipica delle proteine globulari e rappresenta la forma biologicamente attiva che si ottiene attraverso il ripiegamento della proteina (folding) (testo).
La glicina occupa la posizione centrale ad ogni giro della triplice elica, permettendo di ridurre lo spazio interno e conferendo una maggiore resistenza alla molecola, rispetto a catene laterali più ingombranti (testo).
La vitamina C è fondamentale per l'idrossilazione della prolina in idrossiprolina, che aumenta la resistenza del collagene; la sua carenza può portare a fragilità del collagene e pellagra (testo).
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