Proteine globulari e struttura terziaria

Struttura delle proteine globulari

La struttura terziaria è tipica delle proteine globulari. La struttura primaria è una successione disordinata, detta random coil, di piani ruotabili. Ad avere una struttura di questo tipo è una proteina che emerge da un ribosoma, è perciò una proteina, che non ha attività biologica, la quale viene assunta quando la proteina si ripiega (folding) nella sua forma biologicamente attiva, o forma nativa. I legami che mediano la transizione da forma non attiva alla forma attiva sono legami deboli. Le strutture secondarie di una proteina si possono dar vita a strutture supersecondarie o domini, ripiegandosi autonomamente per assumere strutture ordinate. I domini possono essere presenti anche in strutture terziarie e quaternarie.

Ruolo della glicina e idrossiprolina

Fondamentale è anche l’abbondanza di glicina: ad ogni giro della triplice elica, la glicina occupa la posizione centrale così che la sua piccolissima catena laterale faccia sì che ci sia poso spazio interno, fornendo alla molecola una resistenza molto maggiore di quella che ci sarebbe se ci fosse uno spazio maggiore dovuto a catene laterali ingombranti.

Importanza della vitamina C

L'idrossiprolina presente nel collagene deriva da una modificazione post traduzionale della prolina: una idrossilazione al carbonio 4, mediata dalla vitamina C. La carenza di vitamina C causa infatti pellagra e rende fragile il collagene. Anche la lisina può essere idrossilata. Le idrossilazioni conferiscono maggiore sostegno alla fibra matura del collagene, concorrendo quindi alla funzione di sostegno meccanico del collagene. Non tutte le proline sono però idrossilate perché gli enzimi essendo specifici riconoscono solamente alcune delle proline. Importante