Concetti Chiave
- La struttura quaternaria delle proteine è formata dall'assemblamento di due o più catene polipeptidiche, chiamate subunità.
- L'emoglobina è un esempio di proteina con struttura quaternaria, composta da catene globiniche α e β che legano il gruppo eme.
- Le subunità sono tenute insieme da legami deboli simili a quelli della struttura terziaria, stabilizzando la struttura complessiva.
- Le strutture amiloidi sono resistenti e difficili da eliminare, formate da conformazioni β intrecciate da legami a idrogeno.
- Le proteine mutanti nelle malattie neurodegenerative tendono a spostare l'equilibrio verso la forma unfolded, portando all'accumulo di amiloidi.
Struttura delle proteine quaternarie
È una struttura dovuta all’assemblamento di due o più catene polipeptidiche, uguali o diverse, che vengono dette subunità. Un esempio di proteina quaterniaria è l'emoglobina, costituita da 2 catene globiniche α e 2 β, ciascuna delle quali lega il gruppo eme, deputato ad associare o dissociare la molecola dell'ossigeno. Le subunità sono tenute assieme da relazioni di antisimmetra, stabilizzate dagli stessi legami legami deboli che stabilizzano la struttura terziaria.
Queste strutture betamilodi sono spesso molto resistenti e difficilmente eliminabili: sono infatti conformazioni β di una struttura secondaria finemente intreciata da migliaia legami ad H che le rendono indistruttibili in condizioni fisiologiche.Stabilità delle proteine mutanti
Le proteine mutanti che danno luogo a queste amiloidosi sono più stabili delle proteine sane: c’è normalmente un equilibrio tra quella nativa e quella parzialmente unfolded; nelle malattie neurodegenerative sono dovute ad uno spostamento dell’equilibrio verso la forma unfolded e al conseguente
deposito di queste amiloidi: esse diventano sintomatiche a parecchie decine di anni dall'iniziale formazione della fibra, il tempo necessario all’accumulo (anche se come detto in realtà l’accumulo di amiloidi è il risultato fenotipico della formazione degli oligomeri, i veri agenti tossici).
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