Concetti Chiave
- Le proteine fibrose hanno funzione di sostegno e sono costituite da moduli secondari ripetuti in una direzione, mentre le proteine globulari si ripiegano per esporre porzioni idrofiliche.
- Le proteine globulari formano tasche idrofobiche che fungono da siti attivi o di legame e rilasciano acqua.
- Le interazioni deboli tra molecole includono interazioni elettrostatiche dipolo-dipolo, forze di van der Waals e forze di dispersione di London.
- Le funzioni delle proteine comprendono sostegno, movimento, trasporto, catalisi, riconoscimento, ormonali, difesa e riserva.
- La prolina interrompe la catena polipeptidica poiché, legando un atomo di idrogeno, non può formare ulteriori legami a idrogeno intra- o intermolecolari.
Indice
Caratteristiche delle proteine fibrose e globulari
Le proteine fibrose, solitamente con funzione di sostegno, sono generalmente costituite da uno stesso modulo secondario che si ripete in una certa direzione dello spazio; le globulari (per tutte le altre funzioni) tendono invece a ripiegarsi portando all’esterno le porzioni idrofiliche e formando tasche idrofobiche, generalmente sede dei siti attivi (o di legame), rilasciando acqua.
• interazioni elettrostatiche dipolo-dipolo (una particolare è l’interazione a H)
• forze di van der Waals (dipolo-dipolo indotto, dipolo indotto-dipolo indotto
• forze di dispersione di London (anche dette legami idrofobici)
Funzioni delle proteine
• sostegno
• movimento
• trasporto
• catalisi
• riconoscimento
• ormonali
• difesa
• riserva
Strutture secondarie delle proteine
È una disposizione regolare nello spazio della catena polipeptidica stabilizzata per mezzo di interazioni H tra gruppi N-H e C=O di aminoacidi vicini nella struttura primaria: non sono le catene laterali ma lo scheletro a formare i legami.
Esempi di strutture secondarie sono:
• α elica
• elica del collagene
• foglietto β
Ruolo della prolina nelle catene polipeptidiche
Quando la prolina contrae legame peptidico, perde il suo unico H: la prolina dunque interrompe la catena dato che non ha un H per instaurare un altro legame ad H intramolecolare o intermolecolare.
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