Struttura delle proteine

Struttura delle proteine

I "mattoni" costituenti le proteine sono gli amminoacidi. Gli amminoacidi si legano tra di loro tramite un legame peptidico andando a formare i polipeptidi.

Struttura primaria

La struttura primaria si riferisce alla successione dei singoli aminoacidi della catena polipeptidica. Ciascuna proteina avrà infatti una particolare sequenza e, proprio in base a questa, riusciremo a distinguere una proteina dall’altra; la struttura primaria rappresenta l’identità della proteina ed, è fondamentale per l’acquisizione del folding. È importante evidenziare la differenza concernente la forza del legame che sarà covalente e quindi forte nella struttura primaria, mentre nel caso di strutture di ordine superiore troveremo legami deboli (come legami ad idrogeno che si formano tra le catene laterali degli amminoacidi vicini tra loro.)

Struttura secondaria

questa struttura riguarda proteine che assumono una struttura in cui sarà presente un ripiegamento della catena che coinvolge piccole porzioni della catena.
 Proprio questo ripiegamento tridimensionale della catena polipeptidica nello spazio viene chiamato “folding proteico”. La struttura secondaria si forma quando si instaurano delle relazioni a breve raggio tra gli amminoacidi che costituiscono la struttura primaria; infatti gli amminoacidi vicini tra loro cominciano ad interagire instaurando legami deboli. La struttura secondaria si riferisce quindi ad una porzione limitata della proteina; quest’ultima inizia a ripiegarsi, ad esempio, fino a formare delle eliche.
Le interazioni che gli amminoacidi instaurano tra loro sono principalmente legami ad idrogeno; è possibile trovare anche forze di Van Der Waals e, in alcuni casi, legami idrofobici, in base alle catene laterali degli amminoacidi e quindi alla struttura primaria. Le proteine si trovano nel citoplasma, cioè in ambiente acquoso, ma una stessa proteina posta in due solventi diversi (ad esempio acqua e benzina) assumerà strutture differenti avvolgendosi diversamente.

La struttura terziaria

in questa struttura si prevede un ripiegamento completo della proteina, sono quindi coinvolti tutti gli aminoacidi che possono anche trovarsi distanti tra loro. Coinvolgendo tale struttura tutti gli aminoacidi essa tiene conto anche delle interazioni a lungo raggio; considera aminoacidi lontani tra loro come componenti che possono avvicinarsi a causa del ripiegamento. Di fondamentale importanza è infatti l’ambiente nel quale si trova la catena polipeptidica e quindi le reazioni che gli amminoacidi instaurano con il solvente. È possibile osservare un ripiegamento completo che tutta la catena polipeptidica assume tridimensionalmente nello spazio o per meglio dire nell’acqua.
La forza guida per il riavvolgimento della struttura terziaria è proprio l’acqua, la struttura dipenderà infatti dai rapporti che gli aminoacidi instaureranno con questa nell’ambiente circostante. La struttura terziaria allora tenderà a fare seppellire gli aminoacidi idrofobici nelle regioni più interne nella cosiddetta struttura globulare (struttura simile ad una pallina). Alcuni aminoacidi idrofilici instaureranno buoni rapporti con il solvente, mentre altri
idrofobici cercheranno di distanziarsi più possibile. La proteina globulare è del tutto strutturata ed acquisisce quella che fu definita “struttura nativa”. Con questo termine si intende anche una conformazione che la rende funzionale.

La struttura quaternaria

La struttura quaternaria deriva dall’associazione di più catene polipeptidiche che possono essere fra loro uguali o differenti. Un caso specifico in cui è possibile apprezzare tale struttura è quello dell’emoglobina, proteina
trasportatrice dell’ossigeno nel sangue. Essa è costituita da 4 subunità (ogni catena polipeptidica rappresenta una subunità. Una proteina a struttura quaternaria può essere dimerica, trimerica, tetramerica, oligomerica etc in base al numero di sub-unità che la compongono.