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Struttura delle proteine

Le proteine vengono sintetizzate sui ribosomi e, man mano che si forma, la sequenza degli amminoacidi si ripiega e si avvolge su se stessa in modo da assumere
la configurazione più stabile. Il ripiegamento è possibile solo intorno ai legami del Cα. Nella sequenza degli amminoacidi, detta struttura primaria, vi è l’informazione necessaria per definire la conformazione tridimensionale .
Il modo secondo cui la catena peptidica si ripiega su se stessa dà luogo alla struttura secondaria . Sono note le strutture ad α-elica e a lamine pieghettate, rese stabili dalla formazione di ponti idrogeno fra gruppi —NH— e = CO.
L’ α-elica è data dalla sequenza nello spazio di una serie di piani che si articolano in corrispondenza del Cα e dai quali sporgono le catene laterali (— R). Un singolo

giro dell’elica o passo dell’elica si estende per circa 0,45 nm. In tutte le proteine native esaminate finora l’α-elica è formata da L-amminoacidi ed è destrorsa e per un giro d’elica vi sono circa 3,6 residui di amminoacidi. Nella struttura β pieghettata la catena di amminoacidi ha un andamento sinuoso (a zig-zag); i gruppi =CO ed =NH sono orientati perpendicolarmente rispetto alla direzione della catena e i radiacali
— R sporgono al di sopra e al di sotto della catena. La struttura secondaria è caratteristica della conformazione fibrosa (proteine fibrose).
Esiste poi un livello più complesso di organizzazione spaziale delle proteine la struttura terziaria, tipica delle proteine globulari, dovuta essenzialmente a interazioni tra i diversi residui — R polari e non polari e tra questi e il solvente. L’ambiente in cui è immersa la proteina condiziona la struttura terziaria; infatti variazioni più o meno ampie di alcuni fattori (pH, temperatura) possono alterare questo tipo di organizzazione (denaturazione), determinando la perdita delle proprietà chimiche e della funzione biologica delle proteine. Con alcuni accorgimenti è possibile ripristinare la struttura terziaria (rinaturazione); la proteina in tal caso è in grado di assolvere l’attività biologica originale.
La struttura quaternaria è di ordine superiore; la ritroviamo nelle proteine composte da più catene peptidiche ed è dovuta ad interazioni non covalenti tra singole catene peptidiche (protomeri) .
Ha struttura quaternaria l’emoglobina

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