Concetti Chiave
- Le proteine si sintetizzano sui ribosomi, ripiegandosi in configurazioni stabili grazie alle informazioni nella loro sequenza di amminoacidi.
- La struttura secondaria delle proteine include α-eliche e lamine pieghettate, stabilizzate da ponti idrogeno tra gruppi amminici e carbonilici.
- L’α-elica presenta una sequenza spaziale di piani legati al Cα, con circa 3,6 amminoacidi per giro, ed è tipicamente destrorsa in proteine naturali.
- La struttura terziaria delle proteine globulari è influenzata dalle interazioni tra residui polari e non polari, e può denaturarsi a causa di variazioni ambientali.
- La struttura quaternaria si forma in proteine con più catene peptidiche, sostenuta da interazioni non covalenti tra i protomeri, come nell'emoglobina.
Indice
Sintesi e ripiegamento delle proteine
Le proteine vengono sintetizzate sui ribosomi e, man mano che si forma, la sequenza degli amminoacidi si ripiega e si avvolge su se stessa in modo da assumere
la configurazione più stabile. Il ripiegamento è possibile solo intorno ai legami del Cα. Nella sequenza degli amminoacidi, detta struttura primaria, vi è l’informazione necessaria per definire la conformazione tridimensionale .
Struttura secondaria delle proteine
Il modo secondo cui la catena peptidica si ripiega su se stessa dà luogo alla struttura secondaria . Sono note le strutture ad α-elica e a lamine pieghettate, rese stabili dalla formazione di ponti idrogeno fra gruppi —NH— e = CO.
L’ α-elica è data dalla sequenza nello spazio di una serie di piani che si articolano in corrispondenza del Cα e dai quali sporgono le catene laterali (— R). Un singolo
giro dell’elica o passo dell’elica si estende per circa 0,45 nm. In tutte le proteine native esaminate finora l’α-elica è formata da L-amminoacidi ed è destrorsa e per un giro d’elica vi sono circa 3,6 residui di amminoacidi. Nella struttura β pieghettata la catena di amminoacidi ha un andamento sinuoso (a zig-zag); i gruppi =CO ed =NH sono orientati perpendicolarmente rispetto alla direzione della catena e i radiacali
— R sporgono al di sopra e al di sotto della catena. La struttura secondaria è caratteristica della conformazione fibrosa (proteine fibrose).
Struttura terziaria e quaternaria
Esiste poi un livello più complesso di organizzazione spaziale delle proteine la struttura terziaria, tipica delle proteine globulari, dovuta essenzialmente a interazioni tra i diversi residui — R polari e non polari e tra questi e il solvente. L’ambiente in cui è immersa la proteina condiziona la struttura terziaria; infatti variazioni più o meno ampie di alcuni fattori (pH, temperatura) possono alterare questo tipo di organizzazione (denaturazione), determinando la perdita delle proprietà chimiche e della funzione biologica delle proteine. Con alcuni accorgimenti è possibile ripristinare la struttura terziaria (rinaturazione); la proteina in tal caso è in grado di assolvere l’attività biologica originale.
La struttura quaternaria è di ordine superiore; la ritroviamo nelle proteine composte da più catene peptidiche ed è dovuta ad interazioni non covalenti tra singole catene peptidiche (protomeri) .
Ha struttura quaternaria l’emoglobina
Domande da interrogazione
- Qual è il processo di sintesi e ripiegamento delle proteine?
- Quali sono le principali strutture secondarie delle proteine e come si formano?
- Che cosa caratterizza la struttura terziaria e quaternaria delle proteine?
Le proteine vengono sintetizzate sui ribosomi e, man mano che si formano, la sequenza degli amminoacidi si ripiega per assumere la configurazione più stabile, con l'informazione necessaria per la conformazione tridimensionale presente nella struttura primaria.
Le strutture secondarie delle proteine includono l'α-elica e le lamine pieghettate, stabilizzate da ponti idrogeno tra gruppi —NH— e =CO. L'α-elica è formata da L-amminoacidi ed è destrorsa, mentre la struttura β pieghettata presenta un andamento sinuoso della catena di amminoacidi.
La struttura terziaria è tipica delle proteine globulari e dipende dalle interazioni tra residui —R e il solvente, mentre la struttura quaternaria si riferisce a proteine composte da più catene peptidiche, come l'emoglobina, e deriva da interazioni non covalenti tra i protomeri.
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