Concetti Chiave
- La struttura primaria delle proteine è definita dalla sequenza degli amminoacidi, che contiene l'informazione necessaria per la conformazione tridimensionale.
- La struttura secondaria è caratterizzata da configurazioni come l'α-elica e le lamine pieghettate, stabilizzate da ponti idrogeno tra gruppi NH e CO.
- La struttura terziaria delle proteine globulari deriva da interazioni tra residui polari e non polari e può essere influenzata da fattori ambientali come pH e temperatura.
- La denaturazione e la rinaturazione possono alterare e ripristinare la struttura terziaria, influenzando la funzione biologica delle proteine.
- La struttura quaternaria si verifica in proteine con più catene peptidiche, come l'emoglobina, ed è mantenuta da interazioni non covalenti tra protomeri.
Indice
Sintesi e ripiegamento delle proteine
Le proteine vengono sintetizzate sui ribosomi e, man mano che si forma, la sequenza degli amminoacidi si ripiega e si avvolge su se stessa in modo da assumere
la configurazione più stabile. Il ripiegamento è possibile solo intorno ai legami del Cα. Nella sequenza degli amminoacidi, detta struttura primaria, vi è l’informazione necessaria per definire la conformazione tridimensionale .
Struttura secondaria delle proteine
Il modo secondo cui la catena peptidica si ripiega su se stessa dà luogo alla struttura secondaria .
Sono note le strutture ad α-elica e a lamine pieghettate, rese stabili dalla formazione di ponti idrogeno fra gruppi —NH— e = CO.
L’ α-elica è data dalla sequenza nello spazio di una serie di piani che si articolano in corrispondenza del Cα e dai quali sporgono le catene laterali (— R). Un singolo
giro dell’elica o passo dell’elica si estende per circa 0,45 nm. In tutte le proteine native esaminate finora l’α-elica è formata da L-amminoacidi ed è destrorsa e per un giro d’elica vi sono circa 3,6 residui di amminoacidi. Nella struttura β pieghettata la catena di amminoacidi ha un andamento sinuoso (a zig-zag); i gruppi =CO ed =NH sono orientati perpendicolarmente rispetto alla direzione della catena e i radiacali
— R sporgono al di sopra e al di sotto della catena. La struttura secondaria è caratteristica della conformazione fibrosa (proteine fibrose).
Struttura terziaria e quaternaria
Esiste poi un livello più complesso di organizzazione spaziale delle proteine la struttura terziaria, tipica delle proteine globulari, dovuta essenzialmente a interazioni tra i diversi residui — R polari e non polari e tra questi e il solvente. L’ambiente in cui è immersa la proteina condiziona la struttura terziaria; infatti variazioni più o meno ampie di alcuni fattori (pH, temperatura) possono alterare questo tipo di organizzazione (denaturazione), determinando la perdita delle proprietà chimiche e della funzione biologica delle proteine. Con alcuni accorgimenti è possibile ripristinare la struttura terziaria (rinaturazione); la proteina in tal caso è in grado di assolvere l’attività biologica originale.
La struttura quaternaria è di ordine superiore; la ritroviamo nelle proteine composte da più catene peptidiche ed è dovuta ad interazioni non covalenti tra singole catene peptidiche (protomeri) .
Ha struttura quaternaria l’emoglobina
Domande da interrogazione
- Qual è il ruolo della struttura primaria delle proteine?
- Come si stabilizza la struttura secondaria delle proteine?
- Cosa può influenzare la struttura terziaria delle proteine?
La struttura primaria delle proteine, costituita dalla sequenza degli amminoacidi, contiene l'informazione necessaria per definire la conformazione tridimensionale della proteina.
La struttura secondaria delle proteine, come l'α-elica e le lamine pieghettate, è stabilizzata dalla formazione di ponti idrogeno tra gruppi —NH— e =CO.
La struttura terziaria delle proteine è influenzata dall'ambiente circostante, e variazioni di fattori come pH e temperatura possono causare la denaturazione, alterando l'organizzazione spaziale e la funzione biologica della proteina.
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