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La catalisi enzimatica

Il sito attivo e il complesso enzima-substrato
All’interno della struttura proteica è presente una piccola regione, chiamata sito attivo, responsabile del riconoscimento della molecola su cui l’enzima deve agire. Il sito attivo è caratterizzato dalla presenza di amminoacidi in grado di interagire con il substrato e ha dimensioni e struttura spaziale tali da consentire un’interazione molto ravvicinata con il substrato stesso. Il sito attivo riguarda una regione relativamente piccola rispetto all’intera molecola dell’enzima. Il substrato si lega al sito attivo mediante numerose interazioni non covalenti, come legami a idrogeno, interazioni elettrostatiche, forze di van der Waals e interazioni idrofobiche. Questi legami sono alla base dell’azione catalitica degli enzimi: quando l’enzima interagisce con il substrato si ha il rilascio di energia, che viene usata dall’enzima per favorire la formazione dello stato di transizione determinando quindi l’aumento della velocità di reazione.
La modalità con cui agisce l’enzima può essere descritta attraverso le seguenti tappe:
• Il substrato (S) si lega al sito attivo dell’enzima (E) in modo reversibile formando un complesso, che prende il nome di complesso enzima-substrato (ES).
• L’interazione fra il substrato e l’enzima favorisce la reazione, ossia la conversione del substrato in prodotto (P).
• Il prodotto si allontana dall’enzima lasciandolo inalterato e libero per una nuova catalisi Q.
Il processo è ciclico e avviene rapidamente per un numero di volte estremamente elevato.
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