Video appunto: Proteine leganti ossigeno
La mioglobina è stata così chiamata perché è stata isolata dai muscoli e perché è in grado di legare ossigeno, attraverso gruppi non proteici, detti prostetici: i gruppi eme. Il gruppo eme è agganciato alla proteina attraverso istidina prossimale: l’azoto imidazolico dell’istidina si lega in quinta posizione di coordinazione del ferro ferroso.
La sesta posizione rimane libera, per legare l’ossigeno, mentre le prime 4 sono utilizzate per legare la porfina. È presente anche una istidina distale perché il gruppo eme è in grado di legare il monossido di carbonio 250000 volte meglio rispetto all’ossigeno, se però si aggiunge un ingombro, come l’istidina, si piegherebbe l’eventuale legame C=O e quindi gli orbitali di legame non sarebbe nella loro posizione migliore e perciò l’affinità per il monossido di carbonio diminuirebbe nel caso in cui ci si trovi in un ambiente ricco di ossigeno.

A legarsi all’ossigeno è il ferro ferroso, invece il ferro ferrico, presente nella met-globina si lega all’acqua. Circa il 3-4% dell’emoglobina è presente in forma met, la quale non è in grado di scambiare ossigeno.
Si ponga ora l’attenzione sulla struttura dell’emoglobina che è simile a quella della mioglobina perché tutte le globine sono simili tra loro sia per motivi strutturali, sia perché presentano sequenze molto simili di amminoacidi, ad esempio ogni globina presenta una istidina prossimale e una istidina distale. L’emoglobina però, a differenza della mioglobina, è un tetramero costituito da 2 subunità α e 2 subunità β, ciascuna presentante un gruppo eme capace di legare una molecola di ossigeno.