carlotta_viasco
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Concetti Chiave

  • Le proteine sono polimeri biologici composti da venti tipi di aminoacidi, la cui sequenza crea una varietà di proteine distinte.
  • Gli aminoacidi possiedono un gruppo carbossilico e un gruppo amminico, rendendoli unici per le reazioni chimiche acido-base.
  • Le proteine si classificano in base alla funzione: strutturali, di difesa, di segnalazione, di membrana, di trasporto, di riserva e di regolazione.
  • Le proteine possono essere fibrose, con funzione strutturale, o globulari, con funzioni di controllo e trasporto.
  • Le proteine coniugate si legano a molecole come lipidi e zuccheri, formando lipoproteine e glicoproteine con specifiche funzioni biologiche.

Indice

  1. Proteine
  2. Come sono fatti gli aminoacidi?
  3. La classificazione delle proteine
  4. Le strutture delle proteine
  5. Dove possiamo trovare le molecole coniugate?

Proteine

Le proteine sono polimeri biologici formati da monomeri che si chiamano aminoacidi
→ sono venti tipi diversi e cambiando l’ordine di questi aminoacidi si producono milioni proteine diverse tra di loro.

Come sono fatti gli aminoacidi?

Gli aminoacidi sono molecole formate da due gruppi funzionali: ‣ Un gruppo carbossilico -COOH
‣ Un gruppo amminico-NH2
Quindi è l’unica molecola che possiede contemporaneamente due gruppi funzionali, che intervengono entrambi nelle reazioni chimiche.
Tutti gli aminoacidi possiedono anche un atomo di carbonio legato all’atomo di carbonio chiamato alfa.
Quindi io possono avere un aminoacido in cui i due gruppi funzionali sono presenti non sullo stesso atomo di carbonio, ma su atomi di carbonio diversi.
Gli aminoacidi che costituiscono le proteine sono venti, di cui nove sono detti essenziali → fondamentali per la vita.
Essi però devono essere introdotti con gli alimenti, in quanto l’organismo non è in grado di sintetizzarli.
Gli alimenti fondamentali che contengono questi nove aminoacidi sono: il latte, cereali, legumi e uova.
Tutti gli aminoacidi hanno due parti importanti:
‣ NH2→si comporta da base quindi accetta ioni H+
‣ COOH→si comporta da acido quindi rilascia ioni H+
Dato che questi gruppi funzionali hanno proprietà chimiche diverse, in soluzione tendono spontaneamente a ionizzarsi, quindi NH2 accetta ioni H+ da COOH
→ avviene una reazione che si chiama reazione acido base all’interno dello stesso aminoacido.

Con questa reazione:
‣ NH2 diventa NH3+
‣ COOH diventa COO-
Questa caratteristica rende gli aminoacidi degli afoliti (cioè contengono contemporaneamente un gruppo acido e un gruppo basico) quindi ioni dipolari
→ cioè in grado di comportarsi sia come acidi sia come basi.

La classificazione delle proteine

In base alla forma della catena polipeptidica, la proteina svolge una particolare funzione, in base alla funzione che svolge una proteina, prendono nomi diversi.
Alcune proteine prendono il nome di enzimi (proteine catalitiche) → sono delle proteine che hanno la capacità di fare avvenire le reazioni chimiche, accelerano le reazioni chimiche.
Le proteine si possono suddividere in:
‣ Proteine strutturale→ un esempio di queste proteine sono le proteine dei capelli che formano la cheratina.
‣ Proteine di difesa→ nei confronti di germi, virus, batteri e muffe.
Sono i famosi anticorpi cioè molecole che vengono prodotti dai globuli bianchi e non solo.
Per esempio nel sangue ci sono le immunoproteine, cioè le proteine che riconoscono
una sostanza estranea e cercano di distruggerla.
Sono proteine che riconoscono le sostanze estranee all’organismo e provano ad eliminarle.
‣ Proteine di segnalazione→ sono proteine che permettono lo svolgersi di certi meccanismi, in base a dei segnali che arrivano dalla cellula a un altra cellula.
Esempio:la digestione a carico dello stomaco, quando noi mangiamo un alimento arriva
nello stomaco, lo stomaco comincia a contrarsi.
Questa contrazione è dovuta al fatto che dal cervello è partito un segnale che dice allo stomaco di cominciare a far si che il muscolo si contrai e si rilassi.
In questo modo il cibo può essere mescolato con l’acido cloridrico.
‣ Proteine di membrana→queste proteine sono trasportatori di membrana,
tutte le cellule hanno una membrana formata da fosfolipidi e proteine.
Sono le proteine che facilitano il trasporto delle sostanze attraverso la membrana cellulare. Processo di trasporto passivo attraverso la membrana.
‣ Proteineditrasporto→trasportanolesostanzeall’internodell’organismo
Processo di trasporto attivo.
Un esempio di proteina di trasporto è l’emoglobina → che riconosce l’ossigeno in modo tale che lo possa portare all’interno delle cellule del corpo per la respirazione cellulare.
‣ Proteine di riserva→ esempio ferritina sono alcune proteine che quando avviene la demolizione dei globuli rossi, inizialmente si depositano nella milza poi attraverso i vasi sanguigni arriva al fegato, nel fegato avviene la suddivisione del globulo rosso. Una parte di questi globuli rossi si inizia a comportare da colesterolo,
invece gli ioni ferro rimangono nel fegato e vengono trattenuti da una proteina chiamata ferritina, quando il midollo osseo deve produrre nuovi globuli rossi ha bisogno del ferro,
questo ferro viene prelevato proprio dal fegato che lo aveva conservato.
La ferritina quindi trattiene il ferro per favorire la produzione di nuovi globuli rossi.
‣ Proteinediregolazione→servonoperilcontrollodeiprocessicellulari(ormoni).
La proteine dipende sempre dalla sua conformazione spaziale
Perché se la proteina mantiene la sua catena polipeptidica lineare non svolge nessuna funzione.

Le strutture delle proteine

Un altra classificazione che deve essere fatta in base all’organizzazione della catena polipeptidica. Possiamo parlare di:
‣ Proteinefibrose→sonodelleproteinechehannounafunzionestrutturaleedisostegno. Proteine fibrose sono ad esempio quelle che compongono per la maggior parte la pelle,
i capelli e le unghie
‣ Proteine globulari→sono delle proteine che hanno una funzione di controllo, regolazione e trasporto.
Un altra classificazione che possiamo studiare è quella tra: classificazione in base alla composizione
‣ Proteine semplici→ sono le proteine fatte solo da amminoacidi(leucina, arginina)
‣ Proteine coniugate→ sono quelle formate da una catena polipeptidica legata a un altro tipo
di molecola.
Se la catena polipeptidica è legata a un lipide (grasso) prende il nome di lipoproteina (quelle che formano il colesterolo cattivo e buono)
Se la catena polipeptidica è legata a uno zucchero (molecole di glucosio) prende il nome di glicoproteine.
Se invece la catena polipeptidica è legata una molecola di RNA o DNA (acido nucleico) prende il nome di nucleoproteine.

Dove possiamo trovare le molecole coniugate?

‣ Le lipoproteine→ sono molecole circolanti, circolano nel sangue per trasportare molecole di lipidi come il colesterolo.
Hanno funzione di trasporto
‣ Le glicoproteine→ hanno funzione di recettore, si trovano sulla membrana plasmatica e riconoscono le cellule simili per formare i tessuti oppure riconoscono una sostanza tale da farla entrare o meno.
Esempio: gli antigeni sono glicoproteine, riconoscono il sangue dello stesso tipo quando
facciamo la trasfusione.
‣ Le nucleoproteine→ sono tutte le proteine che contengono all’interno della catena polipeptidica un acido nucleico.
Li possiamo trovare nel nucleo delle cellule eucariotiche perché queste nucleoproteine si legano in diversi punti del DNA e favoriscono gli agglomerati del DNA.
Perchè non solo ha una doppia elica ma questa doppia elica si può piegare su se stessa formando i cromosomi.
Le nucleoproteine formano i cromosomi.

Domande da interrogazione

  1. Qual è la struttura di base degli aminoacidi?
  2. Gli aminoacidi sono molecole formate da un gruppo carbossilico (-COOH) e un gruppo amminico (-NH2), che intervengono nelle reazioni chimiche. Possiedono anche un atomo di carbonio alfa a cui sono legati.

  3. Qual è la classificazione delle proteine in base alla loro funzione?
  4. Le proteine si classificano in base alla loro funzione in enzimi, proteine strutturali, di difesa, di segnalazione, di membrana, di trasporto, di riserva e di regolazione.

  5. Come si differenziano le proteine fibrose dalle proteine globulari?
  6. Le proteine fibrose hanno una funzione strutturale e di sostegno, mentre le proteine globulari hanno funzioni di controllo, regolazione e trasporto.

  7. Cosa sono le proteine coniugate e dove si trovano?
  8. Le proteine coniugate sono formate da una catena polipeptidica legata a un altro tipo di molecola, come lipidi, zuccheri o acidi nucleici. Si trovano nel sangue, sulla membrana plasmatica e nel nucleo delle cellule eucariotiche.

  9. Qual è il ruolo delle lipoproteine nel corpo umano?
  10. Le lipoproteine circolano nel sangue e hanno la funzione di trasportare molecole di lipidi, come il colesterolo.

Domande e risposte