Proteine - Caratteristiche e classificazione

Struttura delle proteine

A differenza dei polisaccaridi, la maggior parte delle proteine non appare come una lunga catena polimerica all'interno delle cellule, ma si presenta invece ripiegata in una particolare struttura tridimensionale. La conformazione di una proteina è determinata dall'ordine e dal tipo di amminoacidi che la compongono. I biologi distinguono quattro livelli di organizzazione strutturale delle proteine .

Livelli di organizzazione

Struttura primaria, la sequenza ordinata degli amminoacidi in una catena polipeptidica. Questa struttura determina i successivi livelli strutturali.

• Struttura secondaria: una sovrastruttura con una forma definita dai legami a idrogeno che si possono instaurare fra regioni diverse di un polipeptide. A questo livello di organizzazione la catena forma spirali, pieghe e anelli.

• Struttura terziaria: la forma tridimensionale di un polipeptide, che risulta soprattutto dall'interazione fra i gruppi R e l'acqua. All'interno della cellula, infatti, ogni polipeptide è circondato da molecole d'acqua che spingono i gruppi Idrofobi a disporsi verso l'interno della proteina. Inoltre, si formano legami a idrogeno e (più di rado) legami ionici tra la struttura peptidica e alcuni gruppi R. 1 legami covalenti fra atomi di zolfo- ponti disolfuro-appartenenti ad alcuni gruppi R rinforzano la struttura. I ponti disolfuro abbondano nelle proteine strutturali come la cheratina di cui sono fatti capelli, squame, becchi, piume, lana e zoccoli.

• Struttura quaternaria: la forma risultante dall'interazione fra le diverse subunità polipeptidiche- ripiegate nella conformazione terziaria che possono costituire una proteina. Questa struttura caratterizza solo alcuni tipi di proteine: una di queste è l'emoglobina, che trasporta l'ossigeno nel sangue ed è composta di quattro subunità .

Mutazioni e applicazioni

Come vedremo, il codice genetico di ogni organismo definisce l'ordine degli amminoacidi che costituiscono ciascuna proteina. Una mutazione genetica può quindi cambiare la struttura primaria di una proteina determinando poi variazioni nel ripiegamento delle strutture successive. Le mutazioni genetiche possono essere pericolose se danno luogo a

proteine mal ripiegate e non funzionali. Molti biologi studiano la struttura delle proteine perché questo tipo di ricerca ha molte applicazioni pratiche. La conoscenza delle strutture proteiche è molto importante nel campo delle malattie infettive. Per esempio, il morbo della mucca pazza è causato da proteine patogene mal ripiegate chiamate prioni che si trasmettono attraverso l'alimentazione. O ancora, se gli scienziati identificheranno la struttura di una proteina specifica dell'organismo che causa la malaria potrebbero usare questa informazione per creare nuovi farmaci mirati e con minimi effetti collaterali. Anche alcuni prodotti di largo consumo sfruttano la Struttura delle proteine: i trattamenti per lisciare o arricciare i capelli. per esempio, funzionano spezzando i ponti disolfuro della cheratina, per poi ricostituirsi fra gruppi R differenti quando i capelli sono nella forma desiderata.

Funzione e forma

La funzione di una proteina dipende dalla sua forma. Se osserviamo la varietà delle conformazioni proteiche, possiamo intuire come ogni forma sia in stretta relazione con il lavoro cellulare che deve compiere. Un enzima digestivo, per esempio, è una proteina che possiede delle strutture a tasca con le quali trattiene le grosse molecole di cibo affinché gli elementi nutritivi possano essere frammentati. Le proteine che costituiscono i muscoli formano lunghe fibre allineate che scivolano le une sulle altre per dare luogo alle contrazioni muscolari. I canali proteici immersi nelle membrane biologiche sono caratterizzati da pori che riconoscono e trasportano solo molecole specifiche.

Denaturazione e reversibilità

La forma di una proteina può essere alterata da diverse condizioni ambientali di natura fisica o chimica. Calore, eccesso di sali e variazioni di pH possono influenzare il numero dei legami a idrogeno alla base della conformazione della struttura secondaria e terziaria. Una proteina si definisce denaturata se la sua forma - quindi il suo ripiegamento - risulta modificata tanto da distruggerne la funzione. Consideriamo, per esempio, ciò che accade quando si cuoce un uovo: le proteine si srotolano con il calore, poi si raggrumano e si ripiegano a caso determinando la variazione di colore dell'albume da trasparente a bianco.

Nella maggior parte dei casi la denaturazione è irreversibile, infatti non c'è modo di far tornare crudo un uovo cotto. Tuttavia, se il processo di denaturazione non è estremo, può essere reversibile. La polvere di gelatina commestibile, ottenuta da carni e sui ne, è costituita dalla proteina strutturale per eccellenza: il collagene. Le fibre di collagene sono formate da catene amminoacidiche avvolte le une sulle altre a formare minuscole corde. Quando un cuoco scioglie in acqua calda la polvere di gelatina, provoca lo svolgimento delle corde e quindi la denaturazione del collagene. Nel momento in cui la gelatina si raffredda, alcune corde riassumono la loro conformazione originale contribuendo alla formazione del gel. La reversibilità della denaturazione del collagene, infatti, causa il processo di gelificazione della polvere in acqua: quando le corde si riformano intrappolano piccole sacche di liquido, creando la struttura gelatinosa.