Concetti Chiave
- Le proteine sono biopolimeri formati da catene di amminoacidi uniti da legami peptidici, con la possibilità di formare legami di solfuro tra unità di cisteina.
- La struttura primaria delle proteine è definita dalla sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica.
- La struttura secondaria è determinata dalla disposizione spaziale della catena polipeptidica, con configurazioni alfa-elica e beta-foglietto-ripiegato.
- La struttura terziaria è caratterizzata da legami intramolecolari tra i gruppi R degli amminoacidi, con particolare importanza dei ponti di solfuro S-S.
- La struttura quaternaria rappresenta l'evoluzione delle precedenti strutture, con un alto valore metabolico insieme alla struttura terziaria.
Formazione delle proteine
Le proteine sono biopolimeri formati da più di cento amminoaci uniti tra di loro da amminoacidi peptidici. Il processo di formazione del legame peptidico è un meccanismo di condensazione: due o più amminoacidi si dispongono ad interfaccia, il gruppo amminico con il gruppo carbossilico, si libera acqua e si forma il legame peptidico; si costituisce dunque un peptide. Tra gli amminoacidi di un peptide, oltre al legame peptidico, si può formare per deidrogenazione un legame di solfuro, che si può stabilire tra i gruppi -SH di due unità di cisteina. Quando molti amminoacidi si legano tra loro si forma una catena polipeptidica: questa è la base delle proteine.
Struttura delle proteine
In base alla loro configurazione spaziale, le proteine possono presentare una struttura primaria, secondaria, terziaria o quaternaria. La struttura primaria è definita dalla sequenza con cui gli amminoacidi sono legati con legami peptidici e legami solfuro nella catena polipeptidica. La struttura secondaria è definita dalla disposizione spaziale della catena polipeptidica determinata da legami a idrogeno che si stabiliscono tra l’ossigeno e il gruppo carbonile di un amminoacido e l’idrogeno del gruppo amminico. Questa struttura presenta due diverse configurazioni: alfaelica, in cui la catena polipeptidica è volta a spirale su se stessa in senso antiorario con legami a idrogeno intramolecolari; beta-foglietto-ripiegato, in cui più catene polipeptidiche sono disposte parallelamente con legami a idrogeno intermolecolari. La struttura terziaria è caratterizzata dal ponte di solfuro S-S che stabilisce per deidrogenazione tre gruppi -SH di due unità di cisteina, ed è determinata da legami intramolecolari tra i gruppi R degli amminoacidi. La struttura quaternaria utilizza tutti i meccanismi delle precedenti strutture, costituendone la naturale evoluzione. Insieme alla struttura terziaria, essa presenta un alto valore metabolico, contrariamente alla struttura primaria e a quella secondaria.