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Le proteine: caratteristiche e proprietà


Le proteine sono biopolimeri formati da più di cento amminoaci uniti tra di loro da amminoacidi peptidici. Il processo di formazione del legame peptidico è un meccanismo di condensazione: due o più amminoacidi si dispongono ad interfaccia, il gruppo amminico con il gruppo carbossilico, si libera acqua e si forma il legame peptidico; si costituisce dunque un peptide. Tra gli amminoacidi di un peptide, oltre al legame peptidico, si può formare per deidrogenazione un legame di solfuro, che si può stabilire tra i gruppi -SH di due unità di cisteina. Quando molti amminoacidi si legano tra loro si forma una catena polipeptidica: questa è la base delle proteine. In base alla loro configurazione spaziale, le proteine possono presentare una struttura primaria, secondaria, terziaria o quaternaria. La struttura primaria è definita dalla sequenza con cui gli amminoacidi sono legati con legami peptidici e legami solfuro nella catena polipeptidica. La struttura secondaria è definita dalla disposizione spaziale della catena polipeptidica determinata da legami a idrogeno che si stabiliscono tra l’ossigeno e il gruppo carbonile di un amminoacido e l’idrogeno del gruppo amminico. Questa struttura presenta due diverse configurazioni: alfaelica, in cui la catena polipeptidica è volta a spirale su se stessa in senso antiorario con legami a idrogeno intramolecolari; beta-foglietto-ripiegato, in cui più catene polipeptidiche sono disposte parallelamente con legami a idrogeno intermolecolari. La struttura terziaria è caratterizzata dal ponte di solfuro S-S che stabilisce per deidrogenazione tre gruppi -SH di due unità di cisteina, ed è determinata da legami intramolecolari tra i gruppi R degli amminoacidi. La struttura quaternaria utilizza tutti i meccanismi delle precedenti strutture, costituendone la naturale evoluzione. Insieme alla struttura terziaria, essa presenta un alto valore metabolico, contrariamente alla struttura primaria e a quella secondaria.
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