Mioglobina ed emoglobina

Mioglobina ed emoglobina

Queste due proteine hanno un compito speciale, il trasporto di ossigeno. Sono proteine globulari, quindi proteine che hanno una forma sferica e si differenziano tra loro per la modalità e la specificità con cui legano l'ossigeno, che andremo ad analizzare a breve. La mioglobina è una proteina piuttosto piccola, infatti è costituita da solo 153 amminoacidi, è presente prevalentemente nel muscolo ed è costituita da un'unica catena polipeptidica ripiegata in forma globulare. L'emoglobina è una proteina tetramerica, ovvero costituita da 4 subunità che si legano tra loro con legami di tipo non covalente ma di tipo ionico, idrofobico e sono a 2 a 2, distinguiamo infatti le catene alfa e le catene beta. Ognuna di esse, presa singolarmente avrà un comportamento simile alla mioglobina. L’ organismo estrae molta più energia di quanto farebbe in assenza di esso, circa 15 volte in più. Sono le proteine più studiate e le prime di cui è stata caratterizzata la struttura tridimensionale. Ricapitolando, la mioglobina ha una catena polipeptidica e trasporta 1 sola molecola di ossigeno e si trova nel muscolo, mentre l'emoglobina ha 4 catene polipeptidiche, è contenuta solo nei globuli rossi e trasporta 4 molecole di ossigeno.

Proteine allosteriche

Quindi la mioglobina è un raccoglitore di ossigeno intracellulare, l'emoglobina è un raccoglitore di ossigeno atmosferico. Se una proteina lega un ligando può produrre altri effetti, come modificazioni conformazionali che influenzano la funzione della proteina stessa. L'emoglobina 2 legandosi all'ossigeno subisce un cambiamento conformazionale che la rende ancora più capace di legare altre molecole di ossigeno, quindi ne aumenta l’affinità. Proteine di questo tipo sono dette allosteriche, infatti l'emoglobina ne è l'esempio perfetto. Questo processo biochimico mostra come le proteine siano strutture molto dinamiche e non statiche. Ricordiamo che questo cambiamento conformazionale può avere sia effetti positivi che effetti negativi. Perché l'evoluzione ha fatto sviluppare queste proteine per il trasporto di ossigeno? Perché l'ossigeno è poco solubile in acqua e se fosse disciolto nel sangue non sarebbe trasportato in quantità sufficiente ai tessuti, l'organo che consuma più ossigeno è il cervello.

Trasporto anidride carbonica

L'emoglobina interviene anche nel trasporto di anidride carbonica, un elemento di scarto del metabolismo, in senso inverso, ovvero lo raccoglie dai tessuti periferici e lo trasporta ai polmoni dove viene espulso. Come detto prima, l'emoglobina è contenuta esclusivamente negli eritrociti, delle cellule nucleate a forma di disco biconcavo. Ci sono 3*10^8 molecole di emoglobina per ogni eritrocita. Dove si lega l'ossigeno in queste due proteine? Le loro catene laterali non sono in grado di legarlo ma c'è un punto ben specifico, nel loro caso sarà il ferro a legare l'ossigeno, e il ferro a sua volta è incorporato in una struttura porfirica, il gruppo eme, a sua volta inglobato nelle catene globiniche della proteina.