Il ruolo cruciale di emoglobina e mioglobina nel legame dell'ossigeno

Funzione di emoglobina e mioglobina

Emoglobina e mioglobina sono proteine che legano l'ossigeno in maniera reversibile. Possiamo in qualche maniera assimilarle agli enzimi, le loro caratteristiche nei riguardi del ligando sono infatti molto simili a quelle che si instaurano tra enzima e substrato. Emoglobina e mioglobina sono esempi di proteine con caratteristiche di cooperatività con struttura differente: la mioglobina è costituita da una singola subunità, l'emoglobina invece da 4 subunità uguali a due a due, due catene α simili e due β simili.

Struttura e legame del gruppo eme

Sia emoglobina che mioglobina per poter legare l'ossigeno hanno un gruppo prostetico, il gruppo eme, atto al legame con l'ossigeno. Con il gruppo eme si stabilisce un legame covalente in un processo detto ossigenazione (N.B. non ossidazione), un legame che si stabilisce tra un gruppo eme nello stato di ossidazione Fe+2 e uno degli elettroni liberi dell'ossigeno. Il gruppo prostetico è un gruppo non proteico che è parte integrante della proteine, che senza questo gruppo vengono dette apoproteine (oloproteine invece se lo legano).

Importanza della respirazione proteica

Caratteristica fondamentale di una proteina per poter funzionare e dialogare con altre molecole è la sua "respirazione": la proteina "respira", si muove con movimenti anche di ordine di nanometri che si hanno soprattutto quando si instaurano legami con altre molecole.