Il legame peptidico: struttura, risonanza e conseguenze chimiche

Struttura del legame peptidico

Il legame peptidico è una struttura risonante tra due forme limnite.

È un legame di condensazione, che si forma fra il gruppo —COOH di un amminoacido e il gruppo —NH2 di un secondo amminoacido; la sua particolare struttura condiziona il superiore avvolgimento dalla catena proteica.

Esso è sede infatti di un orbitale delocalizzato e presenta una struttura risonante fra due formule; ciò è dovuto al fatto che non solo il Legame fra C e O è assicurato da orbitali ibridi del tipo sp2, ma anche l’N del gruppo —NH— è in ibridazione sp2.

Conseguenze della delocalizzazione

Questo comporta conseguenze di rilievo. La prima è che l’orbitale delocalizzato o nube elettronica risulta più addensata verso l’ossigeno (elemento più elettronegativo) e dà luogo a una parziale carica negativa sull’O e una parziale carica positiva sull’idrogeno. Ne consegue che i gruppi C0- ed NH+ sono in grado di stabilire legami a idrogeno.

L’altra conseguenza della delocalizzazione degli elettroni è che risulta impossibile la rotazione spaziale degli atomi intorno ai legami CO e CN.

I quattro atomi del legame peptidico (C, O, N, H) giacciono sullo stesso piano.

Da tutto ciò deriva che lo scheletro una catena peptidica può essere raffigurato come una serie di piani relativamente rigidi separati da gruppi metilenici sostituiti. (—CHR—)