Concetti Chiave
- Il legame peptidico è direzionale, con la direzione N-C dal terminale amminico al terminale carbossilico.
- Le catene laterali delle proteine sono solitamente sfalsate in posizione anti per ridurre l'ingombro sterico.
- La glicina è l'unico aminoacido che può assumere una configurazione cis a causa della sua piccola catena laterale H.
- Le proteine presentano diverse strutture: primaria (sequenza di piani), secondaria (struttura tridimensionale stabilizzata da legami H), terziaria (interazioni deboli tra aminoacidi distanti) e quaternaria (più catene subunità).
- Nella struttura secondaria, i legami a idrogeno coinvolgono lo scheletro dell'amminoacido, non le catene laterali R.
Il legame peptidico
Il legame peptidico è un legame direzionale, il prodotto ha una direzione N-C (dal terminale amminico al terminale carbossilico). Generalmente le catene laterali sono sfalsate in posizione anti, una su e una giù, per questioni di ingombro sterico: se queste fossero in cis, soprattutto con catene ingombranti, ci potrebbero essere forti impedimenti sterici, non solo spaziali ma anche repulsione di nubi elettroniche; l'unico aminoacido che può essere in cis rispetto a quello che la segue è la glicina visto la sua piccolissima catena laterale H.
Struttura delle proteine
Le catene polipeptidiche che formano una proteine possono avere
1. struttura primaria: una sequenza di piani rotabili per valori definiti di φ e Ψ.
2. struttura secondaria: una struttura ordinata tridimensionale e stabilizzata da legami H tra aminoacidi vicini nella catena polipeptidica (proteine fibrose). I legami coinvolgono lo scheletro dell’amminoacido, non R
3. struttura terziaria: una struttura ordinata tridimensionalmente e stabilizzata da interazioni deboli tra aminoacidi che stanno lontani nella catena; se aminoacidi lontani devono interagire tra di loro prevede che la catena si ripieghi (tutta la proteina e la sua organizzazione generalmente a globulo)
4. struttura quaternaria: una struttura formata da più catene, dette subunità
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