Descrizione delle strutture proteiche che legano il DNA e le loro funzioni

Dominio proteico e motivi strutturali

Il dominio proteico che lega la doppia elica è simile per tutte le DBP e presenta motivi strutturali ricorrenti:

• Elica giro elica
il modulo più semplice, quello principalmente presente nei regolatori della trascrizione procarioti, anche se presente comunque anche in certi processi eucarioti; è formato da due domini ad α elica intervallati da una sequenza di lunghezza variabile (il “giro”) che garantisce una certa snodabilità al complesso: il "giro" permette infatti a ciascun monomero di α elica di girare attorno all'elica del DNA; una delle due α eliche è quella che interagisce con il DNA, mentre l'altra permette l'interazione con l'altro monomero; esempi di DBP che presentano questo modulo sono la proteina cap, il repressore dell'operone lattosio e il repressore dell'operone triptofano;

• Dita di zinco

Dita di zinco negli eucarioti

una struttura un po' più sofisticata, presente solo negli eucarioti; viene chiamata così a causa di una specie di loop, di dita, che si infila nel solco del DNA; sono formati da sequenze amminaocidiche con alla base un atomo di zinco che interagisce con residui amminoacidi specifici; molti recettori intracellulari, come i recettori degli ormoni steroidei, hanno questo dominio proteico;

• Cerniera di leucina

Cerniera di leucina e interazioni

struttura formata da due eliche, ricche di leucine e che interagiscono tra di loro tra con interazioni idrofobiche, intervallate da una regione non strutturata;

• Elica ansa elica
struttura simile simile a elica giro elica ma le eliche possono essere anche 3 e la struttura terziaria è un po' più complicata; la sezione che separa le eliche è inoltre molto più lunga;