Concetti Chiave
- L'emoglobina ossigenata e deossigenata presentano strutture diverse, con la forma ossigenata caratterizzata da subunità più vicine e una cavità centrale più stretta.
- La transizione tra stati ossigenato (R, rilassato) e deossigenato (T, teso) coinvolge cambiamenti nei legami chimici e nella posizione del ferro all'interno del piano dell'eme.
- Il meccanismo allosterico dell'emoglobina implica che la modifica di una regione proteica influenza l'intera struttura, tipico delle proteine con struttura quaternaria.
- Durante l'ossigenazione, il legame con l'ossigeno provoca rotazioni tra i dimeri e restringe il canale centrale, alterando i contatti tra le subunità.
- Tutte le subunità dell'emoglobina si convertono nello stato rilassato simultaneamente, secondo il modello concertato di MCW, preferito rispetto al modello sequenziale di Koshland.
Indice
Differenze strutturali tra emoglobina e mioglobina
L’emoglobina ossigenata e deossigenata hanno strutture differenti, a differenza della mioglobina: la cavità centrale è molto più stretta nella forma ossigenata e le subunità sono più vicine tra loro; nello stato o y mancano infatti dei legami che erano presenti nello stato deo y, detto perciò T (teso), al contrario dello stato o y detto R (rilassato).
Meccanismo allosterico dell'emoglobina
Per lo più nello stato deo y l’istidina tira fuori il ferro ferroso dal piano della porfina, invece a seguito di ossigenazione il ferro è riportato sul piano dell’eme. Codesto è un meccanismo allosterico. N.B.: l’allosteria, tipica delle proteine quaternarie, indica che la modifica di una regione di una proteina con struttura quaternaria si riflette su altre regioni. Si verifica tale meccanismo allosterico perché se l’istidina attrae il ferro al di fuori della porfina, ne modifica l’intera struttura. Un discorso analogo può essere fatto quando l’ossigeno attrae il ferro ferroso: il legame dell’ossigeno altera la struttura del tetramero, cambiano ad esempio i contatti tra le subunità, vi è una rotazione tra i dimeri e vi è una restrizione del canale centrale contenente solvente.
Modelli di transizione dell'emoglobina
Significativo è che tutte le subunità vengono convertite simultaneamente nello stato R indipendentemente dal fatto che l’ossigeno sia ad esse legato. N.B.: il modello di Koshland è sequenziale, quello MCW è concertato è invece simultaneo ed è quello per cui si propende.
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