Concetti Chiave
- Gli amminoacidi sono composti da un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno e una catena laterale R, determinante per la loro classificazione.
- Il carbonio a cui si legano i gruppi è un centro stereogeno, portando alla formazione di due enantiomeri, ma le proteine utilizzano solo gli L-amminoacidi.
- Il gruppo amminico è protonato e il gruppo carbossilico deprotonato a causa dei loro pKa, rispettivamente 9 e circa 2, mantenendo tale stato a pH fisiologico.
- La fenilalanina, la tirosina e il triptofano sono amminoacidi aromatici, con il triptofano che contribuisce maggiormente alle interazioni idrofobiche.
- Questi amminoacidi aromatici assorbono la luce ultravioletta, con il triptofano che presenta il massimo assorbimento attorno a 280 nm.
Struttura degli aminoacidi
Dalla parola aminoacido si può intuirne la struttura, data da un gruppo amminico e un gruppo carbossilico; c’è poi un gruppo H e la catena laterale detta R, sulla quale si basa la classificazione dei vari amminoacidi. Il carbonio a cui si legano questi gruppi è un centro stereogeno, dato che è legato a 4 sostituenti diversi: ne esistono quindi esistono due enantiomeri, R e S, o D e L visto per gli aminoacidi R e D corrispondono sempre, ma le proteine sono costitute solo di L amminoacidi.
Proprietà del gruppo amminico e carbossilico
Perché il gruppo amminico e carbossilico sono rispettivamente protonati e non protonati? Perché, per i loro valori di pKa, non c'è un pH fisiologico in cui siano tutti e due protonati o tutti e due deprotonati: il pKa del gruppo amminico è 9 (lo troviamo quindi protonato), il pKa del gruppo carbossilico è intorno a 2 (lo troviamo quindi deprotonato).
• fenilalanina*: ad un alanina è sostituito un fenil, un benzene, all'H
• tirosina*: è data dalla fenilalanina con un ossidrile in para; dato il gruppo ossidrilico può essere considerano polare neutro (gruppo ossidrile)
• triptofano*: un alanina con anello indolico (condensazione di anello pirrolico e benzene); è l’aminoacido più polare (è l'amminoacido che concorre maggiormente alle interazioni idrofobiche)
Questa classe ha la caratteristica di assorbire la luce UB (soprattutto il triptofano); le proteine assorbono attorno a 280, gli acidi nucleici attorno a 260 (le proprietà spettroscopiche dipendono dagli elettroni π)
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