Emoglobina e mioglobina

Emoglobina e mioglobina

La solubilità del gas O2 in acqua è molto bassa quindi si è resa necessaria la veicolazione dell’ossigeno tramite proteine
trasportatrici. Queste sono due, l'emoglobina e la mioglobina.

L’emoglobina

È la proteina che in realtà “trasporta realmente l’ossigeno” poiché lo trasporta nel sangue e in particolare negli eritrociti, questi ultimi hanno la particolare caratteristica di non avere nucleo e mitocondri. Sono dei ‘ sacchetti’ ricchi di emoglobina e sono quindi specializzati in modo da assolvere proprio la funzione di trasporto dell’ossigeno. Il globulo rosso contiene l’emoglobina, si tratta di una proteina a struttura quaternaria è costituita da quattro subunità codificate da due geni diversi; i geni alfa codificano le due catene alfa dell’emoglobina e i geni beta che invece codificano le due catene beta dell’emoglobina nell’adulto, poiché in realtà sono presenti anche delle emoglobine fetali che si evolvono durante lo sviluppo embrionale. Ciascuna subunità è detta anche catena globinica perché codificata dai geni globinici. Di conseguenza il nome completo è subunità beta globinica o subunità alfa globinica. Dall‘immagine si evince che più o meno al centro è presente il ripiegamento globinico (visionato nelle lezioni precedenti) dove sono presenti delle alfa eliche (indicate nell’immagine con le lettere dell’alfabeto in maiuscolo) tridimensionalmente localizzate in modo da formare una porzione globulare tipica delle globine che ha la funzione di creare una tasca o un alloggiamento dove si viene a posizionare con legami covalenti il gruppo eme.

Il gruppo eme

Il gruppo eme lo possiamo definire a tutti gli effetti come un gruppo prostetico perché covalentemente legato alle quattro catene globiniche. Quindi per ogni emoglobina abbiamo quattro gruppi eme. Ciascun gruppo eme è legato a ciascuna catena globinica allo stesso modo sia alle alfa che alle beta. Una molecola di emoglobina quindi può legarsi contemporaneamente e trasportare quattro molecole di ossigeno molecolare. La stechiometrica è di 1:1, cioè un gruppo eme lega una molecola di ossigeno biatomica. La saturazione dell’emoglobina prevede che tutti e quattro i gruppi eme e quindi le quattro subunità siano legate a quattro molecole di ossigeno.

Funzioni del gruppo eme

Trasportare l’ossigeno, che deriva dalla respirazione, dai polmoni ai tessuti. Inspirando introduciamo ossigeno nel nostro organismo ed espirando anidride carbonica. L’emoglobina a livello polmonare agisce legando l’ossigeno; trasportando l’ossigeno tramite i globuli rossi in circolo; rilasciando ossigeno a livello tissutale. Questa capacità di legare e rilasciare
ossigeno sarà modulata dall’emoglobina stessa e in particolare dal fatto che questa non è una proteina statica ma molto dinamica e la capacità di legare o rilasciare ossigeno sarà dettata da particolari condizioni. A livello polmonare dove abbiamo un’alta pressione parziale di ossigeno, l’emoglobina tende ad ossigenarsi. A livello tissutale dove la pressione di ossigeno è bassa, l’emoglobina deve comportarsi diversamente e quindi rilascia ossigeno. La cinetica di ossigenazione ci spiega come avviene questo processo e come cambia la struttura dell’emoglobina ovvero quella serie di modifiche conformazionali che permettono di rilasciare o legare l’ossigeno.

La mioglobina

È una proteina monomerica, ha una sola subunità che per questo è detta catena della mioglobina che dal punto di vista strutturale somiglia alle catene globiniche. Anche la mioglobina è caratterizzata da eliche ripiegate che formano una cavità dove si localizza il gruppo eme legato in maniere covalente il quale riceve l’ossigeno proprio dall’ emoglobina. Il termine
mioglobina deriva dal fatto che la molecola è particolarmente rappresentata nei muscoli. La mioglobina essendo nel complesso diversa rispetto all’emoglobina ha delle proprietà completamente diverse, le due molecole funzionano in maniera completamente diversa.

Funzioni delle mioglobina

La mioglobina costituisce una riserva di ossigeno e funge da trasportatore intracellulare di questo trasferendolo dal muscolo (dove arriva grazie all’emoglobina) al mitocondrio, dove si completerà il metabolismo aerobico. La mioglobina presenta un assetto abbastanza rigido e non è soggetta alle variazioni tipiche dell’emoglobina;
avrà infatti un’affinità maggiore per l’ossigeno rispetto all’emoglobina, che una volta legato sarà rilasciato nel mitocondrio dove ci saranno dei sistemi mitocondriali con affinità elevatissima per l’ossigeno.