Concetti Chiave
- La mutazione della catena beta dell'emoglobina, nota come Hb S, causa la depranocitosi, alterando la solubilità dell'emoglobina in condizioni di bassa ossigenazione.
- I globuli rossi a falce, formati dalla polimerizzazione della Hb S, hanno un'emivita breve di 10-15 giorni e sono soggetti a emolisi, causando crisi falcemiche.
- La Hb S è maggiormente diffusa in alcune regioni italiane e si è espansa a causa delle migrazioni interne e globali.
- Esistono diversi tipi di emoglobina nel corpo umano, con la HbA0 che rappresenta circa il 97% della Hb totale e altre varianti clinicamente significative come HbA1c e HbA2.
- Il deficit di G6PD può portare a crisi emolitiche acute in seguito a danno ossidativo, con screening neonatale obbligatorio per rilevarne la presenza.
Mutazione della catena beta
Anemia dovuta ad una mutazione della catena beta della emoglobina che altera la solubità della emoglobina in casi di riduzione della saturazione dell’ossigeno. Alla base della depranocitosi vi è una mutazione a livello della catena beta della emoglobina, definita Hb S (sickle, falce, dalla forma tipica che il globulo rosso assume in questa malattia).
Effetti della Hb S
In caso di un calo della ossigenazione (a livello del microcircolo dove si verifica la ossigenazione dei tessuti) la Hb S polimerizza ed il globulo rosso modifica la sua forma in quanto il plasmalemma cerca di adattarsi al contenuto. A livello dei capillari i globuli rossi normali a disco biconcavo normalmente scivolano, mentre il globulo rosso a falce va incontro ad emolisi. Nella depranocitosi il globulo rosso ha pertanto una emivita molto breve di 10-15 giorni. Questo attribuisce uno stato di resistenza alla malaria. Una crisi falcemica si manifesta con nausea, dolore, emolisi intravascolare e danni d’organo a rene, cuore, intestino. Esistono migliaia di mutazioni a carico della emoglobina, indicate inizialmente con le lettere dell’alfabeto (Hb S, Hb C ) e successivamente con i nomi delle città ( Hb D Punjiab, Hb D Iran..). Tra tutte la Hb S è la più diffusa.
Diffusione della Hb S
Inizialmente la Hb S è diffusa soprattutto nelle grandi isole, agropontino, zone della calabria, maremma e Polesine. Con le migrazioni interne e mondiali la Hb S si è diffusa.
Nel nostro organismo sono fisiologicamente presenti diversi tipi di emoglobine:
• HbA0 alfa 2 beta 2. Rappresenta il 97% circa della Hb totale
• HbA0 con particolari modifiche post tradizionali quali glicazione detta HbA1. Tra queste è di importanza clinico-diagnostica la HbA1c o Hb glicata (si tratta di una glicazione non enzimatica, ma spontanea da parte del glucosio a carico della catena beta, mediante formazione di una base di Schiff). La emoglobina glicata adempie alla normale funzione della emoglobina, tuttavia, se presente in quantità maggiore di 48 mmol, è usato come indicatore di diabete.
• HbA2 alfa 2 delta 2. Normalmente presente in concentrazioni tra 2,5 e 3,5 %. Se aumentata è indicatore di beta talassemia (pazienti beta talassici hanno valori aumentai che oscillano tra 3,5 e 6% di HbA2. In realtà in termini assoluti non si assiste ad un aumento di A2, bensì ad un calo di HbA0)
• HbF alfa 2 gamma 2
Deficit di G6PD
Un soggetto con deficit di G6PD manifesta crisi emolitiche acute a seguito di danno ossidativo comseguente ad assunzione di farmaci o ingestione di fave che si manifesta con nausea, vomito, cefalea, brividi, emoglobinuria, ittero. L’esame della G6PD è oggetto di screening neonatale tramite prelievo sul tallone (insieme a fenilchetonuria e ipotiroidismo) ed è un esame obbligatorio per colori i quali entrano nelle forze armate e che viene inoltre richiesto prima della procreazione medica assistita.
Domande da interrogazione
- Qual è la causa principale della depranocitosi?
- Quali sono gli effetti della Hb S sui globuli rossi?
- Qual è la diffusione geografica della Hb S?
- Come si manifesta il deficit di G6PD e quali sono le sue implicazioni?
La depranocitosi è causata da una mutazione della catena beta della emoglobina, nota come Hb S, che altera la solubilità dell'emoglobina in condizioni di ridotta saturazione di ossigeno.
La Hb S polimerizza in caso di calo dell'ossigenazione, causando la deformazione dei globuli rossi in forma di falce, che porta a emolisi e a una breve emivita di 10-15 giorni per questi globuli.
La Hb S è inizialmente diffusa in alcune aree dell'Italia, come le grandi isole e la Calabria, ma si è estesa a causa delle migrazioni interne e mondiali.
Il deficit di G6PD provoca crisi emolitiche acute in seguito a danni ossidativi, manifestandosi con sintomi come nausea e ittero. È oggetto di screening neonatale e richiesto per l'arruolamento nelle forze armate e prima della procreazione assistita.
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