Concetti Chiave
- L'α elica è caratterizzata da legami a idrogeno tra N-H e C-O di legami peptidici, stabilizzando la struttura in modo intramolecolare.
- Le catene laterali degli aminoacidi in un'α elica sporgono verso l'esterno, influenzando la tendenza alla formazione dell'elica in base alla loro idrofilicità.
- Il foglietto β può essere formato da catene parallele o antiparallele, stabilizzato da legami a idrogeno intra o intermolecolari.
- Nel foglietto β, le catene laterali si trovano sopra o sotto il piano della struttura, senza partecipare direttamente alla sua formazione.
- Nei foglietti antiparalleli, si formano β-turns, curve stabilizzate da legami a idrogeno che permettono alla catena di cambiare direzione.
Struttura e legami dell'elica
Tutti gli N-H e i C-O dei legami peptidici sono legati con legami H: ogni C-O interagisce con l'N-H che è
distante 3 residui. L'elica può essere destrorsa o sinistrorsa (destrogiro o levogiro), ma le caratteristiche di distanza dei legami sono identiche.
I legami a H si instaurano tra aminoacidi vicini, sono legami intramolecolari (all'interno della stessa catena polipeptidica) e paralleli all'ipotetico asse dell'elica; le catene laterali sporgono verso l'esterno a contatto col solvente: per questo non tutti gli aminoacidi hanno la stessa tendenza a trovarsi in un α elica, cosa che dipende dal tipo di catena laterale e in particolare dalla loro idrofilicità (è più probabile trovare catene polari che non polari, specialmente se di grandi dimensioni come quella del triptofano.
Caratteristiche dei foglietti β
Associazione della stessa catena che ha piegato e torna indietro lungo la stessa direzione (antiparalleli) o di
due catene di verso uguale (paralleli); è stabilizzato da legami ad H tra tutti gli aminoacidi tra la stessa catena (antiparalleli) o tra catene differenti (paralleli): i legami ad H del foglietto β sono dunque intra o intermolecolari. Le catene laterali stanno o sopra o sotto il piano del foglietto, alla cui struttura non prendono parte.
Nei foglietti antiparalleli, si ritrovano delle irregolarità non ripetitive, come se la catena formasse un ansa e poi tornasse indietro: ci sono dei residui che possono fare il cappio in questa specie di ansa e costituire questa regione di curva della catena (β-turn). Anche l'ansa è stabilizzata da legami ad H; grazie a questo la catena cambia direzione (caratteristica che fa da premessa per la catena terziaria).
Domande da interrogazione
- Quali sono le caratteristiche principali dei legami peptidici nella struttura elicoidale?
- Come influenzano le catene laterali la formazione di un'α elica?
- Quali sono le irregolarità nei foglietti β antiparalleli e come sono stabilizzate?
Nella struttura elicoidale, tutti gli N-H e i C-O dei legami peptidici sono legati con legami H, con ogni C-O che interagisce con l'N-H distante 3 residui. L'elica può essere destrorsa o sinistrorsa, ma le caratteristiche di distanza dei legami rimangono identiche.
Le catene laterali sporgono verso l'esterno e sono a contatto col solvente, influenzando la tendenza degli aminoacidi a formare un'α elica. La probabilità di formazione dipende dall'idrofilicità delle catene laterali, con catene polari, specialmente di grandi dimensioni come quella del triptofano, più propense a trovarsi in un'α elica.
Nei foglietti β antiparalleli, si trovano irregolarità non ripetitive come anse, dove la catena forma un cappio e torna indietro. Queste anse, o β-turn, sono stabilizzate da legami ad H, permettendo alla catena di cambiare direzione, un aspetto fondamentale per la struttura terziaria della proteina.
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