Biomolecole - Vitamine e Proteine

Sono sostante organiche assunte con l’alimentazione perché non possono essere sintetizzate dall’organismo (sostanze essenziali); sono liposolubili (di natura lipidica; sono 4: A,D,E,K; sono difficilmente eliminabili dall’organismo) e idrosolubili (di natura proteica; sono facilmente eliminabili dall’organismo). Sono costituite da amminoacidi che si associano tra loro a formare catene polipeptidiche.
Funzioni:
1. Resistenza meccanica (alla pelle, alle unghie, ai tendini…) e funzione contrattile
2. Catalizzatori
3. Molecole segnale
4. Trasportano l’ossigeno e altre sostanze nel sangue
5. Favoriscono l’eliminazione dei prodotti di rifiuto del metabolismo
6. Funzioni difensive
Proteine semplici: costituite solo dalla componente polipeptidica.
Proteine coniugate: oltre alla porzione polipeptidica presentano molecole organiche e/o ioni metallici (gruppi prostetici), che consentono lo svolgimento di una funzione specifica. Es: lipoproteine (g.p. lipidi), glicoproteine (g.p. carboidrati), fosfoproteine (g.p. gruppo fosfato), emoproteine (g.p. gruppo eme).
Proteine globulari: svolgono la loro funzione in soluzione e hanno una struttura compatta.
Proteine fibrose: svolgono funzioni strutturali, sono insolubili e hanno una struttura allungata.
Proteine di membrana: sono immerse nel doppio strato fosfolipidico delle membrane citoplasmatiche.
Unità strutturali: venti amminoacidi che hanno un gruppo carbossile (-COOH) e un gruppo amminico (-NH2) legati allo stesso atomo di carbonio detto carbonio α, per questo sono detti α-amminoacidi.
Tutti gli α-amminoacidi differiscono per il gruppo R detto catena laterale. Tutti (tranne la glicina) hanno un C-α legato a 4 sostituenti diversi (centro stereogenico) quindi ognuno di essi esiste sotto forma di due isomeri ottici: forma D e forma L. Quelli nelle proteine appartengono alla L. 1. pH fisiologico (7.4): amminoacidi sotto forma di ioni dipolari (neutralizzazione interna causata dal trasferimento di un protone dal gruppo acido –COOH al gruppo basico NH2).
2. pH acido: l'amminoacido ha carica positiva di -NH3+ e ha il gruppo –COOH in forma non dissociata.
3. pH basico: l'amminoacido ha carica negativa di –COO- e ha il gruppo –NH2 in forma non dissociata.
4. Punto isoelettrico: valore di pH in cui gli amminoacidi sono elettricamente neutri.
5. I venti α-amminoacidi si classificano in base alla polarità del gruppo R: alcuni hanno una catena polare (idrofoba) altri una catena apolare (idrofila). Polari: alifatici o aromatici; Apolari: non ionizzati, carichi positivamente, carichi negativamente.
6. 8 degli α-amminoacidi sono essenziali (non sintetizzati dall’organismo). Il gruppo carbossile di un amminoacido si lega al gruppo α-amminico di un altro con perdita di una molecola di acqua (reazione di condensazione o disidratazione); il legame ammidico che si forma è detto legame peptidico e dà origine ad una nuova molecola detta dipeptide. Ogni dipeptide ha un gruppo –NH3+ ad un’estremità e un gruppo –COO- all’altra (entrambe le estremità possono formare un altro legame peptidico con altri amminoacidi. Le estremità sono denominate N-terminale e C-terminale a indicare la loro polarità.
Ogni unità amminoacida inserita nella catena viene detta come residuo. 1. Struttura primaria: è l’ordine con cui gli amminoacidi si susseguono nella catena polipeptidica: si identifica con la sequenza di amminoacidi della proteina. Essa è codificata in un gene sotto forma di triplette di nucleotidi, ognuna delle quali corrisponde ad uno specifico amminoacido.
2. Struttura secondaria: è il grado di avvolgimento della proteina: gli α-amminoacidi si possono avvolgere ad α-elica (proteine α), a foglietto-β (proteine β) o presentare un mix di questi (proteine α/β); la conformazione della catena è mantenuta prevalentemente da legami a idrogeno tra i gruppi C=O e N-H. Collegamento degli elementi della struttura: anche con tratti meno ordinati, assumono un andamento ad ansa e sono detti β-turn o loop.
3. Struttura terziaria: è tipica delle preteine globulari che si avvolgono su loro stesse (in particolare quelle della struttura secondaria); il ripiegamento fa sì che elementi di struttura secondaria si vengano a trovare vicino instaurando tra loro legami deboli (che contribuiscono a stabilizzare la conformazione della proteina) e legami disolfuro (legami covalenti S-S).
4. Struttura quaternaria: è formata dall'associazione di due o più catene polipeptidi che (dette ‘subunità’). Le proteine che hanno tale struttura sono multimeri; possono avere al loro interno catene uguali (omomultimeri) o diverse (eteromultimeri). Le sub unità sono tenute insieme da legami non covalenti, spesso di natura idrofoba; rari legami covalenti (per es. negli anticorpi). Tale struttura è propria delle proteine complesse.
Denaturazione delle proteine: avviene sostituendo anche solo un residuo di una catena polipeptidica (alterando la proteina e causando malattie) o attraverso agenti fisici (calore) e chimici (veleni, solventi…); è un processo per cui la proteina perde le sue strutture superiori (conservando quella primaria) perdendo la propria attività biologica, spesso in modo irreversibile. Sono proteine globulari (svolgono la loro funzione in soluzione): si legano all’ossigeno (l’O2 è l’accettore finale della catena respiratoria che consente la produzione di energia sotto forma di molecole di ATP); esse sono proteine coniugate: porzione polipeptidica-> globina, gruppo prostetico-> gruppo eme.
1. Mioglobina: proteina monometrica; il Fe2+ si trova al centro del gruppo eme e forma 6 legami di coordinazione: può formare tanti legami grazie a elettroni condivisibili; si lega all’ossigeno nel tessuto muscolare dove costituisce un deposito di O2 .
2. Emoglobina: proteina oligomerica; è costituita da 4 subunità: due catene α e due catene β, ciascuna delle quali lega un gruppo eme; si lega all’ossigeno nei globuli rossi e ha la funzione di trasportarlo e liberarlo nei tessuti a livello degli alveoli polmonari; ciò avviene grazie al fenomeno dell’allosterismo: l’attività di ogni subunità risente dell’attività delle altre; tale comportamento è tipico delle proteine oligomeriche e si tratta di piccoli cambiamenti ad opera di molecole dette effettori allosterici. Nell’emoglobina esso determina un progressivo aumento dell’affinità delle subunità per l’ossigeno all’aumentare del grado di ossigenazione della molecola.
L’emoglobina interviene anche nel processo di equilibrio del sistema tampone nel sangue perché è in grado di inglobare ioni H+ . [sistema tampone: formato da un acido debole -o base debole- e una base forte ¬-o acido forte- e un suo sale (quindi che deriva da una base forte o un acido forte); per mantenere attivo il sistema tampone bisogna avere un alto tasso di CO2: l’emoglobina lega CO2 e anche ioni H+].
3. Emoglobina fetale: deve avere maggiore affinità con l’O perché deve prenderlo dai globuli rossi della madre, così come gli animali che vivono ad alta quota hanno maggiore affinità per l’O.
L’emoglobina trattiene l’ossigeno molto meno della mioglobina e per questo agisce da trasportatore sanguigno: ciò è dovuto all’effettore allosterico 2,3-bisfosfoglicerato (BGP) –che deriva dall’acido glicerico, acido carboss.- che ha una funzione regolativa -> esso riduce l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno; senza di esso l’affinità dell’emoglobina sarebbe molto simile a quella della mioglobina Il BGP ha un ruolo importante nell’emoglobina fetale: si lega con minore affinità ad essa e aumenta quella per l’ossigeno. E' la principale proteina fibrosa dei tessuti connettivi (è presente anche nei tessuti ossei, nella cartilagine e nel derma). E’ costituita dal tropocollageno, una struttura formata da 3 catene polipeptidiche. Le fibre di collagene possono essere distribuite in modo più o meno disordinato: a seconda di come sono legate insieme danno strutture diverse. Nel tropocollageno sono presenti anche amminoacidi diversi dai 20 codificati dal codice genetico: queste modificazioni sono dette post-traduzionali perché avvengono dopo la sintesi delle proteine sui ribosomi.