Analisi della saturazione frazionale e affinità della mioglobina all'ossigeno

Definizione di saturazione frazionale

Consideriamo la costante di dissociazione, e definiamo parametro della saturazione frazionale il numero di siti che nella mioglobina possono legare l'ossigeno che in questo momento effettivamente lo legano sul numero di siti totali, misurati dalla quantità all'equilibrio della mioglobina libera e legata

(sostanzialmente si fa rapporto tra mioglobina legata e la mioglobina totale). Questo parametro varia da 0 (non c'è mioglobina legata) a 1 (tutti i siti della mioglobina sono occupati dall'ossigeno, la mioglobina è tutta legata).

Equazione di Michaelis e Menten

concentrazione di ossigeno fratto una costante sommata alla concentrazione di ossigeno, che può essere espressa come la sua pressione parziale. Si ottiene da questa l'equazione di un iperbole rettangola, l'equazione di Michaelis e Menten, che regola la reazione di una qualsiasi molecola che ne leghi un altra. Nell’equazione Km è un indice dell’affinità del substrato al sito attivo: tanto più essa è alta, tanto più bassa è l’affinità, e viceversa.

Affinità della mioglobina all'ossigeno

Per quanto riguarda la reazione di associazione tra mioglobina e ossigeno al posto di Km si usa p50: se Km indicava la concentrazione di substrato alla quale si aveva un velocità uguale a metà della velocità massima, la p.50 indica la pressione di O2 alla quale si ha una velocità di associazione con la mioglobina della metà di quella massima. Da questo si capisce che la p50 della mioglobina sarà più bassa di quella dell’emoglobina, determinando una affinità maggiore all’ossigeno.