Struttura e legami della mioglobina: il ruolo cruciale delle istidine

Legami al ferro e istidina

Al netto di questi 4 legami al ferro rimangono 2 orbitali liberi, che formano due legami perpendicolari al piano della protoporfirina, da due lati opposti. Uno dei due viene usato per formare un legame con l'istidina F8 (l'amminoacido istidina nell'elica F in posizione 8) o istidina prossimale, che permette il legame covalente con la parte proteica, è quindi il raccordo tra la proteina e il gruppo eme. L’ultimo orbitale libero forma, sempre perpendicolarmente al piano, ma dalla parte opposta a quello con l'istidina F8, un legame con l'O2: questo ossigeno viene stabilizzato, nel momento in cui si lega al gruppo eme, da un legame ad H che si stabilisce tra l’atomo di O libero e l'istidina E7, o istidina distale.

Ruolo delle istidine nella mioglobina

Queste due istidine sono quindi fondamentali per la struttura della mioglobina, la prima per il legame che garantisce il raccordo tra l’eme e la proteina, l'altra per la stabilizzazione dell'ossigeno. Visto il loro ruolo fondamentale, da un punto di vista evolutivo si nota che queste due istidine sono particolarmente conservate.

Importanza di valina e fenilalanina

Nel modello a scheletro spaziale dell'eme si può osservare che esistono inoltre altri due amminoacidi particolarmente importanti, valina I11 e fenilalanina CD1, che con le loro catene laterali idrofobiche sono molto importanti per formare la tasca idrofobica.