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Le molecole organiche: i carboidrati

Tutte le molecole organiche contengono atomi di carbonio (C) uniti ad altri atomi (di carbonio e non) tramite legami covalenti.
Un atomo di carbonio ha 4 elettroni e può formare 4 legami covalenti, grazie ai quali possono formare nei composti organici catene molto lunghe che costituiscono lo scheletro carbonioso.
I composti organici più semplici sono gli idrocarburi (carbonio e idrogeno).
Le molecole organiche più complesse sono caratterizzate dai gruppi funzionali.
Le molecole, grosse e complesse, chiamate polimeri, sono formate dall'unione di molte molecole piccole simili chiamate monomeri.
I carboidrati vengono classificati in base al numero di molecole che contengono: i più semplici, formati da una sola molecola, sono detti monosaccaridi, per ogni atomo di carbonio ci sono due atomi di idrogeno e uno di ossigeno.
I monosaccaridi più importanti sono il glucosio, ovvero la principale fonte di energia per gli esseri umani ed altri vertebrati, il fruttosio, presente nella frutta (entrambi formati da 6 atomi di carbonio), e il galattosio, presente nel latte.
Le molecole dei vari monosaccaridi possono unirsi tra loro per dare zuccheri che presentano molecole più grandi, come il saccarosio.
Il saccarosio è formato da due unità diverse (glucosio+fruttosio), perciò è un disaccaridi.
I carboidrati formati da centinaia o migliaia di unità si chiamano polisaccaridi.
Alcuni polisaccaridi funzionano come riserve per gli organismi (es. le piante immagazzinano lo zucchero in eccesso sotto forma di amido; gli animali, invece, sotto forma di glicogeno, formato da molecole di glucosio che formano lunghe catene ramificate).
Altri polisaccaridi costituiscono i materiali che hanno la funzione di sostenere le cellule o l'intero organismo, come la cellulosa, principale componente del legno, e della chitina.

I grassi

I grassi sono composti che svolgono una funzione di riserva energetica in molte piante e animali.
Ogni molecola di grasso è formata da tre molecole di acido grasso, legate a una molecola di glicerolo.
Le caratteristiche di un grasso dipendono dalla lunghezza dello scheletro carbonioso.
I lipidi che contengono acidi grassi in cui non compaiono doppi legami sono detti saturi e sono solidi a temperatura ambiente; quelli che invece contengono acidi grassi ma hanno doppi legami sono detti insaturi e sono liquidi a temperatura ambiente.
Le cere sono lipidi piuttosto simili ai grassi e formano un rivestimento che protegge e rende impermeabile il pelo dei mammiferi e le penne degli uccelli.
I fosfolipidi sono un gruppo di lipidi particolarmente importanti perché formano le membrane che delimitano tutte le cellule. I fosfolipidi sono formati da due molecole di acidi grassi unite a una molecola di glicerolo. Il terzo atomo di carbonio del glicerolo non è legato a un acido grasso ma a un gruppo fosfato (PO43-), che è a sua volta legato a un gruppo di atomi polare.
Ogni molecola di fosfolipide ha una doppia natura: è idrofila, ovvero ha affinità con l'acqua, ed idrofoba, ovvero non ha affinità con l'acqua e si allontana da essa.
I glicolipidi sono formati da zuccheri e grassi, in queste il terzo atomo della molecola di glicerolo è legato a una corta catena di carboidrati (da 1 a 15 monosaccaridi). In acqua i glicolipidi si comportano come i fosfolipidi e anch'essi formano le membrane che delimitano le cellule.
Gli steroidi sono lipidi molto diversi dai fosfolipidi e dagli acidi grassi. Negli steroidi gli atomi di carbonio si legano a formare 4 anelli chiusi e uniti tra loro.
Lo steroide più comune è il colesterolo, un componente essenziale della membrana cellulare.
Il colesterolo rappresenta la principale molecola di un gruppo di ormoni, detti ormoni steroidei, che comprendono gli ormoni sessuali e alcuni ormoni prodotti dalle ghiandole surrenali.
Il colesterolo viene trasportato nel sangue e quando è presente in eccesso può causare problemi all'apparato circolatorio.

Le proteine

Gli amminoacidi sono i monomeri che formano le proteine. Ogni molecola di amminoacido presenta due gruppi funzionali legati a un atomo di carbonio (C) centrale. I due gruppi hanno un comportamento chimico differente: il gruppo carbossilico (-COOH) in acqua rilascia protoni e si comporta come un acido, il gruppo amminico (-NH2) accetta protoni.
Il carbonio centrale è legato anche a un atomo di idrogeno (H) e a un gruppo di atomi (R). Il gruppo R differenzia i vari tipi di amminoacidi.
Esistono 20 tipi di amminoacidi che vengono indicati con 3 lettere (abbreviazione del loro nome).
Molti animali sono in grado di sintetizzare solo alcuni di questi amminoacidi. 8 amminoacidi sono detti "essenziali", perché devono essere assunti con la dieta:
Valina (VAL)
Leucina (LEU)
Isoleucina (ILE)
Fenilalanina (PHE)
Triptofano (TRP)
Metionina (MET)
Treonina (THR)
Lisina (LYS)
Le proteine differiscono per il numero di amminoacidi che le costituiscono e per l'ordine con cui sono assemblate.
Nelle cellule, gli amminoacidi formano lunghe catene mediante legami covalenti tra il carbonio (C) del gruppo carbossilico di una molecola e l'azoto (N) del gruppo amminico della molecola successiva.
La sequenza degli amminoacidi di una proteina è detta struttura primaria. Ogni proteina ha una diversa struttura primaria che determina la forma tridimensionale di una molecola. Dalla forma delle proteine dipende la loro funzione.
Ogni proteina è costituita da una catena di amminoacidi.
Una volta che la proteina è stata assemblata, gli amminoacidi formano tra loro legami a idrogeno che determinano un ripiegamento della molecola.
Questa configurazione tridimensionale è detta struttura secondaria, e può essere:
-a elica, tipica delle proteine elastiche (come l'actina e la miosina, responsabili della contrazione dei muscoli);
-piana, con le catene di amminoacidi allineate in file parallele (è detta a foglietto ripiegato ed è tipica di proteine lisce, soffici, ma non elastiche, come il collagene).
La struttura secondaria può ripiegarsi ancora e determinare la complessa struttura terziaria di alcune proteine.
Grazie a questi ripiegamenti, le proteine formano delle <<nicchie>>, chiamate siti. Il sito di una proteina è in grado di accogliere un unico tipo di molecola o di atomo. E' una proprietà molto importante, fondamentale in molti complessi biologici.
Molte proteine sono formate da più catene di amminoacidi legate tra loro. L'insieme delle diverse catene rappresenta la struttura quaternaria.
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