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Cinque classi di legami stabilizzano la struttura di una proteina


Più volte è stato detto che la prima caratteristica delle proteine è quella di adottare una conformazione tridimensionale stabile. A cosa è dovuta la stabilità di una particolare conformazione? Per quanto affermato dalle leggi della termodinamica, l'energia posseduta da una molecola e somma di tre aliquote: energia cinetica, energia potenziale, energia termica. Questa energia può essere convertita da una forma all'altra e ogni molecola cerca uno stato energetico a cui compete il più alto grado di entropia. Quindi ad ogni conformazione assunta dalla proteina compete un livello di energia questo significa che alcune conformazioni sono più favorevoli di altre. Se il passare da una conformazione stabile ad un'altra determina una riduzione dell'entropia della proteina il cambiamento di conformazione è considerato improbabile o addirittura quasi impossibile; quando invece una proteina adotta una conformazione con alta entropia, essa tende a restare in questa conformazione finché non si aggiunge nuova energia ad esempio il calore. Questo è il motivo per cui l'ebollizione ad esempio disattiva in modo permanente la maggior parte delle proteine. Un aumento di energia termica consente alle proteine di adottare qualsiasi possibile conformazione in maniera totalmente indipendente dalla stabilità. Una volta che le proteine si raffreddano adottano la forma entropica più alta che è la più facile da raggiungere ma molte di queste forme stabili non sono funzionali perché anche aggiungendo energia al sistema, ovvero scaldandolo di nuovo, le proteine non ritorneranno allo stato funzionale. L'evoluzione ha selezionato polipeptidi che preferiscono una conformazione funzionale, la chiave risiede nelle interazioni interatomiche ovvero i legami non covalenti e covalenti che si formano tra amminoacidi in modo particolare tra i gruppi R. Il numero è tipo di legami formati dipendono dal tipo e dalla sequenza di amminoacidi di un determinato polipeptide. Questi legami sono suddivisi in cinque classi:
Legami a idrogeno: si innescano tra l'impalcatura del polipeptide e alcune catene laterali amminoacidiche e sono presenti in tutti i polipeptidi quindi il loro contributo alla formazione di una configurazione stabile dipende molto dal numero e dalla localizzazione dei legami formati dalle catene laterali.
Legami ionici: si instaurano tra le estremità di un polipeptide e le catene laterali degli amminoacidi ionici. In pratica ioni con cariche opposte si attraggono trattenendo in stretta vicinanza di molecole a cui sono connessi, questo tipo di interazione ha un ruolo nel determinare la conformazione di un polipeptide.
Interazioni idrofobiche: queste avvengono nelle catene laterali degli amminoacidi non polari. Le molecole idrofobiche tendono ad allontanarsi dalle molecole idrofiliche come l'acqua. Per gran parte delle proteine circondate dall'acqua le catene laterali idrofobiche si raggruppano all'interno della proteina di conseguenza alcune proteine formate da molte subunità sfruttano proprio le interazioni idrofobiche per legare tra loro le subunità, le proteine transmembrana si servono delle interazioni idrofobiche per ancorarsi alla membrana.
Le forze di van der Waals: queste forze sono responsabili di interazioni attrattive tra le molecole. Sono forze che si esplicano tra atomi o molecole polarizzati, non totalmente ionizzati e quindi possono attrarsi o respingersi reciprocamente raggiungendo una distanza ottimale tra loro quando le forze attrattive e repulsive sono uguali. Queste forze aiutano a stabilizzare la conformazione della proteina una volta che si è formata.
Legami disolfuro: questi legami sono formati dalla catena laterale della cisteina che contiene un gruppo sulfidrilico. Quando due cisteine sono vicine l'una all'altra tra le loro catene laterali c'è il potenziale necessario per formare un legame covalente chiamato legame disolfuro perché è il legame tra due atomi di zolfo.
Di questi 5 tipi di legame i primi quattro sono legami non covalenti quindi la loro energia di legame è dalle 10 alle 20 volte più debole di quella del legame disolfuro che invece è covalente. Tuttavia nelle proteine i legami non covalenti che sono molto più numerosi rispetto ai legami disolfuro contribuiscono maggiormente alla conformazione complessiva del polipeptide.
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