La mioglobina: struttura, funzione e scoperta di John Kandrew

Scoperta e funzione della mioglobina

La mioglobina è stata la prima proteina di cui è stata elaborata la struttura tridimensionale, scoperta da un ricercatore che ha poi avuto il premio nobel, John Kandrew. Per i mammiferi terrestri è un proteina di trasporto dell'ossigeno, mentre per quelli acquatici è una proteina di conservazione dell'ossigeno: essa è quindi presente e molto concentrata nei muscoli di questi mammiferi, ed è per questo che Kandrew per i suoi studiò usò dei cetacei.

Struttura e composizione della mioglobina

La mioglobina è costituita da un unico polipeptide di 153 amminoacidi, del peso di 17600 Dalton e di dimensioni 44x25 Å. Il 78% degli amminoacidi costituisce 8 segmenti ad α elica, nominati con le lettere da A ad H; ogni segmento ad elica è perfettamente corrispondente ad un suo omologo nell'emoglobina. Il restante 22% costituisce le regioni che uniscono un elica all'altra e vengono nominate con le lettere delle due eliche

che uniscono.

La mioglobina è una proteina a struttura globulare, come ci potremmo immaginare visto il suo ruolo di trasporto in mezzo liquido (viaggia o all’interno del citoplasma o del sangue).

Caratteristiche del gruppo prostetico eme

Situato in una tasca idrofobica tra le eliche E ed F c’è il gruppo prostetico eme: questo è un derivato della porfirina, in particolare della protoporfirina 9, costituito da 4 anelli pirrolici legati fra loro da ponti metilici. Hanno poi dei gruppi propionici carichi negativamente. Il ferro è legato all'interno del piano della protoporfirina attraverso 4 legami dativi tra il doppietto elettronico libero presente sugli atomi di azoto degli anelli pirrolici e uno dei suoi 6 orbitali disponibili (ricordiamo che è allo stato di ossidazione Fe2+).