Enzimi e proteine effettori

Enzimi e proteine effettori

Vengono ora presentati enzimi e proteine effettori:
• lisozima: attacca i gram +, perché agisce in un particolare legame tra i due zuccheri che compongono il peptidoglicano (legame a ponte β 1-4). È una azione specifica che taglia in una maniera sequenziale tutti i legami del peptidoglicano in modo da far esporre la parete cellulare che diventa molto più fragile.
• proteasi: sono enzimi secreti dalle cellule intestinali ma possono essere prodotte anche da neutrofili
• peptidi antimicrobici (classe molto importante) oltre ai peptidi antimicrobici rilasciati dai batteri molti delle nostre cellule sono in grado di produrre dei peptidi antimicrobici che appartengono a diverse famiglie ma che condividono in qualche modo la capacità di inserirsi nel doppio strato fosfolipidico creando dei pori oppure variando la permeabilità, quindi il batterio scoppia per lisi osmotica.
• Ferritina e Lattoferrina: rilasciate e prodotte dalla cellula dell’immunità innata, svolgono la funzione di sequestro del ferro. Questo è un cofattore utilizzato da molti enzimi batterici, l’azione di sequestro è quella di limitare l’azione enzimatica del metabolismo e del ciclo biologico del batterio.
In caso di infiammazioni croniche e quindi una ripetuta produzione di ferritina e lattoferrina l’azione eccessiva di queste proteine può ridurre la concentrazione di ferro ematico e causare una forma particolare di anemia.
• Complemento. Il riconoscimento delle LPS è una parte integrante della risposta dei recettori dell’immunità innata.
Il peptidoglicano non è accessibile normalmente, prendendo come per esempio il lisozima questo attaccherà i gram + e non i gram -.In generale tutti i peptidi antimicrobici presentano una testa carica positivamente (giallo) e un’altra parte idrofobica (verde), quando il peptide viene prodotto si inserisce con la sua parte idrofobica nella membrana del batterio. Man mano che la sua concentrazione nella membrana del batterio aumenta si verifica un assemblaggio dei peptidi per cui le porzioni polari creano una forza repulsiva che aprono dei pori all’interno della membrana cellulare che sono responsabili della lisi osmotica del batterio stesso.
Per arrivare a proteine funzionanti di solito si passa per diversi tagli, la struttura appena vista è in genere originata da un taglio di un pro-peptide.
Il peptide vero e proprio è di 30-40 amminoacidi, la struttura pro-peptidica può essere più lunga fino a 90 amminoacidi complessivi ed è diversamente presente una volta che la proteina è matura nelle diverse classi di peptidi antimicrobici.